Trypsine

cellules humaines infectées par un rotavirus (les rotavirus sont pratiques pour les sujets de biologie cellulaire, je ne vous le cache pas). VP4 est une protéine codée par l’ADN du rotavirus, qui peut être spécifiquement clivée par un traitement à la trypsine en deux polypeptides, VP8 et VP5. Il a été récemment montré que VP5 était capable de perméabiliser la membrane et pouvait jouer un rôle dans l’entrée du virus dans la cellule. Le virus exprime également une protéine VP7 à sa surface. On a infecté

protéolytiques et lipolytiques du pancréas sont sécrétées sous forme de pro-enzymes inactives et tranformées en enzymes actives dans la lumière intestinale. Ainsi, l'entérokinase située sur le plateau strié des entérocytes transforme le trypsinogène en trypsine. La trypsine transforme par la suite les autres proenzymes digestives en enzymes actives. Régulation nerveuse de la sécrétion : Les fibres cholinergiques du pneumogastrique stimulent la production d'un suc riche en enzyme. Régulation humorale de la sécrétion

composition différente pour chaque matrice, il y a conservation de l’agencement des cellules et définition d’un tissu particulier. Pour dissocier cette structuration faite par ces différentes molécules on utilise des enzymes = collagenases, elastases, trypsine (= endoprotease qui hydrolyse les liaisons peptidiques, elle coupe en C-terminale les acides aminés, elle transforme les chaines polypeptidiques en chaines protéiques plus courte pour permettre leur digestion. Elle est stable en pH acide et elle

cultures sont entretenues par un renouvellement du milieu 2 fois par semaine et avec une dilution au 1/10. Les cellules adhérentes, telles 293T et HELA nécessitent un lavage au sérum physiologique qui contient du NaCl à 0.9% et une dissociation par la trypsine (5min). d) Les vecteurs lentiviraux 1-les vecteurs lentiviraux intégratifs Les vecteurs sont des dérivés de lentivirus qui sont des VIH (Virus de l’Immunodéficience Humaine). Ils sont composés de 3 parties (gènes) : gag/Pol/env

de Terminale | | |On précisera la terminologie des enzymes : nom + ase et on notera | | | |quelques exceptions : pepsine, trypsine, chymotrypsine. | | | |L’analyse de ces expériences fera appel aux réactions de | | |

pepsine qui agit sur les protides. Lors du temps pancréatiques, il y a des phénomènes chimiques. Sous l’action des sucs pancréatiques (eau + enzymes). Les enzymes sont la lipase (sur lipides), amylase pancréatique (sur les sucres complexes) et trypsine (sur protides). Lors du temps hépatique et biliaire, temps biliaire : phénomène chimique où la bile agit sur les graisses (lipides) elle va les fractionner, les emultionner. Temps hépatique : synthétiser le métabolisme des nutriments et les stocker

National de l ’Apiculture Française 127 Pas d’effets sur le poids ni la population des essaims nombre d’abeilles par essaim poids 15 octobre 2006 Yves Markowicz - XVIe Congrès National de l ’Apiculture Française 128 Effets de l’inhibiteur de la trypsine de soja ? (Sagili et coll., 2005) 15 octobre 2006 Yves Markowicz - XVIe Congrès National de l ’Apiculture Française 129 Effets d’un soja transgénique sur la glande hypopharyngée des abeilles 15 octobre 2006 Yves Markowicz - XVIe Congrès National

minéraux calcium, fer et zinc. e) Substances antinutritionnelles Le soja contient aussi différentes substances antinutritionnelles qui doivent être éliminées. Il existe dans le soja des facteurs antitrypsiques de nature protéique se combinant à la trypsine et inhibant la protéolyse. Autre facteur glycoprotéinique, la phytohémaglutinine ou lectine agit sur les cellules en brosse de l'intestin et altère l'absorption. Les alpha-galactosides : raffinose, stachyose, verbascose, ajugose sont des polymères

57 3. Les molécules 3.4. Les Protéines PEPTIDES ET PROTEINES Hydrolyse spécifique des liaisons peptidiques N C GIEFQC K C F ASV Y CSLYQL R EN T YCN F = Phe Y = Tyr T = Trp K = Lys R= Arg 58 Pepsine (F,Y) Chymotrypsine, (F, Y, T) Trypsine (K, R) 3. Les molécules 3.4. Les Protéines LA SYNTHESE PROTEIQUE a b c d Chaîne d’acides ADN ARNm aminés (protéine) 59 3. Les molécules 3.4. Les Protéines LA SYNTHESE PROTEIQUE La transcription: Dans le noyau ADN ARN

les cellules il faut tout rompre. D’abord on coupe au scalpel le tissu, ensuite on utilise des techniques enzymatiques qui digèrent les éléments de la matrice extra cellulaire ou les molécules d’adhérences donc retirer la cohésion du tissu. La trypsine dégrade un peu toutes les protéines. La collagènase est une enzyme qui dégrade le collagène spécifique. Les molécules d’adhérences ont une fonction dépendante du calcium donc si on piège le calcium ces molécules d’adhérences ne fonctionnent plus