Cystéine

nombre de bactéries devenues résistantes à la streptomycine. II: MUTANTS DÉFICIENTS (AUXOTROPHES) Six clones d'E.coli numérotés de 1 à 6, sont cultivés sur milieu minimum MM additionné de thréonine (Thr), leucine (Leu), Phénylalanine (Phe) et cystéine (Cys), puis repiqués par la technique du tampon de velours sur huit milieux minima MM diversement additionnés d'un ou de plusieurs de ces quatre acides aminés, comme indiqué sur la figure. Les clones qui poussent sur les boîtes de Pétri sont

d’acides aminés de Drosophila melanogaster est : Isoleucine, Leucine, Arginine, Sérine, Tyrosine, Cystéine, Asparagine, Tyrosine, Tyrosine, Phénylalanine, Isoleucine, Isoleucine, Sérine, Tyrosine, Proline, Leucine, Leucine, Arginine, Tyrosine, Arginine, Phénylalanine, Sérine, Sérine, Méthionine, Isoleucine, Méthionine, Arginine, Tryptophane, Isoleucine, Cystéine, Cystéine, Cystéine, Tyrosine, Cystéine, Histidine, Phénylalanine, Asparagine, Sérine, Isoleucine, Phénylalanine. 2. Il y a 3 types de mutations

nucléotides à Uracile). On procède, in vitro, à une traduction de cet ARN, on obtient une protéine de type poly Phé (c'est-à-dire constituée uniquement de phénylalanine). On répète l’opération avec un ARN poly UG. La protéine fabriquée se compose de cystéine et de valine. On refait une nouvelle fois l’expérience avec un ARN poly UGG. On obtient dans la composition des protéines obtenues de la valine, de la glycine et du tryptophane. A partir de ces expériences et, grâce à un raisonnement rigoureux

contenant du souffre Cystéine, Cys, C Possède une fonction thiol, SH Dans les enzymes antioxydantes Méthionine, Met, M - Possède une fonction thiol substituée par un méthyle - Très souvent le premier AA dans la séquence primaire des protéines Formation de ponts disulfure - Deux cystéines peuvent se démériter par oxydation de la fonction thiol: la cystine (digère de cystéine) - Dans de nombreux peptides et protéines - Le pont disulfure qui relie deux cystéines est une liaison covalente

instruments de calcul est autorisé. 8PYMSAG1 Page 1 1 5 CHIMIE Exercice N°1 : Acides o.-aminés (6 points) La cystéine (Cys), acide a-aminé présent dans les protéines, a pour formule semi-développée : HS -CH2CH -COOH 1 NH2 1. Acide a-aminé 1.1 Écrire la formule générale d'un acide a-aminé. Que signifie le préfixe a ? 1.2 Après avoir recopié la formule de la cystéine, entourer et nommer les deux groupes fonctionnels qui justifient le nom d'acide a-aminé donné à cette molécule. 2

montre la présence de cystéine (Cys). La formule semi-développée de la cystéine est donnée ci- contre. CCHCH2 OH O SH NH2 Étude de la molécule de cystéine 1. Recopier la formule semi-développée de la cystéine. Entourer et nommer deux groupes fonctionnels présents. 2. Justifier que la cystéine appartient à la famille des acides α-aminés. 3. Justifier que la cystéine est une molécule chirale. 4. Donner la représentation de Fischer de l’énantiomère L de la cystéine qui est produit naturellement

d’ions bivalents. Cet enzyme dégrade des protéines, on veut alors inhiber les protéines. Le BSA (Albumine Sérum Bovine) est une grosse protéine, on l’a couplée à la cystéine. On ajoute beaucoup de protéines dans le milieu dans le but de détourner l’activité des protéases. Le tampon de broyage contient de l’EDTA, du BSA, de la cystéine, du Tri – HCL et du saccharose. Le saccharose sert à concentrer le soluté pour faire exploser la cellule, le but est qu’une masse d’eau pénètre dans la cellule. L’eau

jetez un coup d'oeil qui en donne un bref aperçu. Les ponts disulfure Deux des 20 acides aminés ont des radicaux contenant un atome de soufre. C'est le cas de la cystéine. Deux cystéines peuvent former une liaison covalente entre elles par l'intermédiaire de l'atome de soufre de leur radical. Cette liaison covalente peut relier deux cystéines éloignées l'une de l'autre sur la chaîne. Comprenez-vous, maintenant, pourquoi l'ordre des acides aminés est si important. Certains acides aminés (pas tous)

représentent respectivement les atomes d'oxygène, d'azote, d'hydrogène et de carbone C'est un tripeptide formé de glycine, de cystéine et de glutamate. | |   | Cependant, il a une particularité : c'est le groupement carboxylique en position g de la chaîne latérale du glutamate qui établit la liaison peptidique avec la cystéine. C'est donc le g-glutamyl-cystéinyl-glycine. Le glutathion existe sous forme réduite ou oxydée. La forme oxydée correspond à l'association

avec les différentes méthodes. En revanche, le besoin de la femme, des enfants et des personnes âgées doit encore être déterminé ou approfondi. Quelques problèmes spécifiques restent à régler tels que le besoin en AA aromatiques et la capacité de la cystéine à épargner la méthionine. © 2008 Publi´e par Elsevier Masson SAS. Abstract Proteins are composed of twenty amino acids but only nine of them are considered as nutritionally indispensable in humans (tryptophan, valine, leucine, isoleucine, lysine