Catalyse

isoélectrique La révélation de l’électrophorèse non dénaturante se fait par mise en évidence spécifique de l’activité de la lactate déshydrogénase par formation d’un précipité bleu : le milieu réactionnel utilisé contenant du NAD+ et du L-lactate, l’enzyme catalyse la réaction L-lactate + NAD+ ----> Pyruvate + NADH + H+ L’ion H+ libéré est transféré en présence de phénazine méthosulfate (PMS) sur le para-NitroBlue tétrazolium (pNBT) qui formé un précipité bleu. ➢ Spectrophotométrie La spectrophotométrie

déficient en e = C électrophile b) Influence de la substitution sur la réactivité : H R δ1 C O δ1 > H R δ2 C O δ2 > aldéhyde δ2 > O δ3 R H méthanal δ1 δ3 C > cétone δ3 Polarisation ⇒ c) Catalyse acide des A N : C O H C OH O nucléophile basique C OH exhaltation de l'électrophilie du C pka= -7 attaque favorisée pour une entité nucléophile d) Acidité des H en α : C C O C C O OH H carbanion

l'éthanol et NAD+. 2. Un catalyseur est une espèce chimique capable d'accélérer une réaction chimique: le catalyseur n'intervient pas dans l'écriture de l'équation de la réaction, car en fin de réaction il se retrouve inchangé. Il s'agit ici d'une catalyse enzymatique. II. Étalonnage du spectrophotomètre 1. Lors du réglage initial du spectrophotomètre, la valeur de l'absorbance de la solution de référence doit être nulle. On dit qu'on réalise "le blanc" du spectrophotomètre. 2. Graphe A =

dans eau + polymère + Tensioactifs Solution aqueuse + polymère hydrosoluble + Variation de pH ou FI ou Température Très adaptée Aux applications Textiles. Libération par rupture Emulsion + polymère insoluble Température, catalyse, pH, etc.. Migration des condensat sur l’huile Polymérisation de la paroi Formation de la paroi Emulsion + polymère insoluble LES METHODES DE FABRICATION Principe de la microencapsulation en Polycondensation interfaciale (Polyamide

Définitions * Une enzyme est un biocatalyseur, agissant à des concentrations très faibles, capable de multiplier la vitesse de réaction par des facteurs très élevés sans en modifier le résultat. Une enzyme donnée est spécifique d’une réaction (elle catalyse toujours la même transformation). Elle est plus efficace qu’un catalyseur chimique. * La vitesse initiale de réaction est la variation de concentration par unité de temps en déséquilibre totale. Elle s’exprime en M.tps-1. Les mesures de vitesse

enzymes qui ne peuvent plus se lier au substrat) La vitesse de réaction des enzymes peut être modulée par le pH ou la température. Tout facteurs susceptibles d’affecter la formation, des complexes enzyme-substrat peuvent modifie la vitesse de la catalyse enzymatique. Il existe donc des conditions favorables, appelait conditions optimales (par exemple de ph et de température) pour lesquelles l’activité d’une enzyme est maximale. Equation dans l’estomac : L’amidon est hydrolysé en maltose grâce

catalyseur palladium Cette synthèse de la valiénamine est intéressante car la valiénamine est produite directement à partir d’un précurseur du cyclohexène et la fonction amino (NH2) est introduite grâce à une réaction régio et stéréospécifique de catalyse utilisant le palladium (Shing et al., 2001). Dans cette réaction, l’acide quinique 1 est ajouté à de la 3-pentanone avec une quantité catalytique de H3PO4, l’eau étant éliminée de manière azéotropique en utilisant un appareil de Dean & Starck1. On

égaliser le niveau des deux lacs. Enzymologie 2010/2011 Pr Mohammed Bekkali Université Hassan II Casablanca Enzymologie 2010/2011 Pr Mohammed Bekkali Université Hassan II Casablanca HISTORIQUE 1823-BERZHELIUS formula le concept de catalyse et met en évidence son rôle dans la fermentation et dans la digestion. 1833 - (Payen & Persoz):Première préparation enzymatique (extrait aqueux d'orge germé). Par précipitation alcoolique,le principe actif est concentré dont une faible quantité

notamment par des liaisons hydrogène qui se forment plus ou moins facilement suivant la température. Ces liaisons conduisent à la formation d’une structure tridimensionnelle présentant de nombreux replis (voir image ci-contre). La réaction, que catalyse l’enzyme, se produit au sein de l’un de ces replis appelé alors site actif. Structure 3D de l’uréase L’objectif de cet exercice est l’étude du rôle de l’uréase et de l’influence de certains paramètres sur son activité. Données :  couples acide/base

catalyseur biologique qui augmente la vitesse d’une réaction, sans pour autant la modifier. Elle présente une spécificité de substrat, c’est-à-dire qu’elle n’est active que sur un seul substrat, et une spécificité d’action, c’est-à-dire qu’elle ne catalyse qu’un seul type de réction. Foie : Organe capital, notamment dans la régulation de la glycémie. Il contient une très grande variété d'enzymes et est capable d'innombrables transformations. Il stocke le glucose sous forme de glycogène (100g) et de