Leucine

cellule ? La leucine marquée, va rentrer dans la composition des protéines du suc pancréatique. Dès 5 minutes, on remarque que la leucine est entrée dans le cytoplasme de la cellule. Entre cette entrée dans la cellule, son incorporation aux protéines (entre 5 et 120 min) et l’excrétion des protéines hors de la cellule vers 120 minutes, la radioactivité ne passe que dans le cytoplasme. La synthèse des protéines n’a lieu que dans le cytoplasme de la cellule. Jamais la leucine marquée n’apparaît

ci-dessous; R pour radical). [pic] Toutes les protéines (sauf rares exceptions) sont construites à partir de 20 acides aminés différents. 1. Les acides aminés hydrophobes à groupement R apolaire • Alanine (Ala,A) • Valine (Val,V) • Leucine (Leu,L) • Isoleucine( Ile,I) • Méthionine (Met,M) • Phénylalanine (Phe,F) • Tryptophane (Trp,W) • Proline (Pro,P) 2. Les acides aminés hydrophiles à groupement R polaire • Glycine (Gly,G) • Sérine (Ser,S) •

possibles => Série L - Série D L D 8 9 2 AA => Liaison Amide = Liaison Peptidique R CH NH2 COOH + H2N CH R' R CH NH2 CO NH CH R' COOH COOH 10 Acides Aminés INDISPENSABLES - Valine - Leucine - Isoleucine - Thréonine - Méthionine - Lysine - Tryptophane - Phénylalanine 11 Abbréviations A R N D C Q E Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu G H I L K M F Gly His Ile Leu Lys Met Phe P S T W Y V Pro Ser Thr Trp Tyr Val 12 ACIDES AMINES ALIPHATIQUES

TGCTACATCCAGAACTGCCCCCTGGGC On sait que le code génétique est organisé en triplet TGC TAC ATC CAG AAC TGC CCC CTG GGC. 2° partie de la question : séquence d’acides aminés des deux hormones CYSTEINE TYROSINE ISOLEUCINE GLUTAMINE ASPARAGINE CYSTEINE PROLINE LEUCINE GLYCINE EXERCICE 3 PAGE 65 : SEQUENCE DE GENE A PARTIR DE LA PROTEINE MET- enképhaline = MET-PHE-GLY-GLY-TYR On sait que les acides amines correspondent à un ou quelques triplets de nucléotides. À partir du code génétique : MET désigné par ATG

Exemples : énantiomères de l'alaline : 3) Projection de Fisher et monenclature D;L : Conventions: On représente la molécules par une crois , le centre de la croix correspond au carbonne asymétrique *C : Exemple: Projection de Fisher de la Leucine : La monenclature D,L tient compte de la place du groupe amine NH2 en projection de fisher.Les acides aminés en biologie sont majoritairement de la série L. 4) Cyclisation du glucose: a)représentation de haworth : En solution acqueuse le

703 :remplacement 796 :remplacement 803 :inversion 930 :remplacement AUCUNE Tableau des différences des positions des peptides et leurs natures Pro A Pro B Pro O Pro A 525 : Argine est devenu Glycine 702 : Glycine est devenu Serine 795 : Leucine est devenu Methionine 261 : Peptibe (Thr)en moins Pro B Pro O

Pinna rudis Figure 8 : structure de la protéine TLR13 chez P.rudis  III. Interprétation On remarque que ces protéines ont une structure similaire composée d'une région extracellulaire et d'une région intracellulaire. Leucine Rich Repeat (LRR), ou régions riches en leucine, se trouvent dans l'espace extracellulaire, qui s'étend du début de la séquence à environ 50 amines acides avant le récepteur TIR (Tab.I). En revanche, la région intracellulaire correspondant au second segment de la séquence

proche atteint5. Au moins 5 % des patients sont reconnus comme ayant une forme de la maladie liée à une mutation de gènes spécifiques6. Plusieurs gènes actifs ont été identifiés dans des familles de parkinsoniens : des mutations du gène LRRK-2 (leucine-rich repeat kinase 2) : la découverte récente du gène LRRK2 qui code la dardarine, a révolutionné la génétique de la maladie de Parkinson puisqu’une seule mutation, G2019S, explique à elle seule une proportion importante des formes autosomiques dominantes

Biol. 215, 511-521. 2 - La formation d’un hydrogel. Dans certaines conditions, les molecules d’un certain polymere proteique peuvent former un reseau appele hydrogel (a gauche). Chaque molecule comprend deux domaines dits ccen fenneture eclair a leucine p) qui adoptent, pour un pH et une temperature donnes, une conformation en helice. Ces domaines encadrent un segment central (en couleur). Les chaines laterales des residus hydrophobes de la sequence occupent une moitie de la surface de I’helice.

méthionine, se fixe sur le codon AUG. 3) La grande sous-unité du ribosome vient s’associer au ribosome. 4) Le 2 ARNt qui porte la Leucine vient s’apparier à l’ARNm. 5) Une liaison entre la Leucine et la méthionine forme une chaîne polypeptidique. 6) L’ARNt fixé au site P est libéré. 7) Le ribosome se déplace le long de l’ARNt qui porte la leucine, se fixe sur le site P et libère donc le site A. 8) Un nouvel ARNt correspondant au codon suivant sur l’ARNm se fixe sur un site A