Cytochrome

B A 0 60 D C F 4 E 30 temps de rétention (minutes) 60 0 absorbance 280 nm 0 absorbance 280 nm 3 30 G 30 temps de rétention (minutes) 60 figure 24 . Séparations de protéines par échange de cations. A = chymotrypsinogène A, B = cytochrome C, C = lysozyme. 1 : échangeur à bras mobiles sur une phase de type gel porteuse de groupements carboxyles (colonne de 15 cm x 0,5 cm). 2 : échangeur sulfoné tentaculaire dp = 5 µm, colonne de 5 cm x 0,5 cm, élution par gradient (dihydrogénophosphate

(cf. p. 125 et p. 131). Pour affiner les degrés de parenté, on dispose à présent de nombreuses données sur l’évolution au niveau moléculaire. En comparant les ressemblances des séquences de protéines constamment présentes dans le monde vivant (cytochromes, déshydrogénases...) ou celles des acides nucléiques, on peut établir des distances évolutives entre lignées. Les points de divergence peuvent être progressivement précisés pour réviser les arbres et buissons évolutifs. Mais si les phylogénies réalisées

membrane interne des mitochondries et création du gradient de protons A : Les électrons libérés lors de la ré-oxydation des coenzymes sont transférés des complexes I et II au complexe III par le coenzyme Q (Q) et du complexe III au complexe IV par le cytochrome C, selon les potentiels d’oxydo-réduction croissants. Ces transferts d’électrons s’accompagnent de la formation d’un gradient de protons de part et d’autre de la membrane interne. Il est admis que la ré-oxydation du NADH conduit au transport de

les plus utilisés comme indicateurs de contamination bactérienne sont les coliformes totaux et les coliformes fécaux. Le groupe des coliformes totaux comprend toutes les bactéries aérobies et anaérobies facultatives. Gram négatives, non sporulées, cytochrome oxydase négative en forme de bâtonnets, qui font fermenter le lactose avec dégagement de gaz en moins de 48 h à 35°C, Le groupe des coliformes fécaux comprend les coliformes pouvant former des gaz en moins de 24 h à 44.5°C. On retrouve les bactéries

deux génomes extra- T. gondii chromosomiques : ♦ un génome mitochondrial (Cf. Chapitre II-2-1) qui contiendrait 34 kb de séquences tel-00548744, version 2 - 4 Apr 2011 répétées en tandem codant par exemple, pour le cytochrome B, les sous-unités de la cytochrome C oxydase ainsi qu’un ARN ribosomal fragmenté (Joseph et al., 1989 ; Sibley and Ajioka, 2008) ; ♦ un génome plastidial circulaire de 35 Kb (Fichera and Roos, 1997 ; Maréchal and Cesbron-Delauw, 2001 ; McFadden and Waller, 1997

sialique). 4) Phosphoprotéines: sérine et thréonine estérifiées par un groupement phosphate: les caséines des laits avec environ 4% de phosphate. 5) Hémoprotéines avec un groupement prosthétique porphyrinique et un métal souvent Fe (hémoglobine 4%, cytochrome C 4%, catalase 3,1%, myoglobine). 6) Flavoprotéines avec FAD-flavine adénine dinucléotide. Ex: succinate deshydrogénase 2%, D-aminoacide oxydase 2%. Hémoprotéines et flavoprotéines sont qualifiées de chromoprotéines. 7) Métalloprotéines liées

utilisé que pour son effet « boost » et non pour son activité anti-VIH. Il agit en freinant l’élimination des IP au niveau d’un des principaux systèmes de dégradation des médicaments appelé cytochrome, situé dans le foie. Cette action se fait par « compétition » sur les récepteurs à médicaments du cytochrome. En effet, le ritonavir a la particularité d’être plus facilement capté par ces récepteurs que les autres médicaments et notamment les IP. En conséquence, ces récepteurs étant occupés par le

52 Partie 1 • Méthodes séparatives colonne HIC-Phenyl (type RP-18) phase mobile : A = (NH4)2SO4 2M + KH2PO4 0,1 M pH 7 B = KH2PO4 0,1 M à pH 7 gradient avec augmentation de B de 15 à 100 % en 30 min. détection UV 280 nm 1 1 - cytochrome C 2 - myoglobine 3 - ribonucléase 4 - lysozyme 5 - chymotrypsinogène A 4 5 2 particule de gel de silice protéine 794-0462 3 0 10 20 30 40 min Figure 2.19 Séparation améliorée sur le principe de l’interaction hydrophobe

mais sa concentration y est relativement faible. La présence de caféine ne modifie pas la composition du lait maternel et aurait tendance à stimuler sa production. L’élimination de la caféine est plus lente chez l’enfant (activité plus faible du cytochrome P-450 hépatique et immaturité relative de certaines voies de déméthylation et d’acétylation). Les demi- vies de caféine varient de 80 à 100 heures (valeurs extrêmes allant de 40 à 130 heures), elles ont été mesurées chez l’enfant prématuré et le

dans leur vie et moins bien réussi à arrêter que ceux n’ayant pas ces allèles (Spitz et coll., 1998) (variation génétique de l’activité des récepteurs). De plus, nous savons que la nicotine est métabolisée dans le foie par le système enzymatique du cytochrome P450, dont l’enzyme CYP2A6 qui métabolise 80 % de la nicotine en cotinine (métabolite inactif). À ce jour, cinq formes fonctionnellement différentes du gène CYP2A6 influant l’activité de l’enzyme homonyme ont été décrites. Les fumeurs dépendants