Force de van der Waals

électronégativité des 2 atomes est équivalentes. - Liaisons ioniques : attraction entre 2 ions de charges opposées - Liaisons hydrogènes : attraction faible entre 1 atome électronégatif et 1 atome d’hydrogène déjà lié par covalence à 1 autre atome ( = force de Van Der Waals) la fonction biologique d’une molécule dépend de sa structure. 1 a. Propriétés de l’eau - 75 à 90% du poids d’un individu - polarité ↔ liaisons hydrogènes - cohésion des molécules d’eau (grâce aux LH) -> la tension superficielle restreint

inorganiques (1) Les liaisons intermoléculaires Une différence notable des solides organiques, par rapport aux solides inorganiques, est que les entités moléculaires, qui les composent sont maintenues entre-elles par des liaisons faibles de type Van der Waals, contrairement aux liaisons intra-moléculaires covalentes, qui sont plus fortes. Au contraire, dans les semiconducteurs inorganiques, les atomes sont liés par des liaisons covalentes fortes (318 kJ/mol pour le silicium). Ainsi, les interactions

macromolécule. Les paramètres que l’on va faire varier pour obtenir la formation d’un cristal sont nombreux et une telle étude est très gourmande en quantité de macromolécules. On peut citer, par exemple : le pH, la nature et la concentration du tampon, la force ionique, la température, la concentration en macromolécule, la nature et la concentration de l’agent précipitant, la présence d’additifs. Quatre grandes catégories d’agents précipitants sont généralement utilisés : — les sels : parmi ceux-ci, le sulfate

......................................... 58 3.7. Méthodes de déstabilisation avérées. ................................................................................................... 61 3.7.1. Déstabilisation par modification du pH et de la force ionique........................................................................ 61 3.7.2. Déstabilisation par application d’un stress mécanique. .................................................................................. 62 3.7.2.1. Déstabilisation

contenant deux protons (portant chacun une charge égale à 1,6 . 10 –19 C) et deux neutrons. La distance entre deux nucléons peut être estimée à 10 –15 m 1) Connaissant k = 9,0 .10 9 S.I., calculer la force électrique entre deux protons de ce noyau. 2) Comment peut-on expliquer qu’en dépit de cette force répulsive, le noyau soit stable ? 11 - La portée de l'interaction électromagnétique est : A : Limitée B : Infinie C : La même que celle de l'interaction gravitationnelle Exercice 3 : Interactions

carboxyle du glutamate, etc. Liaison hydrophobe. Les chaînes latérales hydrophobes de certains acides aminés (Ala ; Val ; Leu ; Ile ; Phe) sont repoussées par l'eau et ont donc tendance à se rapprocher les unes des autres (interactions de type Van der Waals). 2. Propriétés spatiales de la liaison peptidique. R1 H C H C N H H C R2 O H C C O N H C C C -O N+ H C La liaison peptidique peut s'écrire sous deux formes : elle possède donc un caractère de double liaison, ce qui implique que

dissolution Le creusement par dissolution, appelé parfois « lessivage », peut alors commencer. De l’eau est injectée par un tube central dont la base est située vers le fond du découvert (lessivage direct), soit par l’espace annulaire (lessivage inverse). Forcée de circuler de bas en haut ou vice-versa, le long du découvert, l’eau « lèche » la paroi du trou et se charge en sel pour devenir de la saumure. La saumure est produite soit par l’annulaire, soit par le tube central. De diamètre décimétrique à l’origine

structurées tridimensionnellement de façon unique, les molécules d’eau occupant avec des énergies élevées de liaison des “sites” extrêmement variables. Les structures spatiales des protéines (conformation) sont sensibles à l’environnement (chaleur, pH, force ionique, solvants etc.) et changent alors de façon irréversible de forme : dénaturation. 1.2.2. Holoprotéides + groupement prosthétique : hétéroprotéides, hétéroprotéines ou protéines conjuguées. 1) Nucléoprotéines : combinaison avec des acides

carboxyle du glutamate, etc. Liaison hydrophobe. Les chaînes latérales hydrophobes de certains acides aminés (Ala ; Val ; Leu ; Ile ; Phe) sont repoussées par l'eau et ont donc tendance à se rapprocher les unes des autres (interactions de type Van der Waals). 2. Propriétés spatiales de la liaison peptidique. R1 C H C O C C C H C N H N+ -O O C N H C H H C H R2 La liaison peptidique peut s'écrire sous deux formes : elle possède donc un

localisées en dehors de la bicouche phospholipidique et sont ainsi soit entièrement intracellulaire, soit entièrement extracellulaire. Elles interagissent avec la membrane, par des liaisons électrostatiques de types liaisons hydrogènes et liaisons de Van der Waals, au niveau de domaines caractéristiques de protéines transmembranaires ou de lipides. Ces interactions étant faibles, elles sont rompues facilement par des variations de forces ioniques et de pH. b) Les protéines ancrées dans des acides gras