Catalyse

constituent le support moléculaire du phénotype :Elles forment les structures et permettent l’activité des cellules, des organes et organismes. Catalyseur : Substance chimique qui, à très faible concentration, augmente la vitesse de réaction. Catalyse : Accélération d’une réaction chimique provoquée par la présence d’une substance ( le catalyseur) qui reste inchangée à la fin de la réaction. Enzyme : Biocatalyseur fabriqué par les cellules vivantes soit une molécule biologique capable d’accélérer

en fonction de la concentration du substrat montre que la vitesse initiale est maximale ( 20.10-2 mg.L-1.s-1 ) pour une concentration de [7V]. Lorsque la concentration diminue, la vitesse initiale diminue. Conclusion : Les enzymes permettant de catalyser la réaction en consommant du O2 semblent donc présenter une activité optimale pour une concentration de 7 Volumes. La concentration exerce donc une influence sur la vitesse de réaction catalysée par une enzyme.

 UE 1 Biochimie M. CHIKH 17 pages Enzymologie I. POUVOIR CATALYTIQUE ET CINETIQUE 2 I.A. Généralités 2 I.B. Catalyse enzymatique 3 I.C. Cinétique enzymatique 5 II. REGULATION DE L'ACTIVITE 10 II.A. Régulation par modifications covalentes 10 II.B. Régulation par allostérie 11 III. MESURE DE L'ACTIVITE 13 III.A. Principe 13 III.B. Conditions expérimentales 13 III.C. Modalités de mesure 14 III.D. Résultats 15 III.E. Intérêt médical 15 IV. ISOENZYMES 15 V. COENZYMES ET VITAMINES 16 V.A. Principes

-Une série des réactions en séquence est accélérée -Minimisation des réactions collatérales -Régulation coordonnée 8 9 Étape 1: la synthèse du citrate par la Citrate synthase La citrate synthase est le premier des 8 enzymes du cycle de Krebs et catalyse l'addition de l'acétyl-CoA sur le groupe carbonyle de l’oxaloacétate (un cétone). Le produit final est le citrate, un composé de 6 Carbones. La réaction est très exergonique et ça lui permet de se produire facilement même lorsque la concentration

le graphique suivant : IV - EXPLOITATION DES RESULTATS On observe que la courbe est croissante, donc que la vitesse de réaction augmente lorsque la concentration en glucose dans la solution augmente. On peut donc conclure que l'enzyme GOD catalyse cette réaction et se lie directement à son substrat, donc l'hypothèse des scientifiques est validée.

……………………………………………………………………………………………………………. 13 CONTRAINTES DE LA SONDE LAMBDA ……………………………………………………………… 14 LES POTS CATALYTIQUES …………………………………………………………………………………. 14 FIGURE 16 : CONVERSION DES SUBSTANCES NOCIVES ………………………................. 14 RÔLE DE LA SONDE LAMBDA DANS LA CATALYSE …………………………………………….. 15 BIDOUILLES ……………………………………………………………………………………………………… 15 PEUT ON SE PASSER DE LA SONDE LAMBDA ? …………………………………………………… 15 PEUT ON SE PASSER DE POTS CATALYTIQUES ? ………………………………………………… 16 NORMES ET CHIFFRES …………………………………………………………………………

la réaction la structure de l’enzyme se retrouve inchangée. • Une enzyme donnée est spécifique d’une réaction: elle catalyse toujours la même transformation, se produisant sur les mêmes corps chimiques initiaux. http://www.brenda.uni-koeln.de/ I. Introduction 1. Caractéristiques des enzymes L’anhydrase carbonique (une chaîne de 264 acides aminés; 29000 daltons), catalyse la réaction d’addition d’une molécule d’eau sur une molécule de gaz carbonique pour donner l’acide carbonique qui

par la trypsine et nécessitant la présence de zinc pour agir (métalloprotéases). 2- Les enzymes glycolytiques : - Amylase : libérée sous forme active ; en partie réabsorbée par l’intestin (donc présente dans le sang et les urines →dosages). Elle catalyse l’hydrolyse des liaisons alpha 1-4 glucosidiques de l’amidon transformant ainsi l’amidon en dextrine et maltose. Son activité dépend de sa liaison aux ions Ca+ et Cl-. - Maltase : en très faible quantité et libère du glucose. 3- Les enzymes lipolytiques

cellulaires). Les enzymes ont une forme bien spécifique et joue un rôle fondamental dans le processus de catalyse, car le substrat (molécules transformées par la réaction) doit s’emboîter sur la molécule enzymatique. Grâce à cette frome bien particulaire, l’enzyme reconnaît son substrat. Lorsque le produit (molécule issue de la réaction) se détache, l’enzyme se trouve disponible pour catalyser une nouvelle réaction. L’efficacité de l’enzyme augmente avec la température. Mais attention cependant car

internationale est la quantité d’enzyme qui catalyse la transformation de 1 µmole de substrat par minute. Il apparaît 0,672x10-2 moles soit 6720 µmole de glucose en 10 minutes, ainsi, d’après la stœchiométrie de la réaction, 6720 µmole de lactose ont été hydrolysée en 10 minutes soit 672 µmole par minute pour un volume de 1 mL. Donc la concentration d’activité enzymatique est de 672 UI.mL-1 – En Kat.mL-1 : le katal est la quantité d’enzyme qui catalyse la transformation de 1 mole de substrat par