Proptéines cours master 1

Pages: 13 (3086 mots) Publié le: 20 mars 2013
PLIS PROTEIQUES
Règles de construction Origine - Evolution Relations plis-séquences

STRUCTURE TERTIAIRE

Coordonnées cartésiennes de tous les atomes de la molécule

Chaînes latérales

Squelette peptidique

PLI TERTIAIRE
CLASSE
Composition et distribution des hélices ! et des brins " !

ARCHITECTURE
Agencement spatial et orientation relative des hélices ! et des brins "#Représentation schématique de la géométrie du squelette peptidique

TOPOLOGIE
Connectivité des hélices ! et des brins "!

CLASSE:

Composition et distribution des hélices ! et des brins " !

N

1

2

3

4

5

6

7

8

Composition: 50% hélices !, 50% brins "# Distribution: alternance d’hélices et de brins

Classe !/"#

ARCHITECTURE:

Agencement spatial et orientationrelative des hélices ! et des brins "#

Assemblage à 3 couches Feuillet " mixte enserré entre 2 couches d’hélices

Sandwich !/" à 3 couches (!/"/!)#

TOPOLOGIE:

Connectivité des hélices ! et des brins "#

C

N

8

7

6

5

N!

N!

Faisceau de 4 hélices Amas orthogonal à 4 hélices

N! N!

Hemerytrin

Apoferritin

1!

2!

3!

4!

4!

3!

1!

2!

Nombrelimité de plis

107 espèces (~ 5000 gènes) !

5.1010 séquences!

Séquences dissimilaires $ plis tertiaires identiques Le code structural est dégénéré 1 pli $ 1 espace de n séquences
? Peuplement de l’espace des plis par les séquences (superplis, plis uniques) ? Origine et sélection des plis (contraintes énergétiques et stériques, sélection fonctionnelle ) ? Relations évolutives des plisSéquences similaires $ plis tertiaires identiques Séquences très similaires $ protéines homologues Protéines homologues $ plis tertiaires identiques $fonctions identiques ou relatées

La structure 3D est mieux conservée que la structure primaire

Relation non buinivoque:
Protéines non homologues, séquences dissimilaires % même pli Séquences similaires% plis différents

RELATIONS!HOMOLOGUE!

NON HOMOLOGUE!

PLIS!

Identique!

Different!

FONCTIONS!

Identique!

Relaté!

Différente!

L'identité de plis peut être rationalisée en termes d'homologie ou d'analogie. L'homologie est l'explication par défaut (la plus parcimonieuse) de la similarité structurale. L'universalité des règles de repliement ne peut cependant pas exclure l'analogie (convergence structuraleet/ou fonctionnelle). Il est difficile (impossible) de distinguer des analogues d'homologues distants.

UNIVERSALITE DES REGLES DE REPLIEMENT

Universalité des règles de repliement

1

250 résidus! ~16 atomes / résidu! 4000 atomes:12000 coordonnées! (2n - 2) angles de torsion! 245 + 250 = 495 angles fixés!

Paradoxe 1!
Extrémité aminoterminale N-terminal Squelette peptidique Liaisonpeptidique Extrémité carboxyterminale C-terminal

H2N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO------NH-CH-CO-NH-CH-COOH R1
Chaîne latérale Résidu d’acide aminé

R2

R3

Rn-1

Rn

$

1

!

CH

"

NH
#

CO CH
#

CH NH CO

NH CH

CO

3 angle de torsion / résidu! 3 valeurs possibles par angle! 27 conformations / résidus! Protéine 100 résidus: 27 100 = ! 10 143 conformations différentes!d

Kr = (n)/(d) = 104 - 1010! &Gr = &Hr - T&Sr = - RTLnKr = -6 à -15 kcal/mol ! &Sr = Kr n/d = RLn 10 -143 !! RLn
The entropy changes in protein folding are estimated to be 7 cal/mol K per residue for the main chain, and 3 cal/mol K per residue for the side chains. For a 100 residue protein the total entropy change is thus 300 n kcal/mol at 300 degrees K.

!

Paradoxe 2!

µsec. - min.!déplié

!
10 143 conformations! Recherche aléatoire (1 ps / rotation):! 10 143 ps = 3.10111 milliards d’années!

natif

!

Universalité des règles de repliement

2

49 Å!

Universalité des règles de repliement

3

Universalité des règles de repliement

4

60%

!

Forme hybride!

!

40% !

¨ !

25! '#
Ep (Kcal/mol)

Ep = 25sin2 '!

5! 0! - 180°...
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