Phosphorylation

expérience. Question 3 : Rien ! A. FAUX ! L’activité de CRAF est mesurée grâce à la phosphorylation de MECK1/2 et ERK1/2. Au niveau de la figure 2-a, on ne voit pas d’augmentation de la phosphorylation de ces deux protéines dans les cellules C1/C10 ou C8/C12. B. FAUX : On ne peut pas les comparer !!!!! Car ils ne sont pas révélés avec le même anticorps. 06/12/2014 2 C. FAUX ! L’activité se voit, à la phosphorylation de la protéine RB, et non à la seule expression des CDK4, qui elle est effectivement

phase claire pour synthétiser la matière organique grâce au cycle de Calvin. Pour l’une de ces deux phases, il a été démontré que ​ les électrons peuvent emprunter trois voies​ sont : ­ Phosphorylation non cyclique​ : électron qui part de l’eau arrive à sa fin (voir cycle de transfert des électrons). ­ Phosphorylation cycliqu​ e : c’est le passage de l’électron de P​ 700 à la ferrédoxine mais au lieu de donner naissance à la NADPH, il revient vers le cytochrome. Il forme donc un cycle au cours duquel

hydrophobe. Il possède un noyau phényle (benzénique), et entraine un encombrement assez important. Tyrosine : Tyr Y 0,880 Cet AA possède un groupe hydroxyle sur sa chaine latérale très réactif. C’est un noyau phénol. Possibilité de phosphorylation : cela donne un ester phosphorique de la tyrosine Sensible à l’iode : l’iode va se mettre sur la Thyroglobuline. On peut marquer le noyau de tyrosine à 4 endroits. I125 (marqueur) ; I131(effet thérapeutique). On peut aussi la sulfater.

membrane plasmique, et de deux chaînes [pic] identiques, transmembranaires et internes, les sous unités [pic] de 135000Da fixent l'insuline, et les sous unités [pic] de 95000Da ont une activité tyrosine kinase et s'autophosphorylent. Cette auto-phosphorylation est activé par la fixation de l'insuline sur les chaînes[pic]. Le récepteur de l'insuline qui est une protéine kinase, transfère un groupement phosphate de l'ATP au groupement d'un résidu de Tyr (et non ser ou de Thr). La liaison de l'insuline

 condensation  (formation  d’une  liaison   C-­‐C),   déshydratation   (perte   d’eau),   hydratation   (addition   d’une   molécule   d’eau),   décarboxylation   (perte   d’un   CO2),  oxydo-­‐réduction,  phosphorylation  au  niveau  du  substrat,  isomérisation.     4  –  Ecrire  l’équation  bilan  de  l’oxydation  de  l’acétyl-­‐CoA  en  CO2.     Exercice  2  –     Au  cours  de  la  dernière  réaction

ses sites), qui peut être modifiée via des phosphorylations et des déphosphorylations. Certaines enzymes sont actives quand elles sont phosphorylées, d'autres quand elles sont déphosphorylées. Ce sont d'autres enzymes qui régulent les phosphorylations et déphosphorylations : les kinases permettent de transférer un groupement phosphate sur leur substrat, alors que les phosphatases enlèvent un groupement phosphate à leur substrat. La phosphorylation/déphosphorylation est une régulation où l'enzyme

la voie des MAP Kinases à partir de cellules NIH3T3, synchronisées en phase G0, issues d’une lignée de fibroblastes embryonnaires de souris. La voie des MAP kinase est une cascade de phosphorylation par des kinases. Lors de ce TP nous allons étudier les kinases Erk 1/2 et ainsi mettre en évidence la phosphorylation ou non de ces kinases Erk dans différentes conditions de culture cellulaire. Deux techniques sont utilisées pour étudier la voies de MAP kinase : le Western Blot (une technique quantitative)

Sortie de Ca2+ du RS +/+/Utilisation du Ca2+ VI. Couplage Excitation - Contraction Rôle du Ca2+ Myosine kinase (MLCK)inactive Ca2+ + calmoduline MLCKactive Myosine-P ATP + Myosine Contraction musculaire Phosphorylation de la myosine (%) Myosine-phophatase La [Ca2+]I régule la phosphorylation de la myosine 5 

Vm et Km 18 III. Les effecteurs enzymatiques 19 1. Les activateurs 19 2. Les inhibiteurs 20 3. Modulation de l’activité enzymatique 21 CHAPITRE 5 La glycolyse 22 I. Introduction 22 II. Les étapes de la glycolyse 22 1. Phosphorylation du glucose 22 2. Isomérisation du glucose-6-phosphate 23 3. Formation du fructose-1.6-biphosphate 23 4. Formation de trioses phosphates. 23 5. Oxydation du glycéraldéhyde 3 phosphate 24 6. Isomérisation du 3 phosphoglycérate 25

qui jusqu'à présent apparaissaient sous forme de filaments dispersés dans le noyau, se condensent et forment des paires de bâtonnets reliés entre eux au niveau du centromère. L'enveloppe du noyau se dissout (ceci étant dû à un phénomènes de phosphorylation de protéines situés à la face interne de la membrane nucléaire : les lamines nucléaires ; on retrouve alors des fragments de membrane nucléaire sous forme de vésicules baignant dans le cytoplasme) et deux centrosomes (qui avaient été répliqués