Catalyse enzymatique

  formé   -­‐1 -­‐1 (µmol.L .min )   1,5   0,21   2   0,24   3   0,28   4   0,33   8   0,40   16   0,45   Déterminer  graphiquement  KM  et  Vmax.     Exercice  3:   L'étude  d'une  réaction  enzymatique  a  donné  les  résultats  suivants  :     -­‐1 -­‐1 -­‐1 Concentration  du  substrat  (mmol.L )   Vitesse  initiale  (µmol.L .min )   0,5   0,85   2   2,65   3,5   3,85   4,5   4,6   7

TS chap 9 Temps et évolution chimique : Cinétique et catalyse p 229 Hachette  Activités expérimentales p 230 et 231 : réactions lentes, rapides et facteurs cinétiques  Activité 3 p232 : suivi temporel d’une synthèse organique par CCM (étude documentaire)  Activité expérimentale 4 p 233 : suivi temporel d’une réaction par spectrophotométrie I – Réactions rapides, réactions lentes  Une réaction est rapide lorsqu’elle semble achevée dès que les réactifs entrent en contact.  Une réaction

scientifiques , seul le substrat complémentaire à l'enzyme pourra être transformer en une autre substance. Le substrat se lie sur une région de l'enzyme très précise s'appelant le site actif. Malgré cela, à la fin du XIXème siècle , les réactions enzymatiques étudiées restaient très simples par rapport à la complexité des phénomènes vitaux. C'est Edouard Büchner (1860-1917) qui montra un processus vital complexe: La fermentation alcoolique (levure de bière) réalisée in vitro. Un jus extrait de levures

Dr Amal BELCAID, Dr Ouafa EL AZZOUZI, Dr Hayat EL HAMI PLAN INTRODUCTION MORPHOLOGIE FONCTIONNELLE PROPRIETES ET COMPOSITION DU SUC PANCREATIQUE I- Généralités II- Composition du suc pancréatique A- Sécrétion hydro électrolytique B- Sécrétion enzymatique 1234Les protéases Les enzymes glycolytiques Les enzymes lipolytiques Les nucléases C- Contrôle de la sécrétion pancréatique exocrine 1- Facteurs stimulants 2- Facteurs inhibiteurs 3- Mécanismes de contrôle CONCLUSION 1 LA FONCTION EXOCRINE

hydrolyse, il est possible de produire du bioéthanol entièrement à base de végétaux. Après hydrolyse du miscanthus, des procédés de décantation et de purification permettent de concentrer et de clarifier l'alcool obtenu. Des analyses de suivis enzymatiques peuvent être pratiquées pour suivre la production, mais le plus simple serai de mesurer le degré d'alcool volumique après hydrolyse et purification. Pour ce faire, on utilise un densimètre électronique afin de mesurer la proportion d'éthanol du

enzyme ne catalyse qu’un seul type de réaction (ex : hydrolyse). III – Les conditions d’actions des enzymes - Pour chaque enzyme, il existe une température optimale pour que la vitesse de réaction soit maximale. Au dessus ou en dessous de cette température, l’activité de l’enzyme décroît. Chez l’homme, 37° température optimale. - Pour chaque enzyme, il existe un pH optimal. Mais le pH est différent d’une enzyme à une autre. Au dessus ou en dessous de ce pH, l’activité enzymatique décroît

macroscopique est : ind de présente pas de coloration. Les enzymes Situation initiale : La présence d'une enzyme active, ou d'une enzyme inactive à des conséquences sur le phénotype cellulaire. Quelles sont les caractéristiques de l'action enzymatique ? 1) L'enzyme, un catalyseur biologique. Après avoir agit, une enzyme est régénérée. Enzyme = biocatalyseur = catalyseur biologique. Elles interviennent dans des réactions chimique du vivant, elles augmentent la vitesse des réactions

agir doit être solubilisé RCOO–(aq)   +   Na+(aq)     =   RCOONa(s)   exemples: Représentons R–COO- par avec [pic] [pic] [pic] micelle de savon (= agrégat) bulle de savon III°) La catalyse 1°) Qu'est-ce qu'un catalyseur ? • Un catalyseur est une espèce chimique qui accélère une réaction chimique spontanée, mais qui n'intervient pas dans le bilan de la réaction (Le catalyseur est donc régénéré en fin de réaction). •

et la quantité de saccharose. 4°- Si la réaction à lieu alors le taux d’humidité doit être de 0 et il ne doit plus y avoir de saccharose, tant dis que si cette réaction n’a pas lieu les taux doivent rester les mêmes. • Les conditions de la catalyse enzymatique : 5°- Hypothèse que ce constat (l’enzyme d’après son nom, hydrolyse le saccharose) suggère : La saccharase n’hydrolyse que le saccharose. -Conséquences vérifiables de notre hypothèse : On utilise la saccharase pour hydrolyser un autre glucide

présentant des propriétés de catalyse spécifiques d’une réaction chimique du métabolisme de l’être vivant. De ce fait, l’enzymologie englobe l’étude de toutes les réactions biochimiques assurées par les enzymes. Elles sont essentielles pour la vie. Connaitre comment une enzyme assure la catalyse renvoie à l’élucidation de son mécanisme qui implique le contact du substrat avec l’enzyme a travers les acides aminées du site actif. D’une manière plus générale, les protéines enzymatiques sont des catalyseurs