Catalyse enzymatique

d'ions, sont transportées dans le sang par des protéines. Exemple: l'hémoglobine est la protéine qui assure le transport de l'oxygène chez les vertébrés. On trouve aussi les férrine qui transportent et stockent le fer dans l'organisme. d) La catalyse enzymatique. Les enzymes sont des catalyseurs protéiques de type globulaire. Elles sont capables de multiplier les vitesses de réaction par des facteurs allant jusqu'à 1012. Leur efficacité et spécificité en font des molécules clé du métabolisme. e)

La valiénamine est considérée comme une sous-structure de l’acarbose. Les pseudooligosaccharides qui contiennent une unité valiénamine sont liés par une liaison C-N qui leur permet d’être hydrolytiquement stables et rendent ainsi l’hydrolyse enzymatique impossible (R-Lhoret et Chiasson, 2000). De par sa structure, la valiénamine est considérée comme un inhibiteur de l’enzyme α-glucosidase tout comme l’acarbose ou le miglitol (Truscheit et al., 1981). Figure 2 :L’acarbose, un pseudo-tetrasaccharide

 UE 1 Biochimie M. CHIKH 17 pages Enzymologie I. POUVOIR CATALYTIQUE ET CINETIQUE 2 I.A. Généralités 2 I.B. Catalyse enzymatique 3 I.C. Cinétique enzymatique 5 II. REGULATION DE L'ACTIVITE 10 II.A. Régulation par modifications covalentes 10 II.B. Régulation par allostérie 11 III. MESURE DE L'ACTIVITE 13 III.A. Principe 13 III.B. Conditions expérimentales 13 III.C. Modalités de mesure 14 III.D. Résultats 15 III.E. Intérêt médical 15 IV. ISOENZYMES 15 V. COENZYMES ET VITAMINES 16 V.A. Principes

Cinétique enzymatique Mesure de l’activité enzymatiqaue Dr AKSAS 1 Cinétique enzymatique La R enzymatique peut être subdivisée en 3 étapes: 1. Phase préstationnaire; 2. Phase stationnaire; 3. Phase post-stationnaire. 2 Cinétique Michaelienne Représentons les vitesses initiales de R en fonction des concentrations du substrats 3 Cinétique Michaelienne  Les vitesses mesurées croissent en fonction des concentrations du substrat.  Mais cette relation n’est pas linéaire :

sciences de la terre, sciences de l'ingénieur. Dix Directions de Recherche regroupent ces disciplines : Géosciences, Mécanique appliquée, Techniques d'applications énergétiques, Technologie – Informatique – Mathématique appliquée, Physique et analyse, Catalyse et séparation, Chimie et physico-chimie appliquée, Conception – Modélisation – Procédés, Expérimentation procédés, Economie et veille. En règle générale, les travaux de thèse démarrent entre septembre et décembre, mais d'autres dates peuvent être

paradoxe est venu de la découverte que des ARN peuvent servir d’enzymes et non seulement de matrices de réplication. S’il existait un « monde à ARN » où les mêmes molécules (ARN) réalisent les 2 fonctions (porter l’information génétique et protéine enzymatique), comment en est-on arrivé à la division du travail tel qu’il existe aujourd’hui ? Du monde à ARN s’est mis en place une série d’intermédiaires fonctionnels pour aboutir au système actuel, avec remplacement graduel d’un ribozyme par un enzyme protéique

réactions doivent se passer dans des conditions douces, c'est-à-dire à la température de l'organisme qui correspond à une isothermie tempérée, dans une étroite frange de pH et en milieu de force ionique généralement faible. II°) La réaction enzymatique: Ces réactions ne peuvent se produire qu'en présence de catalyseurs biologiques, les enzymes. Un catalyseur est une substance qui accélère la vitesse d'une réaction chimique mais qui n'est ni consommée ni transformée par la réaction. Pour réaliser

transforme le maltose Une protéase transforme une protéine Plusieurs enzymes peuvent agir sur un même substrat, mais chacune d’elles agit sur une partie différente du substrat. b – Spécificité d’action Une enzyme ne peut catalyser qu’un seul type de réaction chimique sur un substrat donné. La nature des réactions chimiques catalysées constitue le critère essentiel de classification des enzymes. Exemple l’amidon synthétase permet la synthèse de l’amidon Sur la base

l'hémoglobine 2°) Mise en évidence des changements de conformation VI- LES ENZYMES 1°) Energie d'activation 2°) Spécificité des enzymes 3°) Notions de site catalytique et de poche de fixation du substrat 4°) Catalyse enzymatique : comment le substrat est-il transformé ? 5°) Cinétique enzymatique : comment la réaction évolue t-elle, comment peut-on la prévoir? VII- LES ANTICORPS Utilisation des anticorps au laboratoire CNED 1ère année – Biologie Cellulaire – Protéines page 2 CNED 1ère année – Biologie

enzymes participent à: •Synthèses de molécules biologiques L acides aminés; exhausteurs de goût etc…. •Technologie alimentaire (viande; lait; fromage, boissons etc….) •Elaboration de nouvelles techniques analytiques (électrodes et capteurs enzymatiques) pour détection et dosage immédiat et donc de contrôle en temps réel d’un produit donné L’avenir des enzymes sera plus prometteur Dès que la protéine sera : plus efficace, plus stable , et d’une durée de vie plus longue ce qui nous conduit