Enzymes

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Enzyme
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Figure 1: Diagramme d'une réaction catalytique qui montre l'énergie (E) requise à différentes étapes suivant l'axe du temps (t). Les substrats (A et B) en conditions normales requièrent une quantité d'énergie considérable (E1) pour atteindre l'état de transition A...B, à la suite duquel le produit deréaction (AB) peut se former. L'enzyme (E) crée un microenvironnement dans lequel A et B peuvent atteindre l'état de transition (A...E...B) plus facilement, réduisant ainsi la quantité d'énergie requise (E2). Comme il est plus aisé d'atteindre un niveau énergétique inférieur, la réaction peut avoir lieu plus fréquemment, ce qui se traduit par une vitesse de réaction accrue.
Activation2 updated (fr).svgUne enzyme est une molécule (protéine ou ARN dans le cas des ribozymes) permettant d'abaisser l'énergie d'activation d'une réaction et d'accélérer jusqu'à des millions de fois les réactions chimiques du métabolisme se déroulant dans le milieu cellulaire ou extracellulaire sans modifier l'équilibre formé . Les enzymes agissent à faible concentration et elles se retrouvent intactes en fin deréaction : ce sont des catalyseurs biologiques (ou biocatalyseurs). La première enzyme fut découverte par Anselme Payen et Jean-François Persoz en 1833[1]. Après avoir traité un extrait aqueux de malt à l'éthanol, ils ont précipité une substance sensible à la chaleur. Cette substance était capable d'hydrolyser l'amidon : ils l'ont nommée diastase (étym. : diastasis = séparation) car elle séparait lesucre soluble de l'amidon. On l'appelle aussi α -amylase (alpha-amylase).

La nomenclature des enzymes n'est pas standardisée mais, par convention, elle se compose le plus souvent d'un radical proche du substrat ou du produit de la catalyse suivi du suffixe « ase ». Par exemple :

* Le glucose oxydase est une enzyme qui catalyse l'oxydation du glucose.
* L'amidon synthétase catalyse lasynthèse de l'amidon.

Une enzyme, comme toute protéine, est synthétisée par les cellules vivantes à partir des informations codées dans l'ADN ou dans l'ARN dans le cas de certains virus. Il existe plus de 3 500 enzymes différentes répertoriées.

Les premières enzymes isolées furent d'abord nommées ferments solubles, diastases ou zymases.

Il existe deux grandes catégories d'enzymes :* les enzymes purement protéiques (qui ne sont constituées que d'acides aminés), les « holoenzymes »
* les enzymes en deux parties, une partie protéique (« l'apoenzyme ») et une partie non-protéique (« le cofacteur »), appellées « hétéroenzymes ».

Sans la coenzyme, la catalyse de la réaction ne peut avoir lieu.

Exemple : L'AminoAcyl transférase (enzyme fixant l'acide aminé sur l'ARNtransfert) a besoin d'ATP (coenzyme) pour fixer l'acide aminé sur l'ARNt.
Sommaire
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* 1 Le site actif
* 2 La « Vitesse initiale » de réaction enzymatique
* 3 La régulation de l'activité enzymatique
* 4 Classement et dénomination des enzymes
* 5 Terminologie
* 6 Pathologie
* 7 Voir aussi
o 7.1 Liens internes
o 7.2 Liens externes* 8 Notes et références

Le site actif [modifier]
L'action d'un enzyme
Article détaillé : site actif.

La fonction des enzymes est liée à la présence dans leur structure (secondaire et tertiaire) d'un site particulier appelé le site actif. Schématiquement, il a la forme d'une cavité ou d'un sillon dans lequel vont se fixer les substrats grâce à plusieurs liaisons chimiques faibles. Unefois fixés, les substrats vont réagir et se transformer en produit.

Le site actif est subdivisé en deux parties : le site de liaison/fixation/reconnaissance (qui reconnaît la complémentarité de forme avec un substrat spécifique à l'enzyme) et le site catalytique (qui permet la réaction transformant le substrat en produit).
La « Vitesse initiale » de réaction enzymatique [modifier]
Purine...
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