Acide aminé

substitution entrainant le changement d’un codon sens (triplet de l’ARN messager codant un acide aminé) en un autre codon sens à l’origine du remplacement d’un acide aminé par un autre, si la fonction du polypeptide synthétisé n’est pas modifiée on parle de mutation neutre. Mutation faux-sens : lors d’une substitution entrainant le changement d’un codon sens en un autre codon sens à l’origine du remplacement d’un acide aminé par un autre, si la fonction du polypeptide synthétisé est modifiée ou altérée on

transporter 4 molécules de dioxygène (une hématie contient environ 250 millions de molécules d’ hémoglobine). 1 Un seul acide aminé diffère entre les chaînes ? des sujets sains et celles des sujets atteints de drépanocytose. Le 6e a.a. qui est normalement l’ acide glutamique, est remplacé par la valine (voir TP). Celle-ci aime beaucoup moins l’ eau que le glutamate (= acide glutamique), on dit que la valine est hydrophobe. Elle se « réfugie » alors dans une petite « cavité » présente également

intervient au niveau du génome peut conduire à plusieurs cas : + La mutation n‛a aucun effet sur le phénotype, on parle de mutation silencieuse et mutation neutre.  La mutation conduit au même acide aminé, (redondance du code génétique) = Mutation silencieuse (Betavar).  La mutation conduit à un acide aminé différent, aux même propriétés = Mutation neutre. Il s‛agit des cas les plus fréquents, ce qui signifie aussi que le phénotype ne traduit pas l‛immensité du polymorphisme des gènes. + La

l'azote présents dans le corps humain : Ammoniac : libéré lors de la dégradation hépatique des AA Urée : uéogenèse mitochondriale et cytosolique (toxique si cumulée) Monoxyde d'azote (NO) : messager chimique (différent « gaz hilarant » N2O) Acide nitrique Nitrite et nitrate : privent les cellules d'oxygène 12- Définir brièvement les minéraux : Atomes ou molécules ioniques ou sous forme de sels qui remplissent des fonctions diverses . Les concentrations des ions sodium, potassium et

correctement et cela entraîne son dysfonctionnement ou sa destruction et le mucus n'est donc pas fluidifié. L'anomalie se trouve donc au niveau du génotype du sujet atteint: en effet chaque triplet d'un gène code un acide aminé précis or, lorsqu'un seul nucléotide est muté, l'acide aminé formé est différent ou alors il n'a pas été formé. Le but de cette thérapie était de corriger la maladie en introduisant un allèle sain du gène CFTR dans les cellules épithéliales. On introduit un fragment d'ADN porteur

étaient infimes, du fait des gènes utilisés. Cela a malheureusement déjà été contredit, malgré le caractère récent des manipulations génétiques. La société Pioneer, première compagnie semencière mondiale, a produit un soja plus riche en méthionine, acide aminé essentiel qui n’est pas produit naturellement par l’homme. Pour ce faire, elle a rajouté à ce soja un gène en provenance de la noix du Brésil. Des tests en laboratoire ont été faits pour vérifier que ce nouveau soja ne présentait pas de caractère

exprimée, il faut que le brin transcrit soit traduit en une succession d'acides aminés = polypeptide. La production du polypeptide se fait en 2 étapes : - copie du brin codant = ARNm - traduction de 3 bases consécutives de l'ARNm (codon) en un acide aminé donné. (Voir code génétique) La molécule polypeptidique formée adoptera une forme qui sera directement liée à la séquence des acides aminés ; et sera donc la conséquence de l'ordre des bases sur la molécule d'ADN. La forme de la molécule induira

tridimensionnelle de l’enzyme est complémentaire à celle de son substrat, ce qui fait qu’enzyme et substrat s’emboîtent parfaitement au niveau du site actif. ° si structure changée à reconnaissance ne se fait plus, l’activité non plus ° si acide aminé du site actif changé à complémentarité enzyme–substrat modifiée = enzyme inactive. La spécificité du site actif est donc double : une reconnaissance et une catalyse. Problématique : Quels sont les facteurs susceptibles d’influencer la vitesse

l’enzyme qui réagit la plus rapidement et celle qui possède la plus grande affinité avec le substrat. On constate donc les deux mutations RS16K et RS16Q n’ont pas une bonne action sur l’activité de la GOX. En conclusion, la modification d’un acide aminé du site actif peut avoir de mauvaise conséquence sur l’activité de la GOX. Une mutation rend l’activité plus lente et une affinité enzyme/substrat plus faible. Dans le document 4, on peut observer les modèles de la structure de la

chez l'homme) de la chaîne ß de l'hémoglobine (molécule composée de 4 chaînes soit 2 alpha et 2 bêta, identiques habituellement 2 à 2). Cette mutation conduirait au changement du 6ème acide aminé de la protéine: l'acide glutamique (Glu) étant remplacé par la valine (Val) chez les drépanocytaires. Glu est l'acide aminé le plus hydrophile ce qui conduit à une déformation de la molécule d'Hb dont une ou deux chaînes d'une même molécule peuvent être atteintes. La molécule d'Hb des drépanocytaires est notée