Demande biochimique en oxygène

ETR FAD FGF FISH FSH GABA GAP GDH GDI GDNF GDP GH GHIH GHRH GluT GMPc GnRH GNRP GOGAT GS GTP Hb HLA HR HRGP Hsp ICAM Ig IL ILT IP3 IRM ISR ITAM ITIM Di-acyl glycérol Damage associated pattern motifs DNA binding domain Demande biochimique en dioxygène Cellule dendritique Demande chimique en dioxygène DNA damage checkpoint Récepteur aux dihydropyridines Doppler-shifted constant frequencies Électrocardiogramme Récepteur à l’éthylène Flavine adénine dinucléotide Facteur de croissance fibroblastique

protéiques semblables. Hélice alpha Feuillet bêta Ce sont donc les différentes structures des protéines qui déterminent sa fonction et par conséquent son implication dans la cellule. Puisque ces structures découlent de la structure primaire, on peut se demander ce qui la détermine. Introduction aux acides nucléiques En fait, c'est l'ADN, ou acide désoxyribonucléique, qui est responsable de la structure des protéines. Il fait partie, avec l'ARN, de la famille des acides nucléiques. L'ADN doit également

déversent dans l’atmosphère en absorbant les rayons infrarouges émis par la Terre. Ils agissent comme une couverture qui maintient la surface du globe à une température de 20°C supérieure à ce qu’elle serait si l’atmosphère ne renfermait que de l’oxygène et de l’azote. Les gaz présents à l’état de traces qui sont à l’origine de l’effet de serre naturel entrent pour moins de 1% dans la composition de l’atmosphère. Leur concentration est déterminée par l’équilibre existant entre les "sources" et les

25 4.2.2.4 Ecoulement de surface .................................................................................25 4.2.2.5 Stockage .......................................................................................................25 4.2.2.6 Demande d’eau de la décharge pour les processus de dégradation............25 4.2.2.7 Production d’eau par les processus de dégradation .....................................26 4.2.2.8 Perte en fond de décharge..............................................

dépendent de la spécialité préparée. Jusqu'à présent, ces spécialités étaient répertoriées en vitesse, force, endurance, résistance. Or la physiologie nous apprend que certaines de ces spécialités se recoupent en un certain nombre de processus biochimiques. I. la Puissance et la Capacité Ces deux termes désignent des caractéristiques fondamentales du fonctionnement des filières énergétiques. Il est donc utile de les préciser. La puissance respecte la disponibilité de la filière concernée. Elle s'exprime

l’activité enzymatique Inhibition compétitive des enzymes Inhibition non compétitive des enzymes Inhibition incompétitive des enzymes Inhibition par excès de substrat Inactivation des enzymes Des inhibiteurs de l’activité enzymatique sont des réactifs biochimiques ou des médicaments puissants et précieux Enzymes allostériques L’aspartate transcarbamylase : exemple d’un enzyme allostérique Modification covalente des enzymes Les protéine kinases Activation des proenzymes 137 138 140 142 142 144 144 148 150

et parfois des antidotes. * La formulation d'un pesticide doit répondre à 3 objectifs essentiels : o assurer une efficacité optimale à la matière active : la matière active doit accéder dans les meilleures conditions à sa cible biochimique, c'est-à-dire y parvenir le plus rapidement possible avec le minimum de perte. On limite ainsi sa dispersion dans l'environnement (coût écologique) et le dosage à l'hectare nécessaire (coût économique). Dans ce but on améliore le contact avec l'organisme

l’éthanol, l’éthanol adsorbé sur le verre étant ensuite enflammé (cette opération ne déforme pas l’ensemenseur). E - 8. Numération en milieu liquide : UFT Cette méthode présente certains avantages tels que la possibilité d’étudier un caractère biochimique du germe difficilement mis en évidence sur milieu gélosé comme la production de gaz (cloche) ou encore d’effectuer facilement la numération avec une phase de revivification. Cette méthode repose sur le fait qu’un inoculum contenant au minimum

sérine 195 (on parle de "triade catalytique"). Le rapprochement de ces trois chaînes latérales provoque un transfert de protons de l'histidine vers l'aspartate (1) puis de la sérine vers l'histidine (2). La sérine déprotonée attaque alors par son oxygène la liaison peptidique du substrat positionnée juste à proximité, entraînant sa rupture. On voit bien, d'après ce mécanisme, que la catalyse enzymatique va dépendre de différents paramètres, comme la force ionique, la température ou le pH. N C

........................................... 9 Usage des biocarburants ......................................................................................................................................................................... 10 LA DEMANDE ........................................................................................................................................................................................................ 14 LES CONCURRENTS ..........................