Biochimie

472 mots 2 pages
1) Un segment protéique unique structuré en hélice alpha et comptant 21 acides aminés hydrophobes est détecté dans une bicouche lipidique avec une orientation perpendiculaire à la surface de la bicouche. Détaillez le calcul pour déduire l’épaissseur de la bicouche lipidique. Si la proline n’est pas présente dans ce segment, combien de liaison hydrogène dénombrera-t-on au niveau de ce segment en hélice alpha ? En quoi la présence d’une proline pourrait moduler cette réponse ?

2) L’ARN est extrêmement sensible à l’hydrolyse des liaisons phosphodiesters en milieu alcalin alors que l’ADN est particulièrement stable. Proposez une raison structurale pour expliquer cette forte instabilité de l’ARN.

3) Représentez par un schéma l’enchaînement peptidique une section de feuillet-beta composée de deux brins antiparallèles. Vous indiquerez en pointillés les liaisons hydrogènes stabilisatrices de cette structure (le schéma doit contenir quatre liaisons hydrogène au total).

4) Une analyse aux rayons X d’un peptide révèle qu’il adopte une conformation en hélice-alpha à pH 11, mais à pH neutre, cette hélice est déstabilisée. En quoi les acides aminés Arg en position 7, Lys en position 10, et Lys en position 14 de cette hélice pourraient participer en cette déstabilisation (inspiré de Nature 1981, 289, 366-378)?

5) Le noyau imidazole est retrouvé dans la structure des protéines. Quelles sont ses influences tant au niveau structural que fonctionnel.

6) Quelles sont les avantages et les désavantages du dichoïsme circulaire dans l’étude structurale des protéines ?

7) Un ligand synthétique d’un récepteur est réalisé chimiquement par synthèse peptidique en phase solide. La séquence native de ce peptide est (code trois lettres) :

Leu-Met-Asp-Ser-Glu-Trp

Il montre une constante de 50% d’inhibition (IC50) in vitro de 2 nM pour la fixation du ligand naturel à ce récepteur. Une étude de relation structure activité est entreprise en synthétisant

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