Transférase

Glucuronoconjugaison voie de détoxication la plus importante) : L’uridine diphosphate glucuroxyl transférase (UDP – glucuroxyltransférase) est localisées dans le réticulum endoplasmique et principalement au niveau du foie, elle catalyse le transfert de l’acide glucuronique sur les alcools, les acides carboxyliques, les amides et les composés souffrés. Conjugaison au glutathion : Le glutathion S – transférase (GST) catalyse la conjugaison du glutathion sur des apoxydes et des dérivés aromatiques halogénés

acides gras 3ème réaction : deuxième déshydrogénation Catalysée par l’3-hydroxyacyl-CoA déshydrogénase R-CHOH-CH2-CO~SCoA + NAD+ → R-CO-CH2-CO~SCoA + NADH + H+ 3-cétoacyl-CoA 4ème réaction : Clivage de l’acide gras Catalysée par l’acylCoA acyl transférase R-CO-CH2-CO~SCoA + CoASH → CH3-CO~SCoA + R-CO~SCoA AcétylCoA AcylCoA 3. La β–oxydation des acides gras 3.3 Bilan de la β–oxydation des acides gras Après le premier tour, bilan métabolique : CH3-(CH2)n-2-CO~SCoA + FAD + H20 + NAD+ + CoASH

Mosaïques 45, XX / XO Polysomie 47, XXX Maladies génétiques : Myotonie dystrophique Prémutation du géne FMR1(histoire familiale 14% , sporadique 2% ) Mutation du gêne FSHR Mutation du GALT géne (déficit en galactose1-phosphate uridyl transférase ) Syndrome de Kennedy: atrophie bulbaire et  spinale avec dystrophie musculaire Chondrodystrophies: touchant le mode de  transformation du cartilage en os ;  caractérisées  par un nanisme et une ménopause précoce.  Le blépharophimosis / ptosis

rme de tétramère, elles sont capable  d’interagir entre elles, elles forcent la formation de torsade. On provoque un phénomène de  fusion au niveau de moindre résistance, zone riche en AT ( se fait sur une 20aines de  nucléotides)  DAM méthyle transférase : enzyme capable de méthyler les adénine présent dans les  séquence GATC. On a un méthyle au niveau de la fonction amide. La molécule d'ADN va être  méthyler sur les deux brins d'un ADN mature. On a une séquence hémiméthylé, le morceau  d'ADN synthétisé ne l'est pas

On parle de bas niveau de résistance si la croissance est stoppée par de faibles concentrations. -Le brouillage : la bactérie synthétise des protéines qui peuvent séquestrer l’antibiotique ou le dégrader pour le rendre inoffensif (hydrolases, transférases...). Ce brouillage peut se faire à l’extérieur de la cellule, comme à l’intérieur. -Le camouflage : la bactérie peut modifier la cible de l’antibiotique. Celle-ci n’est plus reconnue et devient insensible à l’antibiotique. -Le blindage : la bactérie

vont pouvoir être pris en charge par les CoenzymeA, certains sont pris en cahrge par un autre co-organise. Acyle Co1 ; ils pourront passer à travert les membrane de la mitochondrie ( externe et interne), il s'appelle le complexe carnitine-acyl-transférase ; il y a une translocase qui va prendre en charge les acyl-coA pour aller vers la mitochondrie . Beta-oxydation des acyl-CoA séquence matricielle de dégradation d'un acyl-CoA en acétyl-CoA → hélice de Lynen= (n/2-1)spires Cycle de Krebs cycle

peu accélérée  NFS : leuconeutropénie et/ou thrombopénie. A noter qu’une hyperleucocytose est également possible, en particulier chez l’enfant.  Bilan hépatique : élévation des transaminases, des phosphatates alcalines, du gamma glutamine transférase (γGT) et des lactates déshydrogénases (LDH).  Félix /Widal : cette sérologie peut être contributive, cependant elle est d’interprétation difficile et la positivité est tardive. Elle met en évidence par une technique d’agglutination les anticorps

conséquent, le flux entrant de cholestérol dans la cellule est diminué. • Le cholestérol libre inhibe la HMG-coA réductase, ce qui empêche la poursuite de la réaction de synthèse du cholestérol. • Enfin, le cholestérol libre stimule l’acyl transférase (ACAT), enzyme catalysant son estérification en stéride. Ceci favorise le stockage du cholestérol libre. La synthèse de mévalonate, deuxième étape de la synthèse du cholestérol, est très régulée par le métabolisme. L'activité de l'HMG-CoA réductase

activés par liaison à des nucléotides et la synthèse des précurseurs a lieu dans le cytoplasme. - La O glycosylation concerne le domaine luminal des protéines membranaires et des protéines contenues dans le Golgi. - Elle est médiée par les O glycosyl transférases qui ne transfèrent qu'un sucre à la fois. - La O glycosylation a lieu sur les OH des Ser et Thr. - Le précurseur, par exemple UDP – Gal n'entre pas par flip – flop mais par l'intermédiaire d'une perméase. - Les réactions de O glycosylations se

pas de la cellule. Grace à ses 2 types d’enzymes ont récupéré la base. Certains enzymes récupèrent à partir de la base pour former un nucléotide à partir du 5’PRPP (forme active du ribose). Cette réaction se fait à partir de la phosphorybosyl transférase. Les enzymes qui recopient l’ADN utilisent l’ATP (voie de recyclage). La plupart des nucléotides proviennent aussi des aliments. Les sources d’acides nucléiques sont plus accessibles dans la viande car il y a une coque de cellulose qui entoure