N-glycosylation

représent 2 à 4p. 100 du métabolisme intracellulaire du glucose, aboutit principalement à la production d'UDP-N- acétylglucosamine (UDP N- Glc Nac), l'augmentation de l'activité de la voie des hexosamines par l'hyperglycémie entraîne une D- GlcNac- glycosylation d'IRS-1 qui pourrait diminuer sa capacité à être phosphorylée. Plusieurs études ont montré. III.5. Plasma cell différentiation factor 1 (PC-1): La glycoprotéine PC-1 est un nucléotide pyrophosphatase membranaire qui inhibe l'activité tyrosine

prot peuvent rester intracellulaire - Prot peuvent aussi être exportées via le RE puis le Golgi (séquences signal) - Différentes modifications à l’intérieur de la cellule * Acquisition des structures 2aire, teraire et quateraire (ponts S-S) * Glycosylations (golgi) * Acquisition de signaux pour le ciblage (vers mitoch ou lysosomes) * Coupures de pré-protéines (pro-insuline → insuline) * Modifications AA (His → 3MH, Pro → OH-Pro) 4/ Synthèse protéique ● Elongation ➔ Remarques sur la synthèse

est couverte de ribosomes qui insèrent les protéines néosynthétisées dans le RE. Du RE, les protéines sont transportées vers l'appareil de Golgi grâce à des vésicules. L'appareil de Golgi est le lieu de transformation finale des protéines. La glycosylation (ajout de chaînes glucidiques complexes) se réalise à ce niveau. Les mitochondries jouent un rôle important dans le métabolisme de la cellule. Elles contiennent leur propre génome (l'ADN mitochondrial). C'est là que se déroulent la respiration

vésiculaire IV- LA VOIE D'ENTREE DANS LA CELLULE : L'ENDOCYTOSE Clathrine et adaptines V- LA VOIE DE SECRETION (D'EXOCYTOSE) 1°) Le "Peptide Signal" 2°) Synthèse de la protéine et transfert dans le RE 3°) Maturation des protéines dans le RE : N-glycosylation des protéines 4°) Passage dans le Golgi et maturation golgienne 5°) Le tri des protéines dans le réseau trans-golgien : passage dans des vésicules de sécrétion 6°) La voie lysosomiale CNED – Biologie Cellulaire – Trafic page 2 COMPARTIMENTS

couverte de ribosomes qui insèrent les protéines néosynthétisées dans le RE. Du RE, les protéines sont transportées vers l'appareil de Golgi grâce à des vésicules. * L'appareil de Golgi est le lieu de transformation finale des protéines. La glycosylation (ajout de chaînes glucidiques complexes) se réalise à ce niveau. * Les mitochondries jouent un rôle important dans le métabolisme de la cellule. Elles contiennent leur propre génome (l'ADN mitochondrial). C'est là que se déroulent la respiration

caractéristiques de la peau des personnes âgées. B)Les glycoprotéines ●Les glycoprotéines sont constituées majoritairement de protéines qui après leur synthèse sont secondairement greffées avec des résidus glucidiques ( 1 à 20 % du poids) ●La glycosylation joue un rôle fondamental dans l'activité biologique des protéines . Plusieurs types de fixation s t possibles: - liaisons O-osidiques sur les résidus sérines et les thréonines (Ser , Thr) - liaisons N-osidiques sur les asparagines (Asn)

transport des protéines synthétisées par le ribosome. Le REL produit acides gras, stéroïdes.. L’appareil de Golgi : Ensemble de saccules (cavités applaties) qui s’empilent parallèlement. Empilement de 5 à 8 saccules = DICTYOSOME Glycosylation des protéines et lipides, qui sont emballés et triés dans des vésicules. Les lysosomes : Vésicule à double membrane issues de l’app de G. Contiennent enzymes digestives, capables d’hydrolyser, ou de décomposer une grande variété de molécules

métabolisme des lipides, hypertension artérielle, etc. Ce diabète ne se révèle souvent que par ses complications, généralement après 45 ans. Si les diabètes sucrés sont mal soignés, le glucose en excès réagit avec les protéines de l'organisme (glycosylation) et modifie leurs propriétés, avec des effets délétères sur les vaisseaux sanguins ou sur les nerfs. Le rein et la rétine, notamment, sont aussi détériorés par l'accumulation de sorbitol, un alcool issu de la transformation du glucose. Ce processus

 structure  s’organisera  à  15%  de  structure  β   et  à  18%  d’angle  et  d’enroulement  [64].   Il  existe  de  nombreux  sites  de  glycosylation  sur  la  molécule  mais  il  a  été  montré  que  la   glycosylation  ne  jouait  de  rôle  ni  dans  la  sécrétion,  ni  dans  l’activité  de  la  molécule.  En   revanche   on   retrouve   quatre   cystéines

➢ hydroxylation : ajout d’un grpemt d’OH sur 2 résidus particulier : la proline et la lysine (hydroxylysine/ hydroxyproline). Gain de stabilité au collagène. Certains tissus possèdent un plus fort taux d’hydroxylation comme la peau. ➢ Glycosylation : ces chaines hydroxylées vont être glycosylées. Ces chaines vont s’asembler en triple hélice pour donner naissance au procollagène (car tjs les structure propeptidiques). Cette hélice procollagène va pouvoir être libérer de la cellule par un mécanisme