TP MacroMolécules Biologiques
Etude de la Topologie et de la Structure de la Bactériorhodopsine

La bactériorhodopsine est une protéine transmembranaire de 262 acides aminés que l’on retrouve en grand nombre dans la membrane d’Halobacterium salinarium, bactérie vivant dans des eaux salées. Lorsque ces bactéries se retrouvent carencées en oxygène, elles ne peuvent plus faire intervenir leur métabolisme oxydatif. Elles utilisent alors l’énergie du soleil : un photon qui atteint le 11 cis rétinal situé dans la bactériorhodopsine entraîne un changement de conformation de celle-ci qui va alors expulser un proton. Ce gradient de proton ainsi formé représente un potentiel énergétique qui peut être utilisé par une autre protéine membranaire pour former de l’ATP. La bactériorhodopsine est donc une pompe à protons qui utilise l’énergie lumineuse pour la convertir en énergie chimique. Son nom provient de la similarité de son spectre d’absorption avec celui de la rhodopsine, protéine de la rétine des mammifères. Le but de ces travaux pratiques est d’étudier la structure de cette protéine ainsi que son mode d’insertion dans la membrane lipidique. Pour ce faire, l’étude est réalisée à l’aide de différentes méthodes prédictives qui sont ensuite comparées à sa structure réelle aux rayons X.

Séquence primaire de la bactériorhodopsine MLELLPTAVEGVSQAQITGRPEWIWLALGTALMGLGTLYFLVKGMGVSDPDAKKFYAITT

LVPAIAFTMYLSMLLGYGLTMVPFGGEQNPIYWARYADWLFTTPLLLLDLALLVDADQGT

ILALVGADGIMIGTGLVGALTKVYSYRFVWWAISTAAMLYILYVLFFGFTSKAESMRPEV

ASTFKVLRNVTVVLWSAYPVVWLIGSEGAGIVPLNIETLLFMVLDVSAKVGFGLILLRSR

AIFGEAEAPEPSAGDGAAATSD

Topologie membranaire de la bactériorhodopsine

L’ébauche de la protéine membranaire de la bactériorhodopsine passe par l’étude de son profil d’hydrophobicité et des prédictions des structures secondaires et des domaines transmembranaires.

Profil d’hydrophobicité de la