Équation de Michaelis-Menten

(AH) - log (H+) = - log Ka + log pH = pKa + log (A) (AH) = Equation d'Henderson - Hasselbalch Selon cette équation, à demi-dissociation, (A) = (AH) et pH = pKa . Le pKa d'un groupement correspond donc au pH pour lequel il est à moitié protoné (ou dissocié). Cette équation prévoit qu'aux valeurs de pH entourant le pKa, le pH varie peu si l'on ajoute des bases ou des acides. C'est ce qu'on appelle l'effet tampon. Cette équation prévoit également que lorsque pH > pKa, la fonction est déprotonée

formes multiples, isoenzymes. On abordera aussi la notion de proenzyme. 2. Cinétique michaelienne 2.1. Vitesse initiale, constantes cinétiques KM et Vmax Les études cinétiques seront limitées aux cinétiques à un substrat. L’équation de Michaelis-Menten et ses représentations graphiques devront être connues. On donnera les différents modes d’expression de l’activité enzymatique et les unités correspondantes. Les représentations graphiques des inhibitions compétitive, incompétitive et non compétitive

peuvent l’utiliser pour se développer (Vanni et Findlay, 1990) 4. La modélisation du réseau trophique Plusieurs travaux ont cherché à exprimer, à travers des équations mathématiques, les processus biologiques qui se déroulent dans les écosystèmes aquatiques, de manière à pouvoir les simuler (Christensen et Pauly, 1992 a et b). Les équations se préoccupent généralement de variables d’états, éléments contenus dans le modèle, et de coefficients de croissance, de mortalité ou de consommation alimentaire

types d’enzymes, les enzymes michaeliennes et les enzymes allostériques (figure 1). Figure 1 Variation de la vitesse initiale (Vi) en fonction de la concentration en substrat ViM : vitesse initiale maximale de la réaction ; KM : constante de Michaelis-Menten, concentration en substrat pour laquelle la vitesse de la réaction est égale à ViM/2 ; K0,5, constante à demi saturation définie pour les enzymes allostériques, équivalent du KM. Fiche 61 Ce comportement permet de rendre compte des processus