UE 1
Biochimie
M. CHIKH
17 pages

Enzymologie

I. POUVOIR CATALYTIQUE ET CINETIQUE 2
I.A. Généralités 2
I.B. Catalyse enzymatique 3
I.C. Cinétique enzymatique 5
II. REGULATION DE L'ACTIVITE 10
II.A. Régulation par modifications covalentes 10
II.B. Régulation par allostérie 11
III. MESURE DE L'ACTIVITE 13
III.A. Principe 13
III.B. Conditions expérimentales 13
III.C. Modalités de mesure 14
III.D. Résultats 15
III.E. Intérêt médical 15
IV. ISOENZYMES 15
V. COENZYMES ET VITAMINES 16
V.A. Principes et caractéristiques générales 16
V.B. Rôle métabolique 16

Ce cours fait l’objet de 2 ou 3 QCMs.

I. POUVOIR CATALYTIQUE ET CINETIQUE
I.A. Généralités
I.A.1) Nature et rôle

Les enzymes sont des protéines ou parfois des ARNr (ribozymes)

Ils jouent le rôle de catalyseurs biologiques : les enzymes accélèrent les réactions chimiques dans les systèmes biologiques d'un facteur supérieur à 106. Exemples :
OMP decarboxylase : 1017
Nucléase staphylococcique : 1014
Anhydrase carbonique : 106

Les enzymes sont hautement spécifiques de la réaction catalysée et du substrat transformé. Cette spécificité est toutefois relative : Exemples : enzymes protéolytiques subtilisine (origine bactérienne) : liaison X-X trypsine : Arg-X et Lys-X thrombine : Arg-Gly

I.A.2) Constitution d'un complexe enzymatique

On appelle holoenzyme l'ensemble apoenzyme + cofacteur : l'apoenzyme est la partie protéique thermolabile
Peut être un chaîne ou un oligomère le cofacteur est la partie non protéique thermostable : ions métalliques
Exemples : Anhydrase carbonique + Zn2+, ADN polymérase + Mg2+ groupements prosthétiques ou coenzymes vrais : petites molécules organiques fortement liées au site actif de l'enzyme (liaison covalente) coenzymes mobiles ou co-substrat : petites molécules organiques capable de se fixer réversiblement au site actif de l'enzyme.

I.A.3) Notion de site actif et interaction

L'interaction entre E et S ne concerne que quelques acides aminés : c'est le site actif de