Thréonine

dans les écosystèmes. Elle est de ce fait la plus étudiée et la mieux connue.Peu de données sont disponibles sur les autres variants de la microcystine. 1.1.1.1. Mécanismes de la toxicité : Les MCs se lient à des protéines phosphatases à sérine/thréonine, essentiellement les PP1 et PP2A, en établissant des liaisons covalentes dans le cytoplasme entre leur résidu Mdha (Nmethyldihydroalanine) et les cystéines 273 et 226 des sous-unités catalytiques de ces enzymes (McKintosh et al.1990,Runnegar et al

                ... A C G A C G A C G A C G A C G A C G A C G A C G A C G A ... peut etre décomposée en                               ACG  ACG  ACG  ACG  ACG  etc soit, comme on le verra plus tard, une série de mots de code pour l'acide aminé thréonine. *Remarque : jamais on ne trouve de telles séquences monotones dans l'ADN, il s'agit d'aider à la compréhension. ou en                  CGA  CGA  CGA  CGA  CGA etc  soit arginine ou en                  GAC  GAC  GAC  GAC  GAC etc  soit acide aspartique

ubiquitinedépendante) (Fig. 3) ; – des modifications post-traductionnelles – essentiellement des phosphorylations/déphosphorylations (Fig. 4) – conduisant à l’activation ou à l’inactivation des CDKs. Ainsi les CDKs sont phosphorylées sur deux résidus adjacents (Thréonine-14 et Tyrosine-15 pour CDK1) situés au bord de la poche de fixation de l’ATP. Cette phosphorylation inhibitrice est levée par une famille de phosphatases très particulières, les phosphatases CDC25 A, B, C. En revanche la phosphorylation d’un résidu

protéines du lait ou de l'œuf. Au vue de ces caractéristiques, les protéines de soja se placent en tête des meilleures protéines végétales. Acides aminés indispensables Histidine Isoleucine Leucine Lysine Méthionine + Cystéine Phénylalanine + Tyrosine Thréonine Tryptophane Valine Référence F.A.O. – O.M.S. 19 28 77 58 19 63 34 11 35 Graine de Soja 28 50 85 70 28 88 42 14 53 Grain de Blé 25 35 72 31 43 80 31 12 47 Viande de Bœuf 34 48 81 89 40 80 46 11 50 b) Les lipides Le soja est un oléagineux qui fournit

reduction in morphine tolerance and reward in delta-opioid receptor knockout mice. Neuropsychopharmacology. 2009; 34:887–98. [PubMed: 18704097] 51. Xie WY, He Y, Yang YR, Li YF, Kang K, Xing BM. Disruption of Cdk5-associated phosphorylation of residue threonine-161 of the delta-opioid receptor: impaired receptor function and attenuated morphine antinociceptive tolerance. J Neurosci. 2009; 29:355164. 52. Maldonado R, Valverde O, Berrendero F. Involvement of the endocannabinoid system in drug addiction. Trends

|Acide glutamique | |Tryptophane |Arginine |Sérine | |Thréonine |Glutamine |Alanine | |Phénylalanine |Proline

appelé BRI1 pour « Br insensitive » c’est un leucine rich repeats LRR receptor like kinase : LRR-RLK. BRI1 a un domaine extracellulaire contenant 25 LRR, un domaine transmembranaire et un domaine cytoplasmique qui porte une activité sérine / thréonine Kinase. La fixation de Br sur le récepteur provoque son autophosphorylation et des mutations sur le domaine extracellulaire suppriment la fixation de Br et l’activation de la Kinase. La situation est cependant plus complexe avec l’intervention

COOH CH CH H3 C NH 2 CH H3 C NH 2 Isoleucine (Ile; I) Leucine (Leu; L) H3 C C CH COOH H2 NH 2 H3 C C CH CH COOH H2 CH 3 NH 2 Acides aminés hydroxylés / Acides aminés soufrés Sérine (Ser; S) H2 C CH COOH Thréonine (Thr; T) H3 C COOH CH CH OH NH 2 Cystéine (Cys; C) HS OH NH 2 Méthionine (Met; M) H2 C C CH COOH H2 NH 2 S CH 2 C CH COOH H2 NH 2 Acides aminés dicarboxyliques et leurs amides: Ac. aspartique (Asp; D) HOOC

H3 C H3 C Valine (Val; V) CH CH NH 2 COOH H3 C Leucine (Leu; L) CH H3 C C CH COOH H2 NH 2 H3 C Isoleucine (Ile; I) C CH CH COOH H2 CH 3 NH 2 Acides aminés hydroxylés / Acides aminés soufrés Sérine (Ser; S) H2 C CH OH NH 2 COOH Thréonine (Thr; T) H3 C CH CH OH NH 2 COOH Cystéine (Cys; C) HS C CH COOH H2 NH 2 S Méthionine (Met; M) H2 C CH 2 C CH COOH H2 NH 2 Acides aminés dicarboxyliques et leurs amides: Ac. aspartique (Asp; D) Ac. glutamique (Glu; E) HOOC C CH COOH

plasmique, celles d’excrétion, certaines sont recyclées. On a des modifications protéiques : - de la N-glycosylation (élimination de sucres pour en rajouter…). - des O-glycosylation (addition d’1, 2 ou 3 sucres sur les résidus de thréonine, sérine ou tyrosine) - de la sulfatation (greffe d’un groupement sulfate sur un tyrosine avec 2 ATP consommés) - des coupures protéolytiques (se fait à l’intérieur de la protéine ou à l’extrémité) -des réactions d’amidation, d’acétylation