Sérine

Non chargés Acides aminés classé Selon la structure de R Aliphatique Selon la polarité du R Polaire (hydrophile) Définition : aa avec un radical linéaire Exemple : alanine… Cyclique Non chargé Chargé Exemple : lysine Exemple : Sérine Apolaire (hydrophobe)  Définition : Ac aminés avec un cycle aromatique ou particulier (acide  iminé). Exemple : phénylalanine, tyrosine, tryptophane proline Exemple : alanine, phénylalanine Remarque : La classification selon la polarité

extracellualires (collagènes, protéoglycanes) PATHOLOGIE: - Sulfatation dans des cellules hématopoïétiques dans l'athérosclérose - Tyrosinose Les modifications post-traductionnelles sont physiologiques. R polaire: Les AA hydroxylés Sérine, Ser, S - Possède une fonction alcool primaire - Les é- libres de l'O permettent d'attaquer MODIFICATION POST-TRADUCTIONNELLE: Phosphorylation des 3 AA hydroxylés Les kinases ajoutent les groupements phosphate et les phosphatases les enlèvent

phénylalanine leucine UCU UCC UCA UCG CCU CCC CCA CCG ACU ACC ACA ACG GCU GCC GCA GCG C sérine UAU UAC UAA UAG CAU CAC CAA CAG AAU AAC AAA AAG GAU GAC GAA GAG A tyrosine stop histidine glutamine asparagine lysine acide aspartique acide glutamique UGU UGC UGA UGG CGU CGC CGA CGG AGU AGC AGA AGG GGU GGC GGA GGG G cystéine stop tryptophane arginine C leucine proline A isoleucine méthionine valine sérine arginine thréonine G alanine glycine 2.3 Exemple (brin non codant)

génétique est redondant : Comme il n’existe que 20 aa pour 61 codons significatifs, il apparaît que le code génétique est dégénéré ou redondant. Cela signifie que la plupart des aa sont codés par plusieurs codons différents (6 au maximum). Exemples : aa : Sérine codons : UCU, UCC, UCA, UCG (= codons synonymes) (Seuls le tryptophane et la méthionine sont codés par un seul codon) Les codons qui codent pour le même aa sont dits synonymes.  Le code génétique n’est pas ambigü : un codon spécifie un seul acide

acide aspartique ; cystéine ; glutamate ou acide glutamique ; glutamine ; glycine ; histidine (AA semi-Essentiel) ; isoleucine (AAE) ; leucine (AAE) ; lysine (AAE) ; méthionine (AAE) ; phénylalanine (AAE) ; proline ; pyrrolysine ; sélénocystéine ; sérine ; thréonine (AAE) ; tryptophane (AAE) ; tyrosine; valine (AAE). (La cystéine, la glycine et la tyrosine sont parfois nécessaires a certaines populations qui ne sont pas capables de les synthétises en quantité suffisante) . Cependant la protéine ne

de ΔG. I.B.2) Mécanismes moléculaires Exemple : la chymotrypsine Enzyme protéolytique pancréatique, action par clivage des liaisons Phe-X et Trp-X. Le site actif contient une triade catalytique comportant une sérine activée (élément le plus actif du site) : famille des sérines protéases. L'Asp oriente l'His dans le plan de la liaison OH de la Ser Nécessite circulation d'eau → L'enzyme retrouve sa forme d'origine ! Exemple : Anhydrase carbonique Enzyme intervenant dans la régulation

aa2 aa3 aa4 Les 3 bases codantes pour un acide aminé sont appelés triplé de bases ou codon. AAA codent Lys (lysine) CCC codent Pro (Proline) UUU codent Phe (phénylalanine) UCU codent Ser (sérine) CUC codent Leu (Leucine) Il existe 64 codons différents ! [pic] Le tableau du code génétique montre qu’un codon code pour un acide aminé, le code génétique est dit non ambigu. Le tableau du code génétique donne la correspondance entre

latérale. Cette chaîne latérale peut être non polaire (glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, proline, phénylalanine, méthionine et tryptophane) ou polaire. Dans ce dernier cas, la chaîne latérale peut ne pas avoir de groupement ionisable (sérine, thréonine, asparagine et glutamine) ou bien en posséder un. Dans ce cas, et à pH 7, la fonction acide base peut être ou non chargée : - fonction acide-base anionique (-COO -): acide aspartique et acide glutamique ; - fonction acide-base cationique

L'enzyme PGH2 synthétase est présente dans beaucoup de cellules et est prête à fonctionner dès que l'acide arachidonique est détecté. Il entre alors dans le site actif de l'enzyme, où il rencontre les résidus sérine 530 et tyrosine 385 et un hème. Le résidu SER 530 est le site d'action de l'aspirine en ce que la fonction alcool primaire des résidus est acétylée aux dépens de l'aspirine , qui est transformée en acide salicylique. Ceci a pour conséquence l'encombrement

le fluridone. Dans des analyses in vitro, les mutations de la thréonine (thr), de la cystéine (Cys), de l'alanine (aile du nez) et de la glutamine (Gln) ont donné la résistance la plus élevée au fluridone. Thr, les trois mutations normales [Cys, sérine (Ser), histidine (sienne)] et le type sauvage de protéine PDS ont été examinés in vitro contre sept inhibiteurs de PDS représentant plusieurs classes des herbicides. Ces mutations ont conféré cross-résistance au norflurazone et la cross-résistance