Catalyse enzymatique

enzyme-substrat covalent (Wurtz 1880) puis d’un complexe enzyme-produit. Le produit étant finalement libéré du site actif. La réaction peut être schématisée ainsi : E + S ↔ E-S ↔ E-P ↔ E + P Le cycle catalytique d’un enzyme • L’étude de la catalyse enzymatique nécessite de disposer d’un schéma réactionnel Mécanisme réactionnel de la chymotrypsine : 1°) Fixation du substrat : 2°) Formation du complexe E-S : 3°) Début de l’hydrolyse : Libération du produit P1 et Formation du complexe E-S’

Spécifique à l’amidon car elle n’agit pas sur la cellulose (polymère de glucose proche de l’amidon) L’amylase semble avoir deux grandes propriétés : Elle est spécifique à un substrat et n’agit que dans certaines conditions de milieu. SPECIFICITE ENZYMATIQUE Problématique : Comment l’enzyme reconnaît-elle le substrat sur lequel elle agit ? La structure tridimensionnelle de l’enzyme est complémentaire à celle de son substrat, ce qui fait qu’enzyme et substrat s’emboîtent parfaitement au niveau

précipité bleu : le milieu réactionnel utilisé contenant du NAD+ et du L-lactate, l’enzyme catalyse la réaction L-lactate + NAD+ ----> Pyruvate + NADH + H+ L’ion H+ libéré est transféré en présence de phénazine méthosulfate (PMS) sur le para-NitroBlue tétrazolium (pNBT) qui formé un précipité bleu. ➢ Spectrophotométrie La spectrophotométrie permet de mesurer l’avancement de la réaction enzymatique en mesurant l’absorbance de la solution à 340nm. En effet la NADH est le seul produit de

ce cycle se déroule dans le cytoplasme (ils n’ont pas de mitochondries) mitochondrie Différemment de la glycolyse, le cycle de Krebs n'existe que chez les organismes aérobies 3 Vue d’ensemble du Cycle de Krebs Le cycle comporte 8 réactions enzymatiques nécessaires pour la complète oxydation de l’acétyl-CoA (C2) et la récupération de l’énergie sous forme de NADH, FADH2 et GTP Un autre substrat, l'oxaloacétate (C4) est utilisé par la première réaction et entièrement régénéré par la dernière. •NADH

L’ionogramme : mesure la concentrat° en ions dans le sang (ou liquide de notre organisme). Valeur environ constante=>homéostasie (une modification entraine troubles cardiaques). Acides aminés, peptides et protéines : Rôle structural, enzymes (catalyse enzymatique), transport (albumine), hormones, récepteurs, defense de l'organisme (AC). Les protéines sont un enchainement d’a.a. , a une fct ds l’organisme. Les acides aminés : ont un groupement R qui varie et qui confère des propriétés différentes :

celle-ci. La page d’annexe (page 9) EST À RENDRE AVEC LA COPIE, même si elle n’a pas été complétée. Le candidat doit traiter les trois exercices qui sont indépendants les uns des autres. 13PYOSME1 Page : 1 / 9 EXERCICE I - UN CATALYSEUR ENZYMATIQUE, L’URÉASE (5 points) L’uréase est une enzyme découverte par J-B Summer en 1926. Elle joue un rôle important au sein des organismes vivants dans la décomposition d’une molécule organique, l’urée. On trouve l’uréase dans des organismes végétaux

IV. La catalyse : 1) Caractéristiques d’un catalyseur : Un catalyseur est une substance qui accélère une réaction chimique sans apparaître dans l’équation de la réaction. Lorsque le catalyseur appartient à la même phase que les réactifs, la catalyse est dite homogène. Lorsque le catalyseur n’appartient pas à la même phase que les réactifs, la catalyse est dite hétérogène. Lorsque le catalyseur est une enzyme (protéine), la catalyse est enzymatique.

d’une catalyse enzymatique c’est-à-dire la transformation de l’amidon en glucides simples grâce à l’intervention d’enzymes tel l’amylase. Pour cela, nous allons réaliser une étude comparative de l’hydrolyse chimique et enzymatique de l’amidon, en supposant qu’il y a une différence de vitesse de réaction entre ces deux types d’hydrolyse. (L’hydrolyse étant une réaction permettant la digestion de l’amidon) 2°) Pour répondre à ce problème, nous allons simulées une hydrolyse chimique et enzymatique de

enzyme qui catalyse la saccharase . On peut observer que la température est un phénomène important dans l'action de l'enzyme car d'après les test l'enzyme n'émet pas d'action lorsque qu'il fait trop chaud ( 100°C = bouilli ) ou trop froid ( 0°C ) .Il y a donc une température idéale ( 37°C ) pour que le catalyseur enzymatique contenu dans le filtrat hydrolyse le saccharose . Donc , la saccharase est le catalyseur . Synthèse : Le filtrat : Extrait de Levure contient une enzyme qui catalyse : la saccharase

susceptible de modifier l’activité de l’amylase. Le pH est donc le facteur variable. On fait varier le pH du mélange d’amidon – amylase à l’aide d’acide chlorhydrique qui fait diminuer le ph à environ 4. Conclusion : L’acidité modifie la réaction enzymatique. Cependant il existe d’autres facteurs peuvent favoriser ou entraver la formation de complexes enzyme-substrat ; tubes Conditions/enzymes Test eau iodée Test liqueur de Fehling 3b Glaçon - 0°C Jaune (un peu d’amidon) Rouge/bleue