Transférase

HARDY David ROCCHETTI Loïs BCMP 1 Amplification de l’ADNc Tyrosine Amino Transférase (TAT) de Rat, par PCR et son sousclonage dans le vecteur d’expression pGEM-T Amplification de l’ADNc Tyrosine Amino Transférase (TAT) de Rat, par PCR et son sous-clonage dans le vecteur d’expression pGEM-T. I) Introduction : L’objectif de ce Tp est de sous cloner l’ADNcomplémentaire à l’ARNm codant pour la Tyrosine Amino Transférase de Rat. Pour cela, l’ADNc sera inséré dans un plasmide et pourra donc être

Bombay (voir plus loin). Les allèles A1 et A2 codent pour une N-acétyl-galactosamine-transférase. Chez les sujets de phénotype A2, l’antigène H persiste à la surface cellulaire. Les sujets de phénotype A1 possèdent, au contraire, une enzyme très active et l’antigène H, totalement masqué, ne peut plus être détecté. La distinction A1/A2 ne présente pas d’intérêt clinique majeur. L’allèle B produit une galactose-transférase qui ajoute un résidu galactose et forme l’antigène B, toujours sous la condition

ou α (1,6). La dextrane saccharase : Enzyme responsable de l’activité extracellulaire, inductible, produite par les bactéries : streptococcus, leuconostoc et lactobacillus. Le plus faible poids moléculaire est de 64000. étant une glucosyl transférase, elle converti le saccharose en fructose + glucose, elle est responsable de la polymérisation glycosidique du saccharose en dextrane. Origine de l’enzyme : La souche leuconostoc mesenteroides utilise le saccharose comme substrat pour produire

sulfates à un accepteur via sulfo-transferase. On distingue deux étapes : • étape d'activation du sulfate par ATP, suivant deux réactions : o sulfate + ATP → adenosine-5'phosphosulfate + pyrophosphosulfate ET o adenosine-5'phosphosulfate + ATP → 3'-phosphoadénosine-5' phosphosulfate • étape de transfert du sulfate activé sur le récepteur et qui se fait au niveau des membranes golgiennes par la sulfo transférase : ▪ substrat

Ecrire la réaction qui conduità la formation de glucose phosphorylé sans intervention d’ATP. b. Un échantillon de glycogène d’un patient atteint d’une maladie hépatique est incubé avec de l’acide phosphorique, de la glycogène phosphorylase, de la transférase, et de l’a1-6 glucosidase. Le rapport moles de glucose-1-phosphate sur moles de glucose formés dans ce mélange est de 100. Quel est le déficit enzymatique chez ce patient ? Faculté de Médecine Pierre & Marie Curie Cahier d'Exercices en

efficace car les bactéries développent des résistances face à ces antibiotiques. Par exemple : Le brouillage : la bactérie synthétise des protéines qui peuvent séquestrer l’antibiotique ou le dégrader pour le rendre inoffensif (hydrolases, transférases...). Ce brouillage peut se faire à l’extérieur (bêta-lactamase sur les antibiotiques de la famille des pénicillines) de la cellule, comme à l’intérieur. Le camouflage : la bactérie peut modifier la cible de l’antibiotique. Celle-ci n’est plus

assemblé, l’élongation peut commencer. Le site A reçoit l’aminoacide suivant lié au facteur d’élongation EF TU(GTP), le GTP est hydrolysé en GDP +Pi. La liaison peptidique entre le CO du 1er a.a et le NH2 du 2nd a.a se fait grâce à la peptide transférase, une enzyme de la grande sous unité du ribosome. La liaison entre le 1er a.a et son ARNT est hydrolysée, EF TU(GDP) est recyclé dans le cytosol. La 1er liaison peptidique effectuée, il faut laissé le site A libre pour la venue d’un nouvel a

protéine Le transfert se déroule en même temps que la protéine est synthétisée. L’arborisation sucrée est transférée du dolichol sur le polypeptide en cours de synthèse qui émerge de la membrane du RE dans la lumière grâce à une N-oligosaccharide-transferase. Ce transfert donne naissance à une glycoprotéine répondant à la formule (Glc)3-(Man)9-N-acétylglucosamine2-protéine. La N-glycosylation s’achève dans l’appareil de Golgi. Par contre, la O-glycosylation qui se déroule que dans le Golgi est post

Grâce a notre cours d’enzymologie nous avions des connaissances mais aussi plein de questions car pendant nos cours nous avons réalisées des dosages enzymatiques, étudier plusieurs enzymes, et donc plusieurs réactions (hydrolases, oxydoréductases, transférases…). Ont se demandaient qui serait notre substrat, si notre enzyme existait, comment agit-elle ? Et surtout est-ce possible de se la procurer, et de réaliser des méthodes et TP au laboratoire. En continuant nos recherches nous avons pues voir que

cytokinine naturelle isolée. Benzyl adénine = cytokinine de synthèse. Substitutions au niveau du noyau purine par liaisons avec des sucres, ce qui provoque une inactivation. Voie de biosynthèse * Voie 1 : Passe par l’enzyme Isopentenyle transférase : AMP + DMAPP (diméthylallyl di P) iPMP (isopentényladénosine 5’ mono P) * Voie 2 : Voie des ARNt Conjugaison * O-glycosilation sur la chaine latérale : entraîne une inactivation réversible (glycosidase), rôle de stockage. * N-glycosilation :