Lactate Deshydrogenase

selon l’équation : ADP + PEP PK ATP + pyruvate • Le pyruvate est réduit en lactate par le nicotinamide-adénine dinucléotide et réduit le NADH en présence de lactate-déshydrogénase (LDH) selon l’équation : Pyruvate + NADH + H+ LDH lactate + NAD+ La quantité de NAD+ formé durant la réaction est proportionnelle à la quantité de glycérol. L’oxydation de NADH est mesurée par la diminution

Intérêt du dosage La troponine est une protéine spécifique du coeur qui est libéré lors d'une nécrose du tissus myocardique. Dépister une lésion ou une nécrose : infarctus du myocarde. La L.D.H. : lactate deshydrogénase Norme biologique 100 - 350 UI / L Intérêt du dosage La lactate deshydrogénase est une famille d'enzyme importante dans le métabolisme des sucres. On la retrouve dans les cellules de différents organes et tissus : rein, coeur, muscles, pancréas, rate, foie, cerveau, poumons, peau

Constante de Michaelis KM ENZYME SUBSTRAT Glucose phosphate isomérase Aldolase Triose phosphate isomérase Glucose-6-phosphate Fructose1,6-diphosphate Glycéraldéhyde-3phosphate Glycéraldéhyde-3phosphate 3-Phosphoglycérate Glycéraldéhyde-3-phosphate deshydrogénase Phosphoglycérate kinase CONCENTRATION (µM) 450 32 3 KM (µM) 700 100 460 3 70 60 1200 3.3.2 Vitesse maximale VM 3.4. Détermination des paramètres cinétiques 1 1 KM 1 = + v VM [S ] VM Représentation de Lineweaver et Burk 5/22 3.5. Activité

la réduction→ coenzymes NADH et FADH2 acheminent leur chargement d’électrons (énergétiques) vers la chaine de transport d’électrons 8 étapes catalysées par une enzyme spécifique Qui résident dans la matrice mitochondriale Sauf : la succinate déshydrogénase→ membrane interne de la mitochondrie Étape 1 : 2 atomes entrent dans le cycle par l’intermédiaire de l’acétyl-CoA Ils ne quittent pas le cycle comme les autres Ils demeurent dans le cycle et prennent un autre emplacement pour donner la

l’hydrolyse d’une liaison osidique par le lysozyme Mécanisme de l’activation de la tyrosine par une aminoacyl-tRNA synthétase Mécanisme d’action et classification des coenzymes Les coenzymes nucléotidiques Le motif de liaison des nucléotides et les déshydrogénases NAD-dépendantes Le domaine de liaison du FAD est semblable au domaine de liaison du NAD Le domaine de liaison de l’ATP est, lui aussi, semblable au domaine de liaison du NAD Le coenzyme A Le thiamine pyrophosphate Le pyridoxal phosphate Rôle des

IAD(P)* + Ht + 2e- NAD(P)H -0.32 Pyruvate + 2H* + 2e- —— > Lactate -0.19 ytochrome b (Fe) +e: ——_ Cytochrome b (Fe2+) +0.08 ytochrome c (Fe?) + e- ———® Cytochrome c (Fe?) +0.26 ytochrome a (Fes) +e ———® Cytochrome a (Fe?) +0.29 NO*+2H*+2e-——> — NO2+H,0 +0.42 ket +e ——> Fer 40.77 Or +2Ht+2e ——> HO +0.82 Dans le métabolisme, le NADH occupe une place particuliére >Cofacteurs de nombreuses déshydrogénases >Transporteur d’électrons soluble G2 cama 22

biochimiques à l'origine du cycle glucose-acides gras. Le cycle glucose-acides gras permet de dire que l'oxydation excessive d'acides gras dans le muscle conduit à une augmentation des rapports ATP/ADP et acétyl-CoA/CoA qui inhibent la pyruvate déshydrogénase, l'entrée d'acétylCoA dans la mitochondrie (figure 2) et l'oxydation du glucose. De plus, les concentrations en glucose-6-phosphate et en glucose sont diminuées dans le muscle exposé à des concentrations élevées d'acides gras. L'excès d'acides

leuconeutropénie et/ou thrombopénie. A noter qu’une hyperleucocytose est également possible, en particulier chez l’enfant.  Bilan hépatique : élévation des transaminases, des phosphatates alcalines, du gamma glutamine transférase (γGT) et des lactates déshydrogénases (LDH).  Félix /Widal : cette sérologie peut être contributive, cependant elle est d’interprétation difficile et la positivité est tardive. Elle met en évidence par une technique d’agglutination les anticorps dirigés contre les antigènes

cytoplasmique et mitochondriale Au cours de l’IDM Elévation : 10h Activité maximale : 24-48h Normalisation : 3-6j Autres causes d’augmentation Rhabdomyolyse Cytolyse hépatique Hémolyse Embolie pulmonaire Myocardite et péricardite  Lactate-déshydrogénase (LDH) Présente dans les tissus : Cœur, reins, foie, muscles, rate, poumons, utérus, GR Enzyme tétramérique formée de 2 type de sous-unité : M (muscle) et H (cœur) Il existe 5 isoenzymes différents variant d’un tissu à l’autre Au cours

(voie de Dickens et Horecker), présente chez Leuconostoc et chez certaines espèces du genre Lactobacillus. Le xylulose 5-phosphate est scindé par une phosphocétolase en glycéraldéhyde 3-phosphate (transformé ensuite en lactate par les enzymes de la glycolyse puis la lactate deshydrogénase) et en acétylphosphate (transformé ensuite en éthanol ou en acétate). Ces réactions permettent la régénération du NAD+. La voie d’Entner – Doudoroff Le glucose 6-phosphate est également est oxydé en 6-phosphogluconate