Transférase

éventuels antécédents familiaux de neuropathie. En dehors de toute étiologie évidente, les examens re suivants peuvent être réalisés en 1 intention : Bilan biologique • • • • • • • glycémie à jeun ; numération formule sanguine ; gamma-glutamyl transférases, volume globulaire moyen ; transaminases ; créatininémie plus clairance ; protéine C réactive ou vitesse de sédimentation ; TSH. Concordance étiologie et clinique ? Oui Suivi par le médecin traitant Non Consultation par un neurologue + examen

de Signification Indéterminée A.I.L. : Accord d’Initiative Locale A.I.N.S. Anti-Inflammatoires Non Stéroïdiens A.I.S. Actes Infirmiers de Soins A.I.T. Accident Ischémique Transitoire A.L.A. Acide-δ-Aminolévunilique A.L.A.T. ALanine Amino Transférase (ou Glutamate Pyruvate Transaminase) A.L.D. Affection de Longue Durée A.L.F. Allocation de Logement Familial A.L.P.M.S. Agence Locale de Prévention et de Médiation Sociale A.L.S. Allocation de Logement Social A.M.C. Assurance Maladie Complémentaire

Tunis Enzymologie et génie enzymatique Enzymes Industrielles 3. Comment chercher une enzyme ? ☺  Vous connaissez le numéro EC (enzyme commission number) et vous cherchez une source de l’enzyme : o Classe 1 : Oxydo-réductases o Classe 2 : Transférases o Classe 3 : Hydrolases o Classe 4 : Lyases o Classe 5 : Isomérases o Classe 6 : Ligases  Chaque enzyme a un numéro E.C. unique composé de 4 parties o (X.-.-.-) : division principale dans laquelle l’enzyme est classée, o (-.XX.-.-) : sous-classe

fibre pré-synaptique dépendante d’un flux de Na+  il est saturable donc limitant. La choline peut venir aussi de la dégradation des phospholipides de la membrane ou bien de la dégradation de l’Ach (choline recapturée). Action de la choline acétyl transférase qui donne naissance à l’Ach. Il (Ach) est synthétisé dans la fibre pré-synaptique puis stocké dans des granules de stockage. On en trouve dans le SNC (neurones cholinergiques), dans la ME, dans le système neuro-végétatif, dans le système sympathique

 GTP)      Pour  ajouter  de  la  méthionine  à  une  chaîne  d’AA,      le  méthionyl-­‐ARNtMet  sera  u.lisé.                *  transpep.da.on:  catalysée  par  la  pep.dyl  transférase  :  catalyse  le  transfert      de  la  chaîne  déjà  formée  à  l’AA  de  l’aminoacyl-­‐ARNt  venant      d’arriver  au  site  A                  *  transloca.on:  l’ARNt

Cytochromes ou Myoglobine (20%) Hème oxygénase SRE Biliverdine Biliverdine réductase Sang Liée à l’albumine Foie Bilirubine Libre (peau) Bili Indirecte (dosage sanguin) Cycle Entero-hépatique Pole vasculaire hépatocyte Glucuronyl transférase La bili est conjuguée à l’acide glucuronique Pole biliaire hépatocyte: voies biliaires Re-déconjugue la bili Bétagluconidase Intestin Duodénum Bilirubine conjuguée: Urobilinogène Stercobilinogène Urobiline: urines Stercobiline: selles

Facteurs spécifiques d ’initiation (eIF2) * Enzymes (peptides transférases) * Beaucoup d ’ E (GTP et ATP) - Fixation de la 60S à la 40S pour former un ribosome complet 4/ Synthèse protéique ● Elongation ➔ Principe - 2 sites de fixation voisins sur chaque ribosome - A la fin de l ’initiation ARNtMet est sur le site « peptidique » - Le 2ème AA se fixe sur le site « acide aminé » - Liaison peptidique entre les 2 premiers AA (peptidyl transférase) - Le 1er ARNt délivré de Met peut alors se détacher -

reflétant ainsi l'activité du foie et du coeur. L’augmentation des deux transaminases (GOT et GPT) témoigne d'une lésion cellulaire dans le foie, le coeur, les muscles ou les reins. Gamma-GT Les gamma-GT ou glutamyl-transpeptidases ou gammaglutamyl-transférases, sont des enzymes retrouvées dans de nombreux organes, comme le rein et les intestins, mais plus particulièrement présentes dans le foie. Le dosage sanguin des gamma-GT permet d'évaluer l'activité hépatique. Les résultats d'une prise de sang ne

transformés en nucléosides, eux mêmes métabolisés en acide urique. L'acide urique provient de la xanthine grâce à la xanthine oxydase. Les purines peuvent être reconverties en nucléotides, en particulier par l'hypoxanthine guanine phosphoribosyl transférase (HGPRT). Le mécanisme exact du dérèglement métabolique dans la goutte habituelle primitive de l'adulte demeure inconnu bien que l'on suppose une anomalie enzymatique. Par contre des gouttes enzymopathiques sont connues : le déficit en HGPRT conduit

ensuite être méthylé sur le septième carbone (C7) pour donner la 7-méthyl-guanosine. La coiffe est ajoutée grâce à un complexe protéique appelé « Cap-Binding-Complex » qui possédant une activité triphosphatase, une activité guanylyl-transférase et une activité méthyl-transférase. b) Poly-adénilation en 3’ par la poly-A polymérase La poly-adénilation correspond à l’ajout de jusqu’à 200 adénines à l’extrémité 3’ du transcrit primaire et ceci sans matrice par la poly-A-polymérase. La poly-A-polymérase reconnaît