Cytochrome

chlorophylle dans laquelle le magnésium mg est remplacé par des protons). On trouve également des centres fer/souffre (Fe-S) qui jouent le rôle de transporteur d'électrons, un seul électron est transporté par le centre Fe-S. On trouve ensuite un cytochrome B559, il n'intervient pas directement dans le transfert des électrons mais il est impliqué dans la dissipation thermique de l'excès d'énergie lumineuse s'il y a surexcitation des chlorophylles. On trouve également deux molécule de plastochinone

groupements comme le coenzymeA. Questions — A part les coenzymes d’oxydoréduction, connaissez-vous d’autres transporteurs d’électrons? Penser aux cytochromes, à leurs hèmes... Plastocyanine,ferrédoxine... — Comment classe-t-on les coenzymes? — Soit selon leur mode de fixation à l’enzyme : de façon étroite (groupement prosthétique: cytochromes...) ou transitoire (cosubstrat : ATP, NAD, etc.). — Soit selon le type de réactions dans la quelles elles interviennent : oxydoréduction, transfert de

généraux d’orientation : - Test à l’oxydase : Il s’agit d’une réaction colorée qualitative. Il permet la mise en évidence de l’activité du cytochrome oxydase chez une bactérie. Le cytochrome oxydase catalyse la réaction d’oxydation du cytochrome par l’oxygène, et intervient dans la chaîne respiratoire bactérienne. Le cytochrome oxydase oxyde le cytochrome qui va à son tour oxyder le dichlorure de N, N, N, N-tetramethyl-1,4-phénylénediamine, substrat qui rend alors une couleur violet foncé.

intestinale : mise en contact avec la paroi intestinale augmentée si péristaltisme augmenté· Débit sanguin intestinal· AlimentationEffet de premier passage hépatiqueDans le foie, le médicament peut être activé ou dégradépar des enzymes hépatiques (ex des cytochromes) : c’est l’effet de 1er passage hépatiquePrincipe des promédicaments : médicament inactif lors de sonadministration et qui devient actif lors de sa métabolisation dans le foie.Voies d’administration évitant l’effet de1er passage hépatique :· Voie

ici qu'ils entreront en jeu.  NADH + H+ → NAD+ + 2H+  ils peuvent alors retourner pour être réutilisées dans la glycolyse et le cycle de Krebs Lieu : crêtes mitochondriales. Cytochromes :  chaînes de protéines transporteuses d'électrons.  dans la membrane interne mitochondriale (crêtes)  passage d'électrons d'un cytochrome à l'autre.  lors du passage d'un électron des ions H+ traversent de la matrice vers la zone inter-membranaire; créant ainsi un gradient de concentration.  Les ions H+ s'accumulent

électrons en formant les cytochromes. -Les cytochromes sont des chromoprotéines constituées par des métalloporphyrines. Elles possèdent un noyau tétrapyrolique (un hème) comme celui de la chlorophylle mais où le magnésium est remplacé par du fer. Les protéines qui servent à la photosynthèse ne font que transporter les électrons. Les cytochromes ont leurs six liaisons de coordination (du fer) utilisées (Fe3+ + e- → Fe2+). On trouve deux familles de cytochromes. Les cytochromes F de type C (dans les Feuilles)

Sources d’émission de CO II) Au contact du sang Le monoxyde de carbone se lie à l’hémoglobine* (réduction de la capacité de transport de l'oxygène), à la myoglobine* (baisse de la capacité de stockage de l'oxygène), et au cytochrome oxydase mitochondriale* (inhibition de la respiration cellulaire). Ainsi, on assiste à la formation de la carboxyhémoglobine* (COHb) - la théorie la plus généralement admise est que la toxicité du monoxyde de carbone repose sur la formation de carboxyhémoglobine

d’autres sources naturelles, plus mineures, de CO. Sources endogènes Le CO est produit par l’organisme à l’état physiologique à raison de 10ml/j. Cette production résulte de la dégradation de l’hémoglobine (et d’autres hémoprotéines: myoglobines, cytochromes, catalases, peroxydases,..) sous l’action d’une enzyme, l’oxygénase. L’hème de l’hémoglobine est dégradé en CO et en biliverdine (qui sera ensuite transformée en bilirubine avant d’être excrétée par le foie). En dehors d’un contexte d’intoxication

interne de la mitochondrie 2. Description de la chaîne respiratoire Composée de : → 4 complexes fixes (I, II, III et IV) liés à des transporteurs d’électron : des coenzymes (FAD, FMN) des cytochromes des protéines à centre Fer-Soufre → 2 transporteurs d’électrons mobiles : Coenzyme Q (ubiquinone) Cytochrome C 3. Fonctionnement de la chaîne respiratoire Complexe I Structure : • le coenzyme FMN (Flavine Mono Nucléotide) • plusieurs protéines à centre Fer-Soufre Rôle : reçoit équivalents réducteurs

b) Circulation générale entre les 2 photosystèmes Se fait notamment via le complexe B6F, 2 navettes : plastoquinone, plastocyanine. Entre PSII et PSI s'organise un transfert d'e- exergonique. Le flux d'e- est canalysé par le complexe mbR cytochrome-B6F, susceptible de pomper des protons du stroma vers le lumen du thylakoïde lorsqu'il est parcouru par un flux d'e-. Les navettes mobiles : plastoquinone liposoluble, navigue entre phase stromale et luminale de la mb en transférant e- et H+. La plastocyanine