Enzymes- les metabolisme

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METABOLISME AZOTÉ I- GÉNÉRALITÉS: II- CYCLE DE L’URÉE
A- Dans la mitochondrie: B- Dans le cytosol: C- Bilan :

METHYLATIONS I – GÉNÉRALITÉS:

II- CYCLE REMÉTHYLATION- TRANS SULFURATION : REMÉTHYLATION
Les méthylations via le cycle homocystéine - méthionine et la SAM:

III – TRANS SULFURATION: IV - CYCLE DES FOLATES

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ASSOCIATION PROTÉINE – LIGAND (1) I– GENERALITES II - ROLE DE L’ ASSOCIATION PROTEINE-LIGAND III - RELATION D’EQUILIBRE
A - Cas simple michaélien B - Signification de Kd: C - Exemples D - Application : chromatographie d’affinité E - Notion de fraction de saturation F - Mesure expérimentale de Kd : 1- Dialyse à l’équilibre 2- Méthode de Scatchard

IV - CAS PARTICULIERS D’ASSOCIATION PL

V - EXEMPLE DE PROTEINE MICHAELIENNE :MYOGLOBINE

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A - P possède plusieurs sites indépendants B - P possède plusieurs sites dépendants (allostérie) 1 - Comportement 2 - Interprétation 3 - Modèles

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ASSOCIATION PROTÉINE – LIGAND (2)
A – Description B - Effet Bohr C - Action du -2, 3 DPG (di phospho glycérate): D - Hb et NO E - Cas de l’hémoglobine fœtale F - Remarques terminales :

VI -EXEMPLE DE PROTEINE ALLOSTERIQUE : HEMOGLOBINE (Hb)

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I - GENERALITES
A – Définition B - Remarques C – Classification:

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ENZYMES

D - Mode d’action-Intervention

II - CINETIQUE MICHAELIENNE A UN SUBSTRAT
A - Equation de Michaelis-Menten (MM) B - Activités enzymatiques C – Facteurs influençant la cinétique: Cas fréquent en pratique : aléatoire

III-CINÉTIQUE MICHAELIENNE À DEUX SUBSTRATS: IV- INHIBITIONS ENZYMATIQUES:
A - Inhibitions irréversibles:

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B - Inhibitions réversibles: 1 - compétitive 2 - non compétitive 3 - incompétitive 4 - Autres types d’inhibition réversibles

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Coenzymes I - GENERALITES II- MODE D’INTERVENTION, EXEMPLES
A - Coenzymes de transfert d’hydrogène

1 - NAD \ NADP:nicotinamide adénine dinucléotide (P) 2 - FMN \ FAD (flavine adénine mono ou dinucléotide) B - Coenzymes de transfert d’électrons hème et cytochromes C - Coenzymes de transfert de fractions carbonées 1- THF 2 - B 12 3 - S-adénosyl méthionine (SAM) 4 - Thiamine PP (pyrophosphate) 5 – Biotine 6 - Vitamine K 7 - CoA-SH

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D – Autres

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1 - couple Pyridoxal-P - Pyridoxamine- P 2– PAPS (phospho Adénosyl Phospho Sulfate)

Régulations par les protéines I - INTRA-CELLULAIRES
A - Non covalent

B - Covalentes 1 - Phosphorylation \ déphosphorylation: 2 - ADP ribosylation 3- Maturation intra cellulaire de protéine (exemple physiologique) 4- Exemple de maturation protéique pathologique :VIH

II - REGULATIONS EXTRA-CELLULAIRES (protéases de maturation)
A- Cas des enzymesdigestives B- Cas de la cascade du complément C- Cas de la cascade de coagulation D- Cascade de la fibrinolyse

III – REGULATION A L’INTERFACE INTRA \ EXTRACELLULAIRE : récepteurs membranaires
A - Récepteurs couplés à protéine G (RCPG): Exemple: récepteur de la bradykinine B - Récepteur à activité tyrosine kinase : récepteur de l’insuline

IV - RECEPTEURS NUCLEAIRES

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METABOLISME AZOTÉ I- Généralités:

Protéines et leurs briques élémentaires: les acides aminés. On parle d'azote protéique.

Autres composés azotés : acides nucléiques (bases azotées puriques et pyrimidiques), hèmes (Hb, cytochromes), petites molécules (amines biogènes: sérotonine, adrénaline; créatine, polyamines: putrescine, spermidine, spermine, …), on parle d' azotenon protéique. Il existe des réserves lipidiques (triglycérides, adipocytes), des réserves glucidiques (glycogène muscle et foie), pas vraiment de réserve protéique: les aa circulants (environ 2.5 mM) ne sont pas un « pool » (stock) et les protéines sont presque toutes "fonctionnelles". En fait ceci est à nuancer: les métabolismes des G, L et P sont intriqués.

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