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UNIVERSITE DE RENNES I
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FACULTE DE MEDECINE
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DEPARTEMENT DE BIOCHIMIE ET BIOLOGIE MOLECULAIRE
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PCEM 1
Biochimie Structurale

ENZYMES
CO-ENZYMES
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Pr Marc Denis

Année Universitaire 2007-2008

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ENZYMOLOGIE

1. GENERALITES
1.1. Définitions
1.1.1. Enzyme
1.1.2. Substrat – Produit
1.1.3. Site actif
1.2. Mode d’action

Diagramme d'une réaction catalytique qui montre l'énergie (E) requise à différentes étapes suivant l'axe du temps (t).
1.3. Caractéristiques
CH 2 OH
O

O

β

R

+ H2O

β Galactosidase

β D Galactoside

2. CLASSIFICATION DES ENZYMES
2.1. Oxydo-réductases – EC1
2.2. Transférases – EC2
2.3. Hydrolases – EC3
2.4. Lyases – EC4
2.5. Isomérases – EC5
2.6. Ligases (ou synthétases) – EC6

CH 2OH
O OH
+ R

β D Galactose

OH

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3. CINETIQUE DES REACTIONS ENZYMATIQUES A UN SUBSTRAT MODELE DE MICHAELIS
3.1. Généralités
3.1.1. Influence de la concentration en enzyme v v2 v1 E1

E2

[E]

Concentrations

3.1.2. Influence de la concentration en substrat
a) Variation de [S], [P] et [ES] au cours du temps

S

P
ES
0

tA

tB

b) Variation de la vitesse en fonction de [S]

v
VM

Enzyme saturé

[S]
COURBE DE SATURATION

Temps

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3.2 . Aspect théorique – Equation de Michaelis

v=

VM [S ]

[S ] + KM

3.3. Signification des paramètres cinétiques
3.3.1 Constante de Michaelis KM
ENZYME

SUBSTRAT

Glucose phosphate isomérase
Aldolase
Triose phosphate isomérase

Glucose-6-phosphate
Fructose1,6-diphosphate
Glycéraldéhyde-3phosphate
Glycéraldéhyde-3phosphate
3-Phosphoglycérate

Glycéraldéhyde-3-phosphate deshydrogénase Phosphoglycérate kinase

CONCENTRATION
(µM)
450
32
3

KM
(µM)
700
100
460

3

70

60

1200

3.3.2 Vitesse maximale VM
3.4. Détermination des paramètres cinétiques

1
1 KM 1
=
+ v VM [S ] VM

Représentation de Lineweaver et Burk

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3.5. Activité enzymatique
3.5.1. Définitions et unités
3.5.2. Activité spécifique
4. EFFECTEURS DE L'ACTIVITE ENZYMATIQUE

Activité enzymatique

4.1. Influence de la