Métabolisme des protéines
D Séguy

Service de nutrition dseguy@univ-lille2.fr Schéma général du métabolisme protéique chez un adulte sain de 70 kg
(tiré de « Enseignement de la Nutrition », B. Beaufrère, Collège des enseignants de Nutrition)

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Généralités
Structure des protéines

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Digestion et absorption des protéines
Synthèse protéique

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Dégradation irréversible des AA

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Protéolyse
Synthèse des AA non essentiels

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Méthodes d’exploration in vivo

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Physiologie du Métabolisme protéique

10/ Conclusion

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Généralités

➤ Macromolécules

essentielles à la vie

- Synthèse à partir de 20 acides aminés (AA)
- Séquences d ’AA reliés par des liaisons peptidiques (CO-NH)
- Contrôle génétique de chaque séquence spécifique
- Azote = N est leur constituant caractéristique
- Renouvellement perpétuel « turnover protéique »
- Grande quantité (10 000 protéines chez un eucaryote)
- Grande diversité de taille, de structure

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Généralités

➤ Diversité

des fonctions

- Structure (collagène, kératine)
- Enzymatiques (quasi-totalité)
- Hormonales et neuromédiatrices
- Motrices (actine, myosine)
- Transport (albumine)
- Transduction (récepteurs, prot G)
- Immunité (cytokines)
- Régulation de l ’expression du génome (fact de transcription)
➤ Approche

nutritionnel (vision globale)

- Constituant de l ’organisme (bilan négatif = dénutrition)

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Structure des protéines

● Structure Primaire
- Séquence spécifique
- Dipeptide (200 kD) → oligopeptide (4 AA) → Complexes enzy (106 kD)
- Protéine moyenne (20 AA, 8% leucine, 1g de N pour 6,25 g de prot)
- Composition de AA variable selon prot (Gly ! collagène, Lys " céréales)

● Structure secondaire
- Repliement dans l ’espace de la structure primaire
- Rotation des AA autour des liaisons peptidique
- Entre AA proches non contigus ( liaisons H)
→ hélice α (kératine) & feuillets β

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Structure des protéines

● Structure tertiaire
- Repliement dans l ’espace de la structure secondaire
- Entre AA éloignés