Catalyse

changée à reconnaissance ne se fait plus, l’activité non plus ° si acide aminé du site actif changé à complémentarité enzyme–substrat modifiée = enzyme inactive. La spécificité du site actif est donc double : une reconnaissance et une catalyse. Problématique : Quels sont les facteurs susceptibles d’influencer la vitesse d’action d’une enzyme ? • Quand la concentration en substrat très importante à on atteint un palier car les enzymes ne peuvent dégrader qu’une certaine quantité de

énantiosélective : distinction des deux énantiomères Réaction avec un énantiomère plus rapide qu’avec l’autre 2 L’ÉNANTIO-CONVERGENCE R R S S Enzyme Rendement théorique de 100% de l’un des 2 énantiomères Mélange Racémique Enzyme : catalyse la réaction à partir des deux énantiomères Conversion des deux énantiomères en un seul et même produit 3 PRÉSENTATION DES RÉACTIONS O n-Bu Cl O Mycobacterium paraffinicum Cl n-Bu OH OH n-Bu - HCl OH (2R, 3R) 1c e.e. 92% Rendement 76%

entre catalyseur et amorceur. Un catalyseur est sélectif : il augmente la vitesse de certaines réactions seulement. Les catalyseurs sont de la plus grande importance dans le monde industriel d'aujourd'hui. Un domaine actuel de recherche en catalyse est celui des enzymes. Les enzymes sont utilisées depuis longtemps par quelques industries, mais une vingtaine seulement sont actuellement disponibles en quantité industrielle. Les biotechniciens cherchent à développer cette ressource.

fil de platine ou de la catalase, enzyme se trouvant dans le sang. L'équation de la réaction associée à cette transformation est donnée dans l'introduction (réaction 1). 1. Donner la définition d'un catalyseur. 2. À quel type de catalyse correspond la catalyse réalisée par un fil de platine ?

entre catalyseur et amorceur. Un catalyseur est sélectif : il augmente la vitesse de certaines réactions seulement.         Les catalyseurs sont de la plus grande importance dans le monde industriel d'aujourd'hui. Un domaine actuel de recherche en catalyse est celui des enzymes. Les enzymes sont utilisées depuis longtemps par quelques industries, mais une vingtaine seulement sont actuellement disponibles en quantité industrielle. Les biotechniciens cherchent à développer cette ressource.

II – Les spécificités des enzymes - Une enzyme a une spécificité de substrat. Une enzyme exerce une action que sur un seul type de substrat. Elle agit sur un seul type de substrat. - Une enzyme a une spécificité d’action, une enzyme ne catalyse qu’un seul type de réaction (ex : hydrolyse). III – Les conditions d’actions des enzymes - Pour chaque enzyme, il existe une température optimale pour que la vitesse de réaction soit maximale. Au dessus ou en dessous de cette température

d’acides aminés. Elle accélère les réactions chimiques au sein de l’organisme, c’est un catalyseur. L’enzyme possède deux spécificités, une spécificité de substrat car elle n’agit que sur un seul type de molécule et une spécificité d’action car elle ne catalyse qu’un seul type de réaction chimique. Au cours de la transformation, l’enzyme crée un complexe enzyme-substrat. L’enzyme se lie au substrat de façon complémentaire dans son site actif. Le site actif est l’ensemble des acides aminés qui interviennent

Chauvin. 3.1. De nombreuses familles de composés contiennent des doubles liaisons carbone-carbone, parmi lesquelles la famille des alcènes étudiée en classe de 1ère S. 3.2. Lorsqu’un catalyseur se trouve dans la même phase que les réactifs, la catalyse est dite homogène (exemple : acide sulfurique ajouté aux réactifs lors de l’estérification), sinon elle est hétérogène (exemple : dans les pots catalytiques , réactifs gazeux et catalyseurs sous forme de cristaux solides). 3.3. L’eau est un des

anion. L’ionogramme : mesure la concentrat° en ions dans le sang (ou liquide de notre organisme). Valeur environ constante=>homéostasie (une modification entraine troubles cardiaques). Acides aminés, peptides et protéines : Rôle structural, enzymes (catalyse enzymatique), transport (albumine), hormones, récepteurs, defense de l'organisme (AC). Les protéines sont un enchainement d’a.a. , a une fct ds l’organisme. Les acides aminés : ont un groupement R qui varie et qui confère des propriétés différentes :

Diabète : Maladie générée par une glycémie anormalement élevée. E Effecteurs : Organes dont le fonctionnement modifie directement le paramètre réglé. Entre-nœud : Segment de tige compris entre deux nœuds successifs. Enzyme : Protéine qui catalyse une réaction chimique sans subir de modification. [ Enzyme + Substrat => Enzyme + Produit + (H2O) ] F Feuille : Organe généralement vert et plat attaché à la tige par l’intermédiaire du pétiole. Foie : Organe capable de modifier la glycémie