Catalyse

est à la moitié de la vitesse maximale. Elle représente l’affinité de l’enzyme pour son substrat. La constante catalytique (Kcat) équivaut au nombre de moles de produit formées par seconde et par mole d’enzyme. Elle représente l’efficacité de la catalyse par l’enzyme sur le substrat. Lors de ce TP, plusieurs paramètres ont été étudiés. A savoir, les caractères spécifiques d’une enzyme en fonction du temps de réaction ou de la présence d’un effecteur. Les réactifs principaux utilisés sont :

diminution de la température d’où la mise en œuvre d’un procédé de catalyse, par une augmentation de pression, par un excès d’oxygène et par l’extraction du SO3 formé. Ainsi l’équilibre est déplacé vers la formation de SO3. Mécanisme catalytique Les mécanismes de l’oxydation de S en SO2 et de l’hydratation de SO3 ne présentent pas réellement de grandes difficultés. Par contre le mécanisme de la catalyse par V2O5 pour l’oxydation de SO2 en SO3 est relativement complexe

Etude de doc p204 A partir de quatre documents nous devons discuter sur le sujet de la GOX c est à dire de la glucose-oxydase. C’est une enzyme qui catalyse l’oxydation du glucose par le dioxygène. L’un des produits de la réaction est utilisé par certains champignons et par certaines cellules immunitaires comme bactérie. Nous pouvons donc nous demander quelles sont les spécificités de la GOX et quelles sont ces causes ? Grace au graphique du document 1, nous pouvons observer

température optimale de 35°-40°. 60° dénaturation irréversible de l'enzyme (rappel : les températures élevées font coaguler les protéines). 0° inactivation ( on peut utiliser le terme de dénaturation) réversible de l'amylase salivaire 2°- pH du milieu et catalyse enzymatique. | Tracez les courbes des activités des enzymes en fonction du PH. L'activité est mesurée en unités arbitraires. Vous utiliserez une couleur par courbe. pH | 1 | 1,2 | 1,4 | 1,6 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 8,5 | 9 | 10 | trypsine

chimique, sans apparaître dans l’équation de cette réaction (il augmente la vitesse moyenne de réaction). 2.4.2. Le catalyseur est en solution aqueuse comme les réactifs, le mélange réactionnel est constitué d’une seule phase, il s’agit d’une catalyse homogène. ----------------------- e– I Anode Cathode Cl– H+ Na+ HO– xf = xmax transformation totale xf / 2 t 1/2 Electrode de nickel Saumure Dégagement gazeux Dégagement gazeux +

fr/pedagogie/contenu/discipl/biochimie/p2integra-metabo.pdf - 38) chaine respiratoire céline + cours p15 - 39) NAD absorbe à 340 nm (schéma) mesure de l’activité de lactate DH p9 - 40) glucagon agit sur le glycogène p13 - 41) que savez vous sur le lysozyme ; la trypsine p44 ; p20 -42) catalyse par chymotrypsine p20+p46 - 43) effet tension de substrat p45 -44) triade catalytique p47 http://www.esi.umontreal.ca/~syguschj/cours/BCM1502/Web-Notes/5a_Mecanismes%20enzymatiques_Chymotrypsine.pdf - 44bis) mécanisme d’une enzyme (exemple s érine

ss mf erth rg yt .e./ .m e r fl t p 14 / 1 1/ / 623 01 T D BO HMI L E C D BO O I G N R L P E IC I E I N E E IL GE E E A E C ANALYSES ET RESULTATS CONCLUSION bactérienne entraîne la lyse de la paroi des bacteries. En effet le lysozyme catalyse l’hydrolyse des liaison b 1-4 entre l’acide N-acetylmuramique et les résidus Nacetylglucosamine présent des les parois bactériennes. Les parois bactériennes absorbent à 450nm et leur lyse entraîne une diminution de l’absorbance ce qui permet de détermine

DETERMINATION DE LA VITESSE INITIALE D'UNE REACTION ENZYMATIQUE COURBE [P] = f (t) I. PAR METHODE CINETIQUE L'enzyme étudiée est la phosphatase alcaline qui catalyse l'hydrolyse des liaisons esters lorsque l'acide engagé est l'acide phosphorique mono estérifié. On utilise la cinétique d'hydrolyse du PNPP (ParaNitroPhényl Phosphate) à 20°C à pH=9,8. Le PNP (ParaNitroPhénol) est jaune en milieu alcalin. On peut donc suivre l'apparition du PNP au cours de l'hydrolyse en enregistrant l'absorbance

Compte rendu du TP n°1 1°) Nous cherchons à préciser l’action d’une catalyse enzymatique c’est-à-dire la transformation de l’amidon en glucides simples grâce à l’intervention d’enzymes tel l’amylase. Pour cela, nous allons réaliser une étude comparative de l’hydrolyse chimique et enzymatique de l’amidon, en supposant qu’il y a une différence de vitesse de réaction entre ces deux types d’hydrolyse. (L’hydrolyse étant une réaction permettant la digestion de l’amidon) 2°) Pour répondre à ce problème

Frittage  da  2 rd      k da  dt  1 1  CP – Coking ou Fooling – Empoisonnement – Exponentielle – Linéaire a  da  rd      k daCP  dt   da  rd      k da dt    da  rd      kd dt   >EXEMPLE • Catalyse batch A = R, d’ordre 1, avec frittage du catalyseur – Bilan de Matière  dCA   r'A W  k'A aCAW  V  dt    da  2 rd      k da  dt  a 1 k dt  1 – Bilan sur le catalyseur – Combinaison dXA W  k'A a dt 1  XA V k'AW/Vkd