Créatine kinase

□ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ □ 2- Enzymes - Amylase ………………………..………………………………………… - Aminotransférases (ASAT,ALAT)……………………… ……………….. - Phosphatase alcaline ……………………………..……………………….. - Créatine kinase ………………………...………………………………..... - Lacticodeshydrogénase ………………………………………………….... - γ-GT ………………………………………………………………………. 3 - Substrats - Acide urique …………………….………………………………………… - Bilirubines ………………………………………………………………… - Cholestérol ………………………………………………………………

premières douleurs Activité maximale : 6-9h Normalisation : 24-36h  Autres causes d’augmentation Rhabdomyolyse Angor instable Troubles du rythme Cardiomyopathies Intoxication digitalique Chirurgie cardiaque Exercice physique IR  Créatine kinase (CK) Structure, localisation et rôle CK totale Enzyme dimérique cytoplasmique et mitochondriale Présente dans les cellules musculaires Constituée de 2 sous-unités de type M (muscle) ou B (brain) Rôle dans la contraction musculaire Isoenzymes

actif de l’enzyme pour former un complexe (assemblage) ayant pour résultat les produits (transformation). b) Cofacteurs : Pour que la réact° est lieu il ft des cofacteurs qui se fixent ds le site actif pr améliorer la réaction. Exemple :  la Créatine Phosphokinase (CPK) présente ds les muscles, le cœur et le cerveau,  La Lactate Déshydrogénase (LDH) ds le cœur, les muscles et l’erythrocyte. 2) Les facteurs : a) Les facteurs endogènes :  La température : une température optimale, càd où

Créatinine La créatinine (du grec kreas : viande) est un produit de dégradation du phosphate de créatine dans le muscle. En effet, la créatine se déshydrate spontanément dans nos cellules musculaires et son produit de déshydratation est la créatinine. Celle-ci sera éliminée par l'urine3 Physiologie La créatinine est généralement produite par le corps à un taux constant, fonction de la masse musculaire, pour un individu donné. La créatinine est une molécule éliminée dans sa totalité par le rein

Ergonomie du travail 2. Actions des contraintes musculaires sur le squelette a) Sur le schema A : En tant que travail musculaire on parle de travail dynamique actif lorsque le muscle se contracte c) Si la force extérieur dépasse la force musculaire (schéma c) la force r va alors allonger le muscle le déplacement s’effectue dans le sens de R. C’est un mouvement résistant on parle de contraction isométrique. On parle de travail dynamique résistant lorsqu’il s’allonge Dans les 3 cas

CREATINE La créatine a été découverte en 1832, par un chimiste Français : Michel Chervreul. On ignore alors tout de son rôle, elle n'est donc pas utilisée à ce moment là en nutrition. Celui-ci s'éclaircit en 1847, lorsqu'on découvre que les muscles des animaux en liberté referment 10 fois plus de créatine que ceux des animaux captifs. La conclusion est alors que la créatine joue un rôle dans le fonctionnement des muscles, mais les recherches ne seront pas approfondies avant plus d'un siècle.

phosphorylation de l’Insulin receptor substrate 1 (IRS1). En retour, cette phosphorylation va entraîner l’activation de la PI(3)K (phosphoinositide 3 kinase) résultant en la production de Phosphatidylinositol-3,4,5-triphosphate (Ptd Ins(3,4,5)P3) . Ce dernier va former un site de fixation membranaire pour la serine/thréonine kinase Akt (ou protein kinase B) activée par phosphorylation. Parmi les 3 isoformes d’Akt, l’Akt 1 activé va être responsable de l’hypertrophie du muscle squelettique (Glass, 2003)

glucose oxidase enzymatic assay and glycogen synthase (GS) activity was assessed by the amount of radioactive UDP-glucose incorporated into glycogen in hepatic cell lines. The phosphorylation of AMP-dependent protein kinase (AMPK) and Glycogen synthase kinase-3 (GSK-3), the two key kinases which control the two pathways for glucose homeostasis, were probed by Western blot. Eight of the tested seventeen plant extracts significantly inhibited G6Pase, the key enzyme for gluconeogenesis, and activated glycogen

désoxynucléosides triphosphates marqués au 32P. Des ADN polymérases par exemple dérivée du phage T7 sont actuellement les plus utilisées. 2)-Marquage externe : -Marquage en 5’-P L'ADN est marqué à son extrémité 5' à l'aide d'une kinase (ex : T4 polynucléotide kinase). En présence d'ATP avec du 32P en position g, il est possible d'échanger le groupement 5'-phosphate du fragment d'ADN avec le phosphate radioactif en position g sur l'ATP. Les extrémités 5'- P sont d’abord déphosphorylées par l'action

Récepteur serine – thréonine kinase ▪ R de deux types : R au TGF beta (facteur de croissance transformante) TBR I TBR II TGF beta se lie à TBR II ce qui permet de recruter TBR I cette dimérisation va activer l'activiter kinase qui va phphoryler TBR I qui est alors actif et qui va alors phophoryler les protéines en aval telle que SMAD 2 ou 3. Elles forment alors un hétérodimere avec SMAD 4 qui n'est pas phophorylé. Cette hétérodimer va migrer dans le noyau pour se fixer sur les site