Équation de Michaelis-Menten

plusieurs réactions élémentaires Il y a au moins 3 réactions simples : Fixation du substrat (S) sur l’enzyme (E), formation du complexe (ES) Transformation du substrat lié (ES) en produit lié (EP) Dissociation du complexe (EP), largage du produit (P) Equation de Brown : Ici aussi, la vitesse de réaction est difficile à mesurer en présence de S et de P, surtout à l’équilibre ! On mesure donc de préférence en déséquilibre total, c.à.d. la vitesse initiale. Le schéma se simplifie (plus que 3 constantes) :

spectrophotométrie en fonction du temps, encore une fois. L’activité enzymatique dans les mitochondries a été observée dans toutes les fractions. Ces données ont servie a déterminé les vitesses de réactions, les vitesses maximales, les constantes de Michaelis (Km) ainsi que le Ki de l’inhibiteur. Chaque manipulation a été réalisée en duplicatas. Finalement, un gel d’électrophorèse (SDS-PAGE/gel de polyacrylamide) a été effectué. Pour ce faire, les techniciens ont préparé le gel, puis celui-ci a été plongé

son équation, pour obtenir précisément les valeurs de chaque point particulier. Pour utiliser une gamme étalon, il est certes possible de procéder par lecture graphique, en reportant correctement la valeur d’absorbance Y sur la droite tracée pour lire X sur l’axe des abscisses. Néanmoins, afin d’obtenir une valeur précise, il est exigé de calculer l’équation de la droite obtenue [de type y=ax+b avec b=0 quand vous utilisez les valeurs d’absorbance corrigée], et d’utiliser cette équation pour

 synthase,  aconitase,  isocitrate  déshydrogénase,   α-­‐cétoglutarate   déshydrogénase,   succinyl-­‐CoA   synthétase,   succinate   déshydrogénase,   fumarase   et   malate   déshydrogénase.   1  –  Ecrire  les  équations  catalysées  par  chacune  des  enzymes  du  cycle  de  Krebs.   2  –  Précisez  pour  chacune  d’entre  elles  le(s)  cofacteur(s)  éventuel(s).   3  –  Pour  chacun  des  enzymes,  précisez

STRUCTURE ET MÉCANISME D’ACTION DES ENZYMES CHAPITRE 5 • Cinétique enzymatique Relations entre la vitesse de réaction et la concentration du substrat ou de l’enzyme Théorie du complexe stéréospécifique et propriétés cinétiques des enzymes Équation de Michaelis-Menten Détermination expérimentale des valeurs de Vmax et de KM Signification physique de KM Signification physique de la constante catalytique Kcat Le critère Kcat/KM mesure la spécificité et l’efficacité des enzymes Réactions mettant en présence

PROTEINE ALLOSTERIQUE : HEMOGLOBINE (Hb) O S IE S I - GENERALITES A – Définition B - Remarques C – Classification: 00 2 9 10 0 2 ENZYMES D - Mode d’action-Intervention II - CINETIQUE MICHAELIENNE A UN SUBSTRAT A - Equation de Michaelis-Menten (MM) B - Activités enzymatiques C – Facteurs influençant la cinétique: Cas fréquent en pratique : aléatoire III- CINÉTIQUE MICHAELIENNE À DEUX SUBSTRATS: IV- INHIBITIONS ENZYMATIQUES: A - Inhibitions irréversibles: O S IE S 2

MÉCANISME D’ACTION DES ENZYMES CHAPITRE 5 • Cinétique enzymatique 93 Relations entre la vitesse de réaction et la concentration du substrat ou de l’enzyme 94 Théorie du complexe stéréospécifique et propriétés cinétiques des enzymes 94 Équation de Michaelis-Menten 96 Détermination expérimentale des valeurs de Vmax et de KM 97 Signification physique de KM 98 Signification physique de la constante catalytique Kcat 98 Le critère Kcat/KM mesure la spécificité et l’efficacité des enzymes 98

processus biologiques à partir d'une modélisation 3D de l'espace poral issue des travaux du professeur Olivier Monga et de ses étudiants NDeye Fatou Ngom et Dahmoud Ould Mouhamed. En paralléle à mon approche algorithmique, une approche basée sur les équations aux dérivées partielles complémentaire à la mienne est en développement avec l'étudiant Babacar Leye. Le chapitre 4 présente un modèle algorithmique original de simulation de la décomposition de la matière organique par les microorganismes dans

il est généralement accepté que les enzymes de type sérine protéase comme l’Alcalase® suivent la loi de Michaelis-Menten (voir équation 2, Segel, 1975). - 91 - Matériels et méthodes Optimisation de l’hydrolyse enzymatique Équation 2 Postolache et Oncescu,1989 ont caractérisé l’hydrolyse de caséines et de l’hémoglobine par l’Alcalase® en accord avec l’équation de Michaelis-Menten. D’un autre coté, il peut-être attendu que le substrat original et certains des peptides continuellement

judicieux des contraintes (fourniture d'énergie au système, choix des conditions expérimentales...). A l'échelle microscopique, les événements au cours desquels s'effectuent les redistributions des liaisons entre atomes ne s'identifient que rarement aux équations (acte élémentaire, mécanisme). Du point de vue « culturel » et « appliqué », il convient de maintenir en classe de terminale S l'esprit qui avait amené à la rédaction des chapitres « la mesure en chimie » et « la chimie créatrice » dans le programme