BSF
Dichroïsme circulaire permet d’analyser le contenu en structure 2aire
Les structures secondaires des protéines ne vont pas absorber de façon identique les lumières polarisées circulairement a gauche et a droite
- l’absorption préférentielle de l’une de ces deux polarisations résulte en une déviation de la résultante
-cette déviation est appelée dichroïsme circulaire
-Au lieu d’1 cercle, le tracé de la résultante entre spirale tournant a droite et spirale tournant a gauche donne une ellipse.
Les chromophores des protéines
Diapo donnée (ne pas retenir tout par cœur mais retenir régions)
260-320 nm : région aromatique (trp, tyr, phe)
Chromophores : cycles aromatiques plans théoriquement optiquement inactifs
-perturbés asymétriquement par les autres groupes de la protéine ils deviennent dichroïques
Info locales : la perturbation doit venir d’1 distance < 5-10 angström

Chromophore peptidique (<240nm)
Il y a un chromophore peptidique par acide aminé
-le gr amide est plan et ne devrait pas être optiquement actif
- Deux perturbations le rendent optiquement actif :
-celle due a la chaine latérale commençant au niveau de carbone alpha
-celle due aux autres liaisons peptidiques : contribution essentielle au spectre (contribution de la fonction du squelette)
-Le spectre de dichroïsme circulaire dépend donc de la géométrie relative des liaisons peptidiques, c.-à-d. de la structure secondaire

Dichroïsme circulaire
Mesure du dichroïsme circulaire par les spectromètres CD en terme
D’ellipticité Ɵ (milli degrés)
-de différence d’absorbance entre la lumière polarisée a gauche et celle polarisée a droite
Dichroïsme circulaire (deux diapo données)
Ellipticité
Ellipticité molaire
Ellipticité molaire par résidu
Dichroïsme circulaire
Information sur les motifs de structure 2aire présents dans la protéine (hélice α, feuillet β)
-déconvolutions spectrales a partir de spectres de référence caractéristique des hélices α, de feuillets β ou