Cystéine

l’effet des radicaux libres OH• et H• sur les acides aminés : - le tryptophane, la phénylalanine et la tyrosine sont les acides aminés les plus radiorésistants - les résidus sulfurés de méthionine et de cystéine sont par contre très radiosensibles. Les radiolésions de la méthionine et de la cystéine sont étudiés par ____ Dr S. Coequyt 2005 ____________________________________________________ 97 ______ __ Faculté de Médecine de LILLE _____________________ Effets biologiques des

acides aminés Glucagon 29 acides aminés sécrété par le pancréas (₡ α des ilots de Langerhans) effet hyperglycémiant antagoniste insuline Insuline peptide à 2 chaines d'a.a. Chaine A de 21 acides aminés Chaine B de 30 acides aminés 6 cystéines reliées par ponts dissulfures 2 interchaines, 1 intrachaine sécrétée par le pancréas (₡ β des ilots de Langerhans) effet hypoglycémiant Ocytocine agit sur contraction des muscles lisses en particulier l'utérus lors de l'accouchement Aspartame

| | | | | |Cystéine | | |Cys | |

latérales apolaires Glycine (Gly) Alanine (Ala) Proline (Pro) Valine (Val) Phénylalanine (Phé) Leucine (Leu) Tryptophane (Trp) Isoleucine (Ile) Methionine (Met) b- Acides aminés à chaînes latérales polaires non ionisables Sérine (Ser) Cystéine (Cys) Thréonine (Thr) Tyrosine (Tyr) Asparagine (Asn) Glutamine (Gln) c- Acides aminés à chaînes latérales polaires ionisables α- Chaînes latérales chargées positivement au pH physiologique Lysine (Lys) Histidine (His) Arginine (Arg)

la protéine finale. . Glycosylation et déglycosylation . Phosphorylation : fixation de radical phosphate , ou déphosphorylation : sur les sucres ou sur la protéine elle- même . Sulfatation : création de pondisulfures entres les cystéines (insuline, mucus, substance fondamentale) . Amidation radical NH2 sur une protéine qui modifie là encore l’activité biologique d’une hormone. - couplage des glycolipides : fixation de sucres sur les lipides (ex : AG des groupes sanguins

souvent des modifications post-traductionnelles. Elle doit tout d'abord adopter la conformation dans laquelle elle est active. Pour cela, elle est aidée par des molécules appelées chaperones. Il peut y avoir formation de ponts disulfure entre cystéines et établissement de liaisons hydrogène pour maintenir cette conformation. D'autre part, il peut y avoir ajout de molécules non protéiques, comme des lipides, des glucides ou des groupements phosphate, ainsi que de petits peptides. Il y a aussi

observe le transfert de l’ADN du phage marqué P-32 dans le cytoplasme de la bactérie. Dans un deuxième temps, ils marquent les protéines du phage avec du soufre radioactif S-35 qui est présent dans les acides aminés soufrés c’est-à-dire méthionine et cystéine mais pas dans l’ADN. Ils ont infecté une autre souche d’Escherichia Coli et ils ont utilisé un mélangeur à haute vitesse pour détacher les capsides dans les cellules infectées ainsi qu’une centrifugeuse. Ils ont observé un marquage dans les capsides

conférer une forme dans l'espace. On parle de forme tridimensionnelle ou structure tertiaire. Cette structure est liée à la mise en place de liaisons hydrogènes, liaisons ioniques entre des acides aminés chargés et desponts disulfures entre les cystéines (acides aminés souffrés) Cette forme permet le fonctionnement de la protéine. - Protéines et phénotypes La spécificité d'une protéine résulte de la séquence d'acides aminés (qui elle dépend du programme génetique). Un gène code pour une protéine

Stoeffler mais contient de l’huile de tournesol, ingrédient absent chez Saveurs U. Toutefois, la flammekueche Saveurs U contient, en plus des ingrédients de base, du levain de seigle, des émulsifiants (momo et diglycérides d’acides gras) ainsi que de la cystéine qui est un agent de traitement de la farine. Concernant la garniture les proportions de fromage blanc, crème fraîche et lardons diffèrent légèrement mais c’est une fois encore sur les additifs que la différence se fait. En effet, les lardons de

repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans la quelle il est fonctionnel, il peu être déterminé par l’établissement de ponts disulfures entre deux résidus cystéine éloigné l’un de l’autre sur la chaine protéique. Le repliement des protéines fait l’objet de recherche intense dans le domaine de la biologie structurale alliant les techniques de la biophysique moléculaire et de la biologie cellulaire principalement