Nucléase

organique Enzymes « digestives » Enzymes non spécifiques produites par les bactéries dans l’environnement pour dégrader la matière organique. Pas de rôle spécifique mais elles peuvent faciliter l’invasion. Ex : Protéases, lipases, glycohydrolases, nucléases. 5- Production des toxines par les bactéries Toxines  responsable d’intoxication Intoxication : maladie qui résulte de l’entrée d’une toxine spécifique dans l’hôte. Il existe 2 grandes catégories de toxines :  Exotoxines de nature protéique

périplasme bactéries Gram+ : Exoenzymes (Colicines) (Exotoxines) (Protéases) (Pénicillinase) Bactéries Gram- : Périplasme retient les protéines élaborées dans le cytoplasme: Un rôle dans la dégradation des molécules venant de l'extérieur (nucléases, phosphatases, pénicillinases pénicillinases...); Un rôle dans le transport de certaines substances nutritives vers l'intérieur de la cellule (protéines de liaisons ou binding proteins); certaines protéines peuvent être impliquées dans la chimiotaxie

l’extrémité du chromosome. Les télomérases jouent le rôle de matrice pour les ADN polymérases qui synthétiseront les télomères. Les télomères ont différents rôles : maintenir l’intégrité des informations génétiques, protéger les ADN vis-à-vis des exo-nucléases, éviter les fusions des chromosomes au niveau des extrémités, rôle dans l’organisation de la chromatine durant l’interphase par interaction avec la membrane nucléaire. Attention, les télomérases ne sont pas actives dans les cellules différenciées

digestion par désoxyribonucléase la DNase I. A faible concentration, cette enzyme dégrade les longs segments dépourvus de nucléosomes et non les courts segments d’ADN internucléosomique : on parle pour les longs segments, de « sites hypersensibles aux nucléases. » [pic] L’ADN est recouvert par des nucléosomes et des protéines de réplication. Ces protéines jouent un rôle dans le contrôle de la transcription des gènes. 2) Deuxième niveau de repliement La chromatine est sans doute très rarement

lipolytiques (ou lipases). Arrivés dans le duodénum, les agrégats de graisse sont enrobés de sels biliaires. Les lipases pancréatiques dégradent les lipides en acides gras et monoglycérides. Les acides nucléiques sont hydrolysés en nucléotides par les nucléases pancréatiques présent dans le suc pancréatique. Les nucléotides sont ensuite scindés et libèrent leurs bases azotées ainsi que des sucres et des ions phosphate. Absorption Il parvient chaque jour, 10L de nourriture et liquide dans notre système

endonucléase pour couper l'ARN et polyA polymérase pour ajouter les adénosines à l'extrémité 3'OH de l'ARN Il y a addition de plusieurs centaines d'adénosines sur l'ARN. Cette extrémité polyadénylée va permettre de protéger l'ARN contre l'attaque des nucléases et va intervenir dans la traduction Maturation et épissage: généralités Certains ARNm (comme les histones par exemple) n'ont pas d'extrémités polyA et sont pourtant traduits en protéines. Dans ce cas, ils utiliseront des mécanismes spécifiques

lame par rotation. Observer en lumière rasante : la réponse + correspond à une agglutination en moins de 2 minutes . E - 4 - e . Détection immunologique de la DNase thermostable : test d’inhibition en gélose. Principe : S. aureus possède une nucléase thermostable d’une grande spécificité antigénique. Le test consiste à comparer l’activité ADNasique d’une culture bactérienne sur une plaque gélosée contenant ou non un anticorps antinucléase, l’antisérum étant en quantité suffisante pour inhiber

2005; Wang and Grumet, 2004). Ce facteur contient quatre motifs de reconnaissance de l’ARN hautement conservés (Siddiqui et al., 2003). Dans certaines situations, PABP1 peut aussi se lier à l’ARNm en 5’ pour le protéger de la dégradation par des nucléases mais de cette manière, il bloque le ribosome dans sa recherche d’un codon AUG (Bag, 2001; Wilkie et al., 2003). La traduction en est donc inhibée. Son étude devient particulièrement intéressante chez Leishmania car PABP1 pourrait interagir avec les

hétérogène, de pH acide (pH 5) et contenant de nombreuses hydrolases acides (car actives uniquement à pH acide). Les hydrolases acides sont des enzymes capables d’hydrolyser l’ensemble des familles de molécules biologiques. On distingue ainsi : des nucléases (dégradent ADN, ARN) ; des protéases (dégradent protéines) ; des glycosidases (dégradent les glucides), des phosphatases (coupent les phosphates), des lipases (dégradent les lipides), des sulfatases (coupent les groupements sulfates), etc. Le diamètre

fuite dans le cytosol. Les hydrolases dégradent les composants cellulaires glucidiques, lipidiques, protéiques ou les acides nucléiques: - phosphatases acides: coupe une liaison ester phosphorique et entraîne une déphosphorylation - sulfatase - nucléases: RNase, DNase - polysaccharidases: élaguent des résidus polysaccharidiques (mannosidases , glucosidases , galactosidases ....) - lipases, phospholipases, éstérases qui ont pour substrat les acides gras éstérifiés - protéases: collagénase, cathepsines