Catalyse

TP : UNE FONCTION DES PROTEINES Motivation : Les protéines sont responsables du phénotype. Etude de leur fonction d’enzyme Problématique : Quelles sont les propriétés des enzymes ? Définition du projet : Comparer une même réaction avec ou sans enzyme I) Mise en évidence de l’action d’une enzyme : l’amylase L’amidon est une macromolécule, polymère de plusieurs centaines de molécules de glucose. Dans le tube digestif, l’amidon subit une hydrolyse qui permet une simplification moléculaire en détachant

et d'ions, sont transportées dans le sang par des protéines. Exemple: l'hémoglobine est la protéine qui assure le transport de l'oxygène chez les vertébrés. On trouve aussi les férrine qui transportent et stockent le fer dans l'organisme. d) La catalyse enzymatique. Les enzymes sont des catalyseurs protéiques de type globulaire. Elles sont capables de multiplier les vitesses de réaction par des facteurs allant jusqu'à 1012. Leur efficacité et spécificité en font des molécules clé du métabolisme

et ayant une séquence identique à l’ARN transcrit mise à part le fait que la thymine est changée par l’uridine. L’ARN messager est lui monocaténaire et dirigé tout comme le brin codant de 5’ vers 3’. [pic] Chez E-coli, une seule ARN-polymérase catalyse la synthèse de tous les ARN de la cellule (en mettant à part l’ARN des amorces nécessaire à la réplication de l’ADN). La transcription est divisée en plusieurs étapes : la pré-initiation, l’initiation, l’élongation et la terminaison. 1) Pré-initiation

ALCOOL DESHYDROGENASE Cette enzyme, extraite de la levure de bière, catalyse la réaction suivante : C2H5OH + NAD+ CH3CHO + NADH + H+ Dans cette équation, l’éthanol est le substrat et le NAD+ joue le rôle de coenzyme. Le relargage d'ions H+ dans le milieu nécessite l'emploi d'un tampon. Si l'on se place en phase de vitesse initiale on peut négliger le sens 2 de la réaction. N.B. : NAD+ nicotinamide adénine dinucléotide. Dès votre arrivée, il convient de préparer très soigneusement les

(comme dans le muscle) il est d'abord oxydé en pyruvate sous l'action de la lactate déshydrogénase. On obtient la réaction suivante : CH3-CHOH-COO- + NAD+ ¬¾® CH3-CO-COO- + NADH,H+ Le pyruvate est ensuite oxydé en acétyl-CoA. Cette réaction est catalyse par le complexe multi-enzymatique de la pyruvate déshydrogénase (complexe PDH) constitué de 3 enzymes principales. La pyruvate déshydrogénase (Enzyme E1), ayant la thiamine pyrophosphate (TPP) comme groupement prosthétique assure la décarboxylation

respectivement Serratia marcescens, Pseudomonas aeruginasa et Pseudomonas fluorescens). Les lipases constituent une classe particulière d’estérases capables d’hydrolyser des esters carboxyliques agrégés en phase aqueuse (Sarda et al., 1958). La réaction de catalyse nécessite une molécule d’eau et se déroule à l’interface eau / substrat insoluble. Dès lors, les lipases ont été redéfinies comme étant des carboxylestérases catalysant l’hydrolyse d’acylglycérides à longues chaînes d’acides gras. Le fait que les

de particules, en s'appuyant sur : - des systèmes de commande d'injection plus précis et efficaces. - une optimisation des chambres de combustion. - des systèmes de post-traitement adaptés : pièges à NOx ou catalyse SCR avec injection d'un agent réducteur spécifique, l'urée. - la catalyse 4 voies qui permet d'éliminer simultanément 4 polluants (oxydes d'azote, hydrocarbures imbrûlés, CO et particules). - enfin, de nouveaux procédés de combustion qui permettront de réduire, à la source, les émissions

– L'ALLOSTERIE 1°) Structure de l'hémoglobine 2°) Mise en évidence des changements de conformation VI- LES ENZYMES 1°) Energie d'activation 2°) Spécificité des enzymes 3°) Notions de site catalytique et de poche de fixation du substrat 4°) Catalyse enzymatique : comment le substrat est-il transformé ? 5°) Cinétique enzymatique : comment la réaction évolue t-elle, comment peut-on la prévoir? VII- LES ANTICORPS Utilisation des anticorps au laboratoire CNED 1ère année – Biologie Cellulaire

cholestase, on détermine la concentration catalytique sérique de la phosphatase alcaline (EC 3.1.3.1 ou PAL). sS uj 5.1 Définir la cholestase et indiquer deux autres analyses utiles au diagnostic d’une cholestase. na le de 5.2 La PAL catalyse l’hydrolyse des esters monophosphoriques, écrire la réaction catalysée pour chacun des deux substrats : le glycérol-2-phosphate (ou β-glycérophosphate) et le para-nitrophényl-phosphate (PNPP) ou 4-nitrophényl-phosphate. e N at io 5

atelier de production d’acide sulfurique composé de trois unités de capacité unitaire de 500 tonnes/jour Chaque unité est constituée essentiellement de : * Un four de combustion de soufre * Une caisse de catalyse * Une tour de séchage de l’air de combustion * Une tour de d’absorption * Des installations auxiliaires * d’un atelier énergie et fluides ayant pour rôle la production et la distribution de l’énergie électrique III- présentation