Hémoglobine glyquée

tapissant la totalité du tube digestif, et de l’appareil respiratoire, urinaire, génital, et la face postérieure des paupières, et la face antérieur des globes oculaires. Physio pathologie: Cause : présence dans les capillaires sanguins d’ hémoglobine chargée de gaz carbonique, en quantité anormalement élevée. Remarque : L’anémie retarde la cyanose ( qui passe parfois inaperçue, en présence d’1 anémie très grave) Inversement, la polyglobulie ( augmentation du nombre de globules rouges)

pigments biliaires a partir de la libération de l'hémoglobine des vieux globules rouges jusqu'a la formation de l'urobilinogène : - Les pigments biliaires sont des résidus de la dégradation de l' hémoglobine des globules rouges usées. La partie non protéique de l' hémoglobine ( hème) est dégradée en fer et en bilirubine. La transformation de la bilirubine est réalisée par les bactéries intestinales a partir de la bilirubine conjugé. L'urobilinogène est excrété en grande quantité

faucille . C'est dû au fait qu'elles contiennent une hémoglobine anormale devenant incapable de transporter le dioxygène . Ces hématies meurent donc plus rapidement que les hématies normales et cela provoque une réduction de l'espérance de vie de ces personnes . L'hémoglobine contient 4 chaines d'acides aminés : deux chaines alpha et 2 chaines bêta . L'hémoglobine drepanocytaire ( hémoglobine S ) ne diffère de l'hémoglobine normale ( hémoglobine A ) que par un seul acide aminé sur les 146 acides

protéine constitué d'une partie protéique et d'une autre partie non protéique (groupe protéique) exemple : de protéine holigomérique constitué de 4 chaînes de protéines appellé hémoglobine et de 4 chaînes protéiques appellé l'HEM (voir T4) . L'HEM est une molécule très hydrophobe qui est situé au cœur de chaque hémoglobine il comporte un fe2+ qui aide à la fixation du dihydrogène O2. Le groupe prostétique peut êtres de nature minéral (exemple un ion métalique le zinc) ou de nature organique (exemple

Hémoglobine normale (HbA) Les hémoglobines humaines sont constituées de (Dahmani et al., 2009): • 4 chaînes polypeptidiques identiques deux à deux, deux chaînes α, ayant chacune 141 résidus d’acides aminés et deux chaînes non α (β pour HbAA, γ pour HbF, δ pour HbA2) ayant chacune 146 résidus; • 4 molécules d’hème. L’ensemble (hème - chaîne de globine) constitue une sous unité d’hémoglobine. Dans la molécule entière, les quatre sous unités forment un tétramère. Elles sont

entre les deux partenaires est dite faible. Ce qui engendre une possibilité de dissociation. C’est pourquoi, il est d’usage de symboliser la formation et la dissociation de l’oxyhémoglobine dans le compartiment sanguin au moyen d’une équation : Hémoglobine + oxygène Formation dissociation Oxyhémoglobine En conséquence, l’hémoglobine joue le rôle de transporteur sanguin temporaire de l’oxygène grâce à l’établissement d’une liaison faible. • Le gaz carbonique Dans le compartiment sanguin

rejetés lors de transfusions). • L’hémoglobine modifiée chimiquement : Pour modifier l’hémoglobine on créer un pont chimique entre deux des quatre chaînes polypeptidiques et en liant plusieurs molécules d’hémoglobines entre elles. Cette hémoglobine permet de fournir plus d’oxygène aux tissus. Néanmoins, l’hémoglobine modifiée entraîne une pression sur l’ensemble des vaisseaux, des bactéries peuvent donc s’y adhérer. Par exemple, en 2011, des scientifiques de l’université de Caroline du Nord

se caractérise par la carence de globules rouges (hématies) ou d'hémoglobine dans le sang, qui a pour conséquence la perturbation du transport d'oxygène. Pour rappel : Globules rouges : cellules sanguines qui assurent le transport de l'oxygène. Hémoglobine : protéine riche en fer qui est le principal constituant des globules rouges. Les 2 mécanismes de l'anémie Différentes pathologies ou facteurs peuvent expliquer une anémie. Les anémies sont de deux types, le défaut de production de globules rouges

pauvre en dioxygène. d. Ecrire les équations nominales qui illustrent le transport du dioxygène et du dioxyde de carbone par l’hémoglobine et qui se passent au niveau de l’intestin grêle. (3 pts) Oxyhémoglobine dioxygène + hémoglobine Dioxyde de carbone + hémoglobine carbhémoglobine e. Préciser les différentes formes de transport du dioxyde de carbone par le sang en indiquant les pourcentages dans chaque cas. (3 pts) 20 à 30% par les hématies sous la forme de carbohémoglobine. 7 à 10% dissout

280-285 DiseasesDB 663 MedlinePlus 000560 eMedicine med/132  MeSH D000740 Mise en garde médicale L'anémie (du privatif an- et du grec ancien haimos, « sang ») est une anomalie de l'hémogramme caractérisée par une diminution de la concentration en hémoglobine intra-érythrocytaire (et quelques fois par le manque d'érythrocytes ou globules rouges). Ce manque entraîne un mauvais transport du dioxygène par le sang. Elle est diagnostiquée par la numération formule sanguine, un examen effectué sur une prise