Thiamine pyrophosphate

formation d’acétaldéhyde. L’enzyme est la pyruvate décarboxylase. C’est lors de cette étape que les bactéries hétérolactiques vont produire du dioxyde de carbone (CO2).Nous avons également besoin du TPP. Le TPP est une molécule, appelée thiamine pyrophosphate. Cette molécule est utilisée pour fixer le pyruvate qui est produit par la glycolyse. Après la libération du CO2, le TPP lié au pyruvate va alors être modifié puis nous allons pouvoir libérer l’acétaldéhyde. 3eme étape : formation de l’éthanol

subit une décarboxylation par une réaction irréversible catalysée par la pyruvate décarboxylase. Cette réaction n'implique pas l'oxydation nette du pyruvate. La pyruvate décarboxylase nécessite Mg2+ et possède une coenzyme fortement lié, la thiamine pyrophosphate. Puis l'acétaldéhyde est réduit en éthanol avec du NADH provenant de la glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase (fournissant le pouvoir réducteur) par l'action de l'alcool déshydrogénase. Loin de tout ce langage incompréhensible

cardiovasculaires et digestives. Elle facilite également la dégradation de l'acide pyruvique, toxique pour le système nerveux. - Anomalies de la transcétolase : La thiamine pyrophosphate (TPP), agit en tant que coenzyme avec l'apoenzyme transcétolase dans la voie des pentoses monophosphates du métabolisme du glucose. La carence en thiamine provoque donc des problèmes de l’activité enzymatique de la transcetolase, indispensable pour la formation du pyruvate. - Anomalies de la Pyruvate Deshydrogenase

adénine dinucléotide (P) 2 - FMN \ FAD (flavine adénine mono ou dinucléotide) B - Coenzymes de transfert d’électrons hème et cytochromes C - Coenzymes de transfert de fractions carbonées 1- THF 2 - B 12 3 - S-adénosyl méthionine (SAM) 4 - Thiamine PP (pyrophosphate) 5 – Biotine 6 - Vitamine K 7 - CoA-SH O S IE S D – Autres 00 2 9 10 0 2 1 - couple Pyridoxal-P - Pyridoxamine- P 2 – PAPS (phospho Adénosyl Phospho Sulfate) Régulations par les protéines I - INTRA-CELLULAIRES A - Non

comme point de départ l’acétyl CoA, est par contre parfaitement connue ; elle conduit, par l’intermédiaire des pyrophosphates de l’acide mévalonique, d’isopentenyle et de diméthylallyle, aux pyrophosphates de néryle et de géranyle, précurseurs des monoterpènes acycliques et cycliques. La condensation du pyrophosphate de géranyle et du pyrophosphate d’isopentényle donne naissance au pyrophosphate de trans-2-farnésyle qui constitue l’unité de base pour la synthèse des différents sesquiterpènes. 2.2 Action

Acide lipoïque : liposuble, réaction de décarboxylation * Coenzymes quinoïque : liposolubles, dérivés de l’ubiquinone (ou coenzyme Q) * La vitamine C ou acide acorbique Les coenzymes de transfert de groupements : * Le TPP ou pyrophosphate de thiamine : Dérivé de la vitamine B1 (Vit B1 + ATP → TPP + AMP), fortement fixés à l’apoenzyme, permet le transfert d’un groupement aldéhyde. * Le phosphate de pyridoxal (PLP ou PALP) : Dérivés de la vitamine B6 * Le coenzyme A :

Krebs α-Décarboxylation oxydative du pyruvate par la pyruvate déshydrogénase • Pyruvate déshydrogénase = complexe multienzymatique constitué de 3 enzymes : E1, E2, E3 • La réaction met en jeu 5 coenzymes : – 3 sont liés à l’enzyme : E1-Thiamine PyroPhosphate (TPP) E2-Acide lipoïque E3-FAD – 2 sont libres : NAD+ CoA-SH NAD+ + CoA-SH CH3 - CO - COOPyruvate NADH, H+ + CO2 CH3 - CO ~ S - CoA (E1-TPP, E2-lipoïque, E3-FAD) Acétyl-CoA • Elle agit en 5 étapes Structure de la pyruvate déshydrogénase

polynucléotides produit des mononucléotides phosphorylés en 3' ! On verra que sans cette décision, l'expérience était vouée à l'échec : la cellule utilise effectivement des nucléotides 5' triphosphorylés et l'énergie fournie par la libération du pyrophosphate. *Remarque concernant l'utilisation de précurseurs radioactifs Dans son mélange réactionnel, Kornberg dispose d'ADN modèle, de précurseurs naturels, de l'ADN polymérase active (il l'espère), auquel il ajoute des précurseurs radioactifs. Après

connues résultent de la substitution d’un hydrogène du NH2 (en 6) par une chaîne, à 5 atomes de carbone correspondant à une unité isoprène de type pyrophosphate d’isopentényle (Cf synthèse Gibb-ABA). Cette origine a été démontrée par des incorporations de mévalonate marquée dans les cytokinines. Une enzyme réalisant le couplage 5’AMP + pyrophosphate d’isopentenyle est l’isopentenyltransférase IPT (cytokinine synthase) cette enzyme n’accepte pas l’adénine ou l’adénosine comme substrats elle a

ATP-dépendante. Cette enzyme est l’une des mieux caractérisées sur le plan biochimique parmi les enzymes glycolytiques du fait de sa position clé. Elle peut utiliser l’ATP, l’ADP (chez les Archées genres Pyrococcus, Thermococcus et Methanococcus) ou le pyrophosphate (chez les plantes) comme donneur de groupement phosphate. On peut distinguer trois isoformes différentes : l’isoforme PfkA (parfois dupliquée comme chez Treponema pallidum), forme ATP-dépendante majoritaire des Eucaryotes supérieurs et des Procaryotes