Cytochrome

comme c’est représenté ici sur ces photos en microscope à fluorescence, on voit civ le Cytochrome C qui est couplé à une protéine fluorescente qui s’appelle la green flurent proteien GFP, donc dans une cellule normale le Cytochrome C qui intervient par ailleurs dans la chaine respiratoire et est situé dans les mitochondries. On peut voir un signal complétement parallèle entre le marquage vert du Cytochrome C et un marqueur fluorescent qui reconnait spécifiquement les mitochondries. Lorsque les

indésirables……………………………………...……….25 Chapitre III……………………………………………………….…………26 Introduction……………………………………………..……….....27 I. Polymorphisme du 2C9…………………………………….......27 II. Polymorphisme du VKORC1……………………………...…..28 III. Ploymorphisme du cytochrome 4F2………………………….29 IV. Polymorphisme du CYP2C19…………………………………30 V. Polymorphisme du CYP1A2…………………...……………...30 VI. Polymorphisme de la glycoprotéine P………..……………....30 VII. Conclusion…………...………………………………………...31 Références……………………………………..…………………………

d’e- (tout seul) : Transfert direct d’e- (souvent sur des atomes de fer) . - Les cytochromes : protéine de transfert d’e- qui contiennent du fer et qui sont présentent dans la membrane interne des mitochondries. ' ' ' ' ' ' ' ' ' ' ' ' ' - Les protéines fer/souffre : deuxième grande famille des transporteurs d’e- dans lesquelles le fer ne se trouvent pas à l’intérieur d’un hème comme dans les cytochromes, mais associé à des atomes de souffres inorganiques et/ou à des atomes de souffres

254 + 0,290 + 0,550 + 0,816 NAD+ + 2H+ + 2e- → NADH + H+ NADP+ + 2H+ + 2e- → NADPH + H+ FAD → FADH2 Ubiquinone + 2H + + 2e- → Ubiquinol Cytochrome b (Fe3+) + e- → Cytochrome b (Fe2+) Cytochrome c1 (Fe3+) + e- → Cytochrome c1 (Fe2+) Cytochrome c (Fe3+) + e- → Cytochrome c (Fe2+) Cytochrome a (Fe3+) + e- → Cytochrome a (Fe2+) Cytochrome a3 (Fe3+) + e- → Cytochrome a3 (Fe2+) 1/2 O2 + 2H + 2e + - → H2O Force oxydante Relation entre la différence de potentiel rédox ∆E0’ et la variation d’énergie

résistance. Trois types d’enzymes participent à ce processus : les cytochromes P-450 qui introduisent un atome d’oxygène dans leurs substrats ; les glutathion Stransférases qui catalysent la conjugaison de molécules ayant un centre électrophile avec le groupement thiol du glutathion et enfin, les hydrolases qui clivent les esters et les amides, augmentant ainsi la polarité des métabolites. Les cytochromes P-450. Les monooxygénases à cytochromes P-450 (P450) sont des enzymes impliquées chez les insectes dans

de CO dans le sang, moins la dissociation HbO2 est facile, et donc moins l’oxygène est délivré aux tissusEffets tissulaires :Action toxique directe du CO en réagissant avec de nombreux composés héminiques (myoglobine, hyperoxydase, cytochrome a3 (=c oxydase), cytochrome P450) => majore

en fomarate. Les électrons sont transportés entre les complexes enzymatiques de la chaîne respiratoire dans l’épaisseur de la membrane interne par deux molécules lipophiles : l’ubiquinone et le cytochrome C. Le complexe III oxyde le coenzyme QH2 en coenzyme Q, réduit le cytochrome cfer+++ en cytochrome cfer++ et pompe des protons de la matrice vers l’espace intermembranaire.

COENZYMES FLAVINIQUES 2.2.1 – PROPRIETES ET STRUCTURE 2.2.2 – MECANISME D’ACTION 2.2.3 – PRINCIPALES FLAVOPROTEINES MEMBRANAIRES 2.3 - LES COENZYMES QUINONIQUES : UBIQUINONE ET PLASTOQUINON²E 2.4 - LES METALLOPORPHYRINES : CYTOCHROMES ET PEROXYDASES 2.4.1 - CYTOCHROMES 2.4.2 – CATALASES ET PEROXYDASES 2.4.3 - OXYGENASES 2.5 - PROTEINES FER-SOUFRE 3 - LES COENZYMES DE TRANSPORT DES RADICAUX MONOCARBONES 3.1 - COENZYME DE TRANSPORT DE CO2 3.1.1 – BIOTINE OU VITAMINE H 3.1.2 – VITAMINE K

III : CoQ – Cytochrome c réductaseCoenzyme Q va rendre ses protons et électrons Le cytochrome n’accepte que des électronsCe processus libère un cytochrome c, une petite protéine qui se retrouve dans le système intermembranaire et 4 protonsLe cytochrome c· Petite hémoprotéine (104 acides aminés) fortement conservé au cours de l’évolution· Soluble dans l’espace intermembranaire · Sert de navette d’électrons entre le complexe III et le complexe IVComplexe IV : Cytochrome oxydase2 cytochromes C de l’espace

TP Oxygraphie : Étude de la chaine respiratoireINTRODUCTION : La chaine respiratoire se situe dans la membrane interne des mitochondries, elle est responsable de la respiration cellulaire et de la production d’une grande partie de l’énergie utilisée par les cellules grâce au processus de la phosphorylation oxydative. Le foie, le cœur, les reins et les muscles sont des tissus riches en mitochondries car ils sont des besoins énergétiques élever, donc plus ils ont de mitochondrie, plus ils pourront