Cinétique enzymatique

initiales, la vitesse d’une réaction enzymatique est constante est s’appelle la vitesse initiale. b. Partie AB La courbe s’incurve. Dans cette partie, la vitesse de réaction diminue. c. Partie BC La courbe est parallèle à l’axe des abscisses. La concentration en produit n’évolue plus en fonction du temps : la vitesse de réaction est nulle. 1.2.3. Détermination de la vitesse initiale De manière générale, la détermination des vitesses d’une réaction enzymatique se fait dans les conditions initiales

CHIMIE Cinétique et catalyse I. Durée de réaction. Définition: Au cours d'une transformation chimique, le système évolue de l'état initial à l'état final. La durée de réaction correspond à la durée de l'évolution entre ces deux états. Réactions lentes et rapides. Une transformation rapide est une transformation qui met moins d'une seconde à avoir son état final ou maximal. On parle aussi de réactions instantanées. Une transformation lente est une transformation qui

phosphatase alcaline I. BUT : Etude cinétique de l’activité enzymatique d’une enzyme la phosphatase alcaline .On procède à :  Une étude cinétique de la libération des produits de la réaction.  Etude de l’influence de la concentration de substrat(PNPP) sur la vitesse de la réaction.  Etude d’un phénomène de compétition entre deux substrats. II. PRINCIPE :  L’ étude cinétique de la libération des produits de la réaction. La phosphatase alcaline

I. Introduction. Le but de l’expérience est d’étudier et de déterminer la cinétique de l’enzyme phosphatase alcaline en fonction de la concentration en substrat et de déterminer son pH optimum (pH pour lequel l’enzyme à la vitesse de catalyse la plus rapide). II. Principe. Afin de suivre la réaction enzymatique, réalisation de dosages spectrophotométriques des produits apparus dans le milieu, quand l’enzyme est en présence de son substrat. Pour le dosage, nous allons utiliser comme substrat

4. Suivi cinétique d’une réaction Pour suivre l’évolution d’une réaction lente, plusieurs méthodes peuvent être utilisées : - si une des réactifs ou produits est coloré, on peut faire un suivi spectrophotométrique - si un des produits est un gaz, on peut faire un suivi pressiométrique - si un des réactifs ou produits est une espèce ionique, on peut faire un suivi conductimétrique - Un suivi chromatagraphique peut être réalisé dans le cas d’espèces organique 2. Facteurs cinétiques : Facteurs

TP : ETUDE EXPERIMENTALE DE LA PHOSPHATASE ALCALINE BUT Nous allons déterminer les paramètres cinétiques d’une enzyme en étudiant l’influence de la concentration en substrat et celle de la présence d’un inhibiteur dans le milieu réactionnel. On va mesurer l’activité de l’enzyme en mesurant par spectrophotométrie l’apparition du produit de la réaction qui sera coloré. PRINCIPE Nous allons utiliser dans ce TP la phosphatase alcaline de veau. C’est une enzyme à 2 substrats qui à un pH optimal

1 STL – CBSV    Thème 2 : Nourrir les cellules  avril 2015  Chapitre 12 : les phénomènes mécaniques et biochimiques de la digestion Etude de la spécificité des enzymes de la digestion Objectifs : o Suivre une réaction enzymatique au cours du temps o Mettre en évidence l’action d’une enzyme o Mettre en évidence la spécificité des enzymes, o Identifier le groupe caractéristique des espèces chimiques impliquées dans la réaction d’hydrolyse de l’amidon Activité 1 : Etude de la structure de quelques

initiales. Il apparaît 0,672x10-2 moles de glucose en 10 minutes. On a introduit dans le milieu 1 mL de solution enzymatique dont la teneur en protéines est de 2,85 g.L-1. a) Ecrire l’équation de la réaction b) Que signifie le terme « conditions initiales », Préciser les conditions de concentrations en substrat. c) Calculer la concentration d’activité catalytique de la préparation en enzymatique en UI.mL-1 et en Kat.mL-1 d) Calculer l’activité spécifique de l’enzyme en UI.mg-1 et en Kat.mg-1 e) Calculer

Michaelis-Menten décrit la courbe cinétique de Vo-[S]: - Pour des concentrations faibles de substrat, lorsque [S] >Km, V = Vmax et la vitesse est indépendante de la concentration de substrat. - La signification de la constante Km est évidente. Lorsque [S] = Km, V = Vmax/2. Km est la concentration de substrat nécessaire pour que 133 l'enzyme atteigne (1/2) Vmax. Méthodes graphiques pour la détermination de Km et Vmax Il y a deux régions d’utilité analytique dans la courbe cinétique de - [S] < 0.1Km (pour

paramètres cinétiques d’une enzyme afin d’étudier l’influence de la concentration en substrat et de la présence d’un inhibiteur sur la vitesse de réaction. Dans ce TP, nous allons utiliser une préparation commerciale de phosphatase alcaline de veau. Il s’agit d’une enzyme alcaline à 2 substrats, capable d’hydrolyser les monoesters phosphoriques selon la réaction suivante : R-O-PO3 2- + H2O R-OH + HPO4 2- II. Principe Afin de suivre la réaction enzymatique, nous