Catalyse enzymatique

et ayant une séquence identique à l’ARN transcrit mise à part le fait que la thymine est changée par l’uridine. L’ARN messager est lui monocaténaire et dirigé tout comme le brin codant de 5’ vers 3’. [pic] Chez E-coli, une seule ARN-polymérase catalyse la synthèse de tous les ARN de la cellule (en mettant à part l’ARN des amorces nécessaire à la réplication de l’ADN). La transcription est divisée en plusieurs étapes : la pré-initiation, l’initiation, l’élongation et la terminaison. 1) Pré-initiation

de) et zumê (levain), car le levain contient des enzymes qui permettent la fermentation Terme introduit en 1876 par Kühne Première enzyme : diastase Elles ont presque toutes le suffixe –ase (=cliver) sauf la trypsine Tout ce qui est capable de catalyser une réaction chimique est une protéine, donc une enzyme est une protéine. Enzyme = Catalyseur (=molécule qui agit à une concentration infime et qui accélère le résultat de la réaction, mais le résultat de la réaction est inchangée) Les catalyseurs

: les triacylglycérols Lipides membranaires : les glycérophospholipides et les sphingolipides Stérols et stéroïdes Double couche lipidique et membranes biologiques 81 82 82 84 86 88 PARTIE II CATALYSE BIOLOGIQUE : STRUCTURE ET MÉCANISME D’ACTION DES ENZYMES CHAPITRE 5 • Cinétique enzymatique Relations entre la vitesse de réaction et la concentration du substrat ou de l’enzyme Théorie du complexe stéréospécifique et propriétés cinétiques des enzymes Équation de Michaelis-Menten Détermination

quantitatif. Une deuxième réaction permet la resynthèse anaérobie alactique de l’ATP au niveau du muscle : 4 Bioénergétique de l’exercice physique L2 STAPS 2010-2011 Séverine F ADP + ADP  ATP + AMP (Adénosine Mono Phosphate) L’enzyme qui catalyse cette réaction est l’adénylate kinase (autrefois appelée myokinase). L’importance quantitative de la réaction catalysée par l’adénylate kinase reste à établir en ce qui concerne sa participation directe au métabolisme énergétique (resynthèse de l’ATP)

initiales. Il apparaît 0,672x10-2 moles de glucose en 10 minutes. On a introduit dans le milieu 1 mL de solution enzymatique dont la teneur en protéines est de 2,85 g.L-1. a) Ecrire l’équation de la réaction b) Que signifie le terme « conditions initiales », Préciser les conditions de concentrations en substrat. c) Calculer la concentration d’activité catalytique de la préparation en enzymatique en UI.mL-1 et en Kat.mL-1 d) Calculer l’activité spécifique de l’enzyme en UI.mg-1 et en Kat.mg-1 e) Calculer

réserve : les triacylglycérols 82 Lipides membranaires : les glycérophospholipides et les sphingolipides 84 Stérols et stéroïdes 86 Double couche lipidique et membranes biologiques 88 PARTIE II CATALYSE BIOLOGIQUE : STRUCTURE ET MÉCANISME D’ACTION DES ENZYMES CHAPITRE 5 • Cinétique enzymatique 93 Relations entre la vitesse de réaction et la concentration du substrat ou de l’enzyme 94 Théorie du complexe stéréospécifique et propriétés cinétiques des enzymes 94 Équation de Michaelis-Menten

de l’expérience est d’étudier et de déterminer la cinétique de l’enzyme phosphatase alcaline en fonction de la concentration en substrat et de déterminer son pH optimum (pH pour lequel l’enzyme à la vitesse de catalyse la plus rapide). II. Principe. Afin de suivre la réaction enzymatique, réalisation de dosages spectrophotométriques des produits apparus dans le milieu, quand l’enzyme est en présence de son substrat. Pour le dosage, nous allons utiliser comme substrat le P-nitrophénolphosphate

impliqués dans trois ponts disulfure). Un récepteur de la ST a été mis en évidence au pôle apical des cellules épithéliales intestinales. Ce récepteur est une protéine transmembranaire qui possède une activité guanylate cyclase, c'est-à-dire qu'il catalyse la formation de guanosine monophosphate cyclique (GMPc) [2]. L'augmentation de la concentration cytosolique en GMPc qui suit la liaison de ST est à l'origine d'une hypersécrétion d'ions chlorures par les entérocytes. Récemment, il a été montré que

1 Semestre d’automne 2007 Elliott Croset Alexandre Dumoulin (Groupe E) CINÉTIQUE I. But de l’expérience Etude de la cinétique d’une réaction catalysée par la trypsine, une enzyme digestive du suc pancréatique. II. Notions théoriques La catalyse par le biais de la trypsine permet d’abaisser l’énergie d’activation d’une réaction donnée, en l’occurrence, l’hydrolyse d’une liaison peptidique dans le BAPNA (N-benzoyl-arginine-p-nitroanilide) qui est soluble dans le DMSO. Cette réaction nous

le test le plus évident de la notion diathésique et de la thérapeutique catalytique. Nous avons l'habitude de désigner les diathèses par leur régulateur catalytique. Cette manière de distinction présente un danger : la confusion entre un effet de catalyse par un élément (ou un groupement d'éléments spécifiques) et une correction de carence de ces éléments. Dans le cas des diathèses et des oligo-éléments utilisés pour leurs régulations, il n'est absolument pas question de corriger une carence par un