Trypsine

• – Séquence Je cherche l'AA en N ter → Réactif d'Edman ou réactif de Sanger Exopeptidase : L'aminopeptidase qui part de l'extrémité N terminal du peptide et casse les liaisons au fur et à mesure Carboxypeptidases • Endopeptidase : – Trypsine (tombe souvent à l'examen), elle coupe la liaison peptidique engageant les AA basiques, elle coupe côté C terminal (Lys, Arg) – Chymotrypsine : Phe, Trp, Tyr – Pepsine : Tyr, Trp, Phe, Leu – Thermolysine IV – Les peptides d'intérêts  Glucathion

la liaison peptidique  entre deux acides aminés: Liaison peptidique Hydrolyse 9 2.1. DES PROTÉASES EXTRACELLULAIRES DIGÈRENT LES  PROTÉINES ASSIMILÉES • Des protéases présentes dans l’estomac et l’intestin (pepsine, chymotrypsine,  trypsine etc.).. permettent la digestion des protéines ingérées. • Les acides aminés et les petits peptides sont absorbés par les cellules  épithéliales puis transférés aux tissus (surtout dans le foie) via la circulation  sanguine. 2.2. DÉGRADATION LYSOSOMIALE DES PROTÉINES

sécrétée dans le duodénum via un système de conduit provenant du pancréas. Pour être efficace dans le duodénum, la lipase a besoin d’une colipase. La colipase est un cofacteur protéique de la lipase pancréatique, issu d’une procolipase activée par la trypsine. Cette colipase provient des sucs pancréatiques. En plus de la lipase, l’arrivé des lipides dans le duodénum va stimuler la sécrétion de la bile. Il va avoir action des sels biliaires sécrétés par le foie et stockée dans la vésicule biliaire pour

mieux pour la croissance cellulaire. Matériel : ➢ PSM de type 2 n°9 ➢ Microscope optique Olympie n°9 ➢ Microscope inversé ➢ Pipettes stériles : 10,5,2 et 1 mL ➢ Hématimètres de Malassez ➢ Chronomètre Réactif et solution : ➢ Versène-trypsine ➢ PBS ➢ Milieux DMEM complet ➢ Bleu trypan Produits biologiques : ➢ 1 boîte de culture de cellules McCoy de 25cm2 avec 8cm3 de milieu incubée 48h00 à 37°C, en atmosphère enrichie à 5% de CO2 et en milieu DMEM + 10% de sérum de veau : Flask

la réaction. Amidon Amylase sucres réducteurs Amidon HCL sucres réducteurs L’hydrolyse de l’amidon par l’amylase salivaire est plus rapide que celle du HCL. b-Expériences 2 certaines substances de l’estomac et de l’intestin tel que la pepsine, la trypsine, la chymotrypsine, la carboxypeptidase et l’amynopeptidase ont coupés la chaine protéique. Ce qui conduit à la formation d’acides aminés. Protéines acides aminés c-Expériences 3 les sels biliaires contiennent des substances comme la lipase qui

pancréas à Glande Anatomie : 3 parties : la tête, le corps, la queue 2 Canaux : canal de Wirsung 1 sphincter à Fonction exocrine : --Production de 1,5 à 2 L/J de suc pancréatique alcalin (composé d’ions bicarbonates et d’enzymes digestives : trypsine, chymotrypsine, amylase, lipase) -ERCP : examen endoscopique pour des patients qui souffrent de lithiases biliaires IX. Le foie à Glande Grosse glande située au dessous de la couple diaphragmatique Divisée en plusieurs lobes : un grand lobe (à

longueur d’onde des émissions du tryptophane est celle de l’excitation des produits de Maillard…) mesure des capacités anti-oxydantes dosage d’autres composés spécifiques (cf infra) Autre méthode digestibilité in vitro la lysine est substrat de la trypsine. Il est indispensable que eNH2 de cet acide aminé soit libre. bppcours 2004 11 Evaluation des conséquences nutritionnelles et toxicologiques induites par les traitements technologiques sur les protéines. Approche nutritionnelle Analyse

thèse de doctorat partant sur les fonctions du foie * 1855 : Découverte de la pepsine * 1861 : Graham ; la taille des molécules de protéines est mise en relation avec la traversée de la paroi de l’intestin grêle * 1890 : Découverte de la trypsine * 1906 : Conheim découvre une enzyme dans le suc intestinal. Il l’appelle érepsine * XX : L’essor de la biochimie, le lieu de la digestion est le lieu d’action des enzymes * 1930 : Découverte des hormones digestives * 1936 : Synthèse

bien qu'elles renferment les 9 acides aminés essentiels, l'isoleucine n'est pas présente en quantité suffisante. En revanche, contrairement au soya, une source de protéine très prisée, les graines de chanvre ne contiennent pas d'inhibiteur de la trypsine (un enzyme qui digère les protéines), ce qui augmente la digestibilité de leurs protéines. Les graines de chanvre non décortiquées sont comestibles, mais elles sont très croquantes. Des fabricants les ajoutent, après les avoir fait griller, aux

pourront ainsi être identifiées comme mutées. • Dépistage à la naissance Le test de dépistage au moment de la naissance est aujourd’hui généralisé en France : - on prélève une goutte de sang au talon au 3ème jour de vie - un dosage de la trypsine, enzyme déficiente dans la maladie, est réalisé sur ce prélèvement - si le résultat est anormal, le test est renouvelé - si l’anomalie est confirmée, les gènes de l’enfant seront étudiés - il sera confié à un centre spécialisé qui pratiquera un