Transférase

réaction catalytique qui montre l'énergie (E) requise à différentes étapes suivant l'axe du temps (t). 1.3. Caractéristiques CH 2 OH O O β R + H2O β Galactosidase β D Galactoside 2. CLASSIFICATION DES ENZYMES 2.1. Oxydo-réductases – EC1 2.2. Transférases – EC2 2.3. Hydrolases – EC3 2.4. Lyases – EC4 2.5. Isomérases – EC5 2.6. Ligases (ou synthétases) – EC6 CH 2OH O OH + R β D Galactose OH 3/22 3. CINETIQUE DES REACTIONS ENZYMATIQUES A UN SUBSTRAT MODELE DE MICHAELIS 3.1. Généralités 3.1.1

une séquence d’arrêt de transcription. E. Une séquence d’ADN sur laquelle se fixe le glucocorticoïde, le gène bactérien de résistance à la tétracycline associé à son propre promoteur de terminaison du gène codant pour le chloramphénicol transférase. Question N° 61 : Pour construire des banques d’ADNc dans les phages ƛ, on doit inhiber la mise en route de la phase lysogène du phage, sans inhiber son cycle lytique. Quel élément devra-t-on conserver ? A. Le promoteur d’intégration

régulation de la vitesse de nombreuses réactions thermodynamiquement possibles (sans modifier leur état d’équilibre) . Enzymologie 2010/2011 Pr Mohammed Bekkali Université Hassan II Casablanca menu STRUCTURE Exemple de la glutamine transférase Enzymologie 2010/2011 Pr Mohammed Bekkali Université Hassan II Casablanca Pourquoi des enzymes? A. Accélération Un(e) enzyme est un catalyseur biologique, donc elle accélère une réaction qui serait beaucoup trop lente sans elle (sans

fonctionnelles concernant le déplacement des spermatozoïdes (progression rectiligne et non au hasard) et certaines protéines indispensables à la fixation du spermatozoïde sur la zone pellucide sont mises en place à la fin de la spermiogenèse = galactosyle transférase (protéine de reconnaissance). Les secrétions de l’épididyme interviennent dans la maturation de ces protéines. b. Dans les glandes annexes : Page 3 Elles produisent les ¾ du plasma séminal. Glandes annexes : prostate ; vésicules

synthétase ou GS qui consomme de l’ATP)  glutamine  transfert du NH2 directement sur le carbone α de l’αcétoglutarate  2 glutamates (celui de départ + un qui a assimilé de l’azote). Le transfert du NH2 se fait par la Glutamate OxoGlutarate Amino-Transferase (GOGAT). Cette réaction correspond à une réduction de cétone, qui nécessite un apport d’électrons. On a donc 2 types de GOGAT : une qui consomme du NADH et une autre qui consomme deux ferrédoxines. 28 On a deux inhibiteurs : la Méthionine

O O P OO5 pyrophospho mévalonate C CH3 P O- CO2 O CH2-CH2O P OO O P OOIsoprène Activé CH2 C CH3 3-3) Condensation de 6 unités isopréniques en squalène: CH3 −δ + CH2 = C − CH = CH2 + terpène (10C) Prényl transférase Prényl transférase Squalène Synthase Géranyl - PP (C10) Farnésyl-PP (C15) +δ − − 2 Isoprène (2x5C) 2 Isoprènes-PP Isoprène-PP + Géranyl-PP 2 Farnésyl-PP (C15) Squalène (C30) 3-4) Cyclisation du Squalène et conversion en cholestérol

Pour contrôler la réalité d'une réduction de consommation de boissons alcooliques d'un buveur excessif, il est utile de demander : A - Taux de réticulocytes B - Fer sérique C - Dosage des Gamma glutamyl transférases D - Dosage de l'alanine amino transférase E - Dosage de l'alcoolémie QUESTION N° 99 [M] L'administration d'un collyre à la dexaméthasone expose aux complications suivantes: A - Dépôts cornéens B - Glaucome C - Décollement de rétine D

étape: - l’extrémité carboxylée de la chaîne polypeptidique est séparée de l’ARNt du site P. - cette chaîne polypeptidique est ajoutée par une liaison peptidique à l’acide aminé fixé par l’ARNt du site A, tout ceci est catalysé par la peptidyl-transférase, enzyme qui est fortement liée au ribosome. 3ème étape: - il y a une translocation du nouveau peptidyl-ARNt du site A au site P (grâce à un facteur EF2) pendant que le ribosome avance exactement de trois nucléotides le long de la chaîne d’ARNm

grand-chose. En revanche, quand le ligand arrive (molécule endogène ou xénobiotique), il se fixe sur le récepteur nucléaire et dès lors le corépresseur est remplacé par un coactivateur; l'histone désacétylase est remplacée par une histone acétyl transférase.  Acétylation --> décompactage  Désacétylation --> compactage Quand il y a décompactage, il y a donc libération de l'ADN qui est désormais disponible pour accueillir le complexe basal de transcription. Les ER n'agissent donc pas tout seuls. Ils

de transgène ou il n’est pas exprimé. Induction 1. Introduction Cette experience est sacrifiée à l’étude l’induction d’expression bacterienne. La protéine p53 est produite par E. Coli sous forme d’une fusion avec la GST (Glutathion S Transférase). Fragment de l’ADN codant pour la protéine de fusion se trouve sous contrôle du promoteur Ptac. L'expression de gènes en amont de ce promoteur est réprimée par la protéine LacI. L’ajout de l'inductuer comme IPTG inactive le répresseur LacI. Ainsi