Biochimie : Des biomolécules à l’organisme4.2.3. Les feuillets béta-> parallèles-> antiparallèles Ex : la fibroïne -> empilement de feuillets β antiparallèles4.2.4. Les boucles et les coudesBoucles et coudes st des structures non régulières, non répétitifs, permettant des connexions entre structures secondaires.Coudes possèdent que qlqs résidusUne boucle peut atteindre une 20aine de résidus4.3. La structure tertiaire-> correspond à son organisat° tridimensionnelle par repliement de la …afficher plus de contenu…

Structure quaternaire-> protéines constituées de sous-unités, asso en structure tridimensionnelle-> correspond à l’asso de plsrs sous-unités en oligomères-> asso maintenue :Par liaison faibles entre sous-unitésPonts disulfuresSous unité peuvent être identiques :Ex : hémagglutinine du virus de la grippe = trimère homogènesSous unité peuvent être diff :Ex : immunoglobuline G = 2 chaines lourdes + 2 chaines légèresPrimaire : enchaînement des AA = séquence des AASecondaire : organisat° de courts fragments ds l’espaceStructure régulière :Ellice a droitFeuillet BStructure non répétitiveBoucleCoudeTertiaire : forme spatialeQuaternaire : …afficher plus de contenu…

Détermination de la masse moléculaireElectrophorèse en gel de polyacrylamide en condit° dénaturante+ Technique de séparat° des protéines en fonct° de leur masse moléculaire à l’aide d’un gel.+ Migration des protéines sous l’influence d’un courant élec.+ protéines sont mises en présence de SDS qui dénature les protéines et apporte des charges négatives le long des chaines polypeptidiques.+ possibilité de casser les ponts disulfures pour séparer les chaines protéiques reliées entre elles par l’utilisat° d’agents réducteurs.+ les molécules de faible masse moléculaire migrent rapidement au travers des pores du gel contrairement aux molécules de forte masse moléculaire qui sont retenues.5.3. Identification spécifique d’une protéine