Hormone peptidique

. . . . . . . . 26 4.1. 4.1.1. LA LIAISON PEPTIDIQUE ......................................................................................................... 27 Type de liaison................................................................................................................ 27 _______________________________________________________________________________ Licence STE – Biochimie 1 : Les protéines 4.1.2. 4.2. LES CHAÎNES PEPTIDIQUES ET LEUR NOMENCLATURE ......................

Chromatographie par echange d’ions Chromato-liquide Haute pression HPLC Obtention de temps de rétention différent, aire de pic différent. Les peptides I-Les liaisons peptidique Liaison Amides Chaine polypeptidique Nomenclature liaison isopeptidique Peptide cyclique II Determination des sequence ppt I-liaisons peptidique -Liaisons amide Les aa sont liée les uns les autres par une réaction de condensation entre la fonction COOH etla fonction Nh2. (Liaison très stable, qui

(c’est la longueur d’onde utilisée pour les dosages de protéines). Le coeff. d’extinction moléculaire () varie en fonction du nombre de tryptophane dans la molécule. Les protéines absorbent à trois  différentes :  = 200 nm  les liaisons peptidiques  = 280 nm  les tryptophanes  = 500 à 600 nm  les groupements héminiques (protéines pigmentées). FLUORESCENCE : Tryptophane (eau, pH 7) :  = 348 nm ;  = 0.2 Tyrosine (eau, pH 7) :  = 303 nm ;  = 0.14 Phénylalanine (eau, pH

Dissociation du groupement R pKR= 10.46 6 7 STEREO-ISOMERIE: géométrie dans l’espace En fonction de la position NH2, deux configurations possibles => Série L - Série D L D 8 9 2 AA => Liaison Amide = Liaison Peptidique R CH NH2 COOH + H2N CH R' R CH NH2 CO NH CH R' COOH COOH 10 Acides Aminés INDISPENSABLES - Valine - Leucine - Isoleucine - Thréonine - Méthionine - Lysine - Tryptophane - Phénylalanine 11 Abbréviations

essentiels 8/ Méthodes d’exploration in vivo 9/ Physiologie du Métabolisme protéique 10/ Conclusion 1/ Généralités ➤ Macromolécules essentielles à la vie - Synthèse à partir de 20 acides aminés (AA) - Séquences d ’AA reliés par des liaisons peptidiques (CO-NH) - Contrôle génétique de chaque séquence spécifique - Azote = N est leur constituant caractéristique - Renouvellement perpétuel « turnover protéique » - Grande quantité (10 000 protéines chez un eucaryote) - Grande diversité de taille, de

. . . . 26 4.1. 4.1.1. LA LIAISON PEPTIDIQUE ......................................................................................................... 27 Type de liaison................................................................................................................ 27 _______________________________________________________________________________ Licence STE – Biochimie 1 : Les protéines 4.1.2. 4.2. LES CHAÎNES PEPTIDIQUES ET LEUR NOMENCLATURE ..................

gonades (ovaires ou testicules). A côté de ces glandes on retrouve des cellules endocrines disséminée: Au niveau du tube digestif. Au niveau du système rénal. 2 2. Hormones Ces glandes et ces cellules endocrines sécrètent des molécules de signalisation (comme dans le système nerveux) correspondant à des hormones (et non des neurotransmetteurs) qui agissent à distance parce qu’elles sont transportées par le sang vers les tissus cibles. On peut étendre cette notion d’hormone en incluant

 100m   S2  hormone   peptidique,  EPO   stimule  la  formation  de   globules  rouges  -­‐>  +   d’O2   épaississement  du  sang   -­‐>  thromboses,  arrêt   cardiaque   Insuffisance  rénale   1990  dans  les  sports   d’endurance  -­‐>   transporte  +  d’O2,   oxygène  mieux  le   muscle   2004,  avant  JO  d’Athène,   cycliste  suisse  Oscar   Camezind   S2  hormone   peptidique,  Insuline  

sous le nom de speed.), et la cocaïne C17 H21 NO4, la caféine, l'éphédrine ), consommés pour accroître la concentration et l'attention, réduire la sensation de fatigue. Ils augmentent l'agressivité et font « perdre du poids » . - les Hormones de croissances, substances qui régulent de nombreux processus physiologiques tels que la croissance, le métabolisme,la reproduction et le fonctionnement de divers organes. principales effets: - l'augmentation de la masse musculaire (effet anabolisant)

aminés peut être réalisé selon un nombre presque infini de séquences pour constituer un nombre tout aussi infini de protéines différentes 2 STRUCTURE Les protéines se composent d’un enchainement linéaire d’acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Cet enchainement possède une organisation tridimensionnelle(ou repliement) qui lui est propre. De la séquence au repliement, il existe 4niveaux de structuration des protéines : STRUCTURE PRIMAIRE Structure primaire d'une protéine est le fruit