N-glycosylation

saccules ou citernes empilées les uns sur les autres, associés à des vésicules golgiennes (dyctiosomes). Fonction : Transfert des substances élaborées par la cellule. REG REL vésicules appareil de Golgi (activation et tri sulfatation, glycosylation des protéines) déversées dans le cytoplasme, déversées dans le milieu extérieur (vésicules golgiennes). C.5) Les lysosomes. Ce sont les agents de la défense cellulaire et de la phagocytose. C’est un organite contenant des enzymes (hydrolases)

AA hydroxylé Caroline Moyret-Lalle © Modification post-traductionnelle: Phosphorylation des 3 AA hydroxylés Pathologie Maladie d’Alzheimer et protéine Tau phosphorylée Caroline Moyret-Lalle © Modification post-traductionnelle: O-Glycosylation sérine N-acétyl galactosamine et OH de la sérine ou de la thréonine Pathologie Cas des mucines: élevées dans les cancers Caroline Moyret-Lalle © R apolaire et R polaire: les acides aminés contenant du soufre Cystéine, Cys, C Possède

structure étroitement associée aux mitochondries B) C’est l’organite qui débute la N-glycosylation C) C’est une structure dynamique D) Il existe un recyclage des protéines du Golgi par transport rétrograde E) Autre réponse Question 30. Parmi les propositions suivantes concernant les lysosomes, indiquez la ou les réponses justes : A) L’adressage des protéines vers les lysosomes est lié à la N-glycosylation B) Le résidu N-glycosylé qui permet l’adressage des protéines vers les lysosomes est

endoplasmique rugueux (REr) est : a) Un site de synthèse de protéines b) Un site de glycosylation de protéines c) Un site de maturation des ribosomes d) Un site de stockage de calcium e) En relation de continuité avec l'enveloppe nucléaire Le réticulum endoplasmique rugueux (REr) est : a) Le site principal de synthèse lipidique. b) Composé de membranes formant des replis appelés granums. c) Le site unique de la glycosylation des protéines. d) Un des sites de maturation des protéines. e) Un site possible

Dans la membrane plasmique mature, le GPI n’a plus aucun domaine transmembranaire et n’est lié que par des molécules lipidiques. QCM N°70 SE : A propos de la glycosylation : A. Les O-glycosylations concernent toutes les protéines, et se font par liaison d’une N- acétylglucosamine liée à une sérine ou une thréonine. B. La N-glycosylation se fait dans le RE. C. Le groupement GPI est transféré en bloc sur la protéine lors de sa modification post- traductionnelle. D. Les groupements glucidiques

will explain the different choice I made in paragraph 3.3.2 because this reaction was in two steps. The second step was the rearrangement. b. Preparation of 2, 4, 6-trihydroxyacetophenone [pic] Figure 16: Preparation of acetophenone and glycosylation. • First reaction [pic] Figure 17: Preparation of protection group from acetophenone The yield of this reaction is approximately 60% and the product is pure in the majority. On the other hand, I made another product (see NMR

systèmes Mammifère | Volume de production limité(Cultures en support solide) | Expression peut être transitoire | Coût du milieu | Promoteurs inductibles (protéinestoxiques) | | Pas de limitation de taille pour les protéines exprimées | Glycosylation différente descellules de Mammifères | 2. Définition de Baculovirus : Le virus Polyédrose nucléaire Autographa californica (AcNPV) est un baculovirus, il est actuellement le virus le plus couramment utilisé pour l’expression des gènes

supérieure à celui du NESP. Sa demi-vie est inversement proportionnelle à la vitesse d’association, laquelle dépend des chaînes glycosylées et des acides sialiques. La demi-vie est proportionnelle au nombre d'acides sialiques et au pourcentage de glycosylation de la molécule. La vitesse d’internalisation est le même pour les deux ligands. Le ligand après internalisation est re-sécrété intact à 60 % et est dégradé à 40% dans les deux cas. En pratique, l'utilisation de la NESP ne nécessite qu'une injection

de l’excrétion. E- Les modifications post traductionnelles : - La chaîne polypeptidique doit subir une série de modifications pour être activée : * modifications covalentes : - clivage des liaisons peptidiques. - modification des résidus glycosylation-phosphorylation. * modifications non covalentes : - pliements - association à d’autres chaînes polypeptidiques identiques ou non et à des ligands : vitamines ou métaux. REGULATION DE LA SYNTHESE DES PROTEINES : I- Qualitative : - Toutes

hydrophobe organisé en hélice alpha. Il est très conservé d’une famille de filaments intermédiaires à l’autre ; – une extrémité N-terminale et une extrémité C-terminale de longueur variable. Ces extrémités portent des sites de phosphorylation et de O-glycosylation. 2. Polymérisation des filaments intermédiaires La polymérisation des monomères donne naissance aux filaments intermédiaires de la façon suivante : • deux monomères de même orientation s’associent par leur domaine central (interactions hydrophobes)