Cystéine

enzyme appelée tyrosinase va transformer la tyrosine en eumélanine. La tyrosine est, à la base, un acide aminé. Le second type est la phaeomélanine, qui contraste entre le jaune et le rouge. En plus de la tyrosine, la phaeomélanine est faite à base de cystéine. Ces deux composants vont être responsables de toutes les déclinaisons possibles de couleur chez l'humain. La couleur sera issue de la teinte particulière des types de mélanine, et de leur pourcentage total aussi, si on compte toute la mélanine.

+—CH NH3 —COO- 2S CH CH3 OH * Les acides aminés contenant du soufre - Cystéine, Cys, C - Il possède une fonction thiol - radical polaire, hydrophile NH3+—CH —COOCH2 SH Les acides aminés contenant du soufre - Deux cystéines peuvent se dimériser par duplication oxydative avec perte de deux hydrogènes pour donner la cystine (dimère de cystéine). - Le pont disulfure qui relie deux cystéines est une liaison covalente HOOC-CH-CH2-S-S-CH2-CH-COOH NH2 NH2 Formation d’un pont

phenyl hydroxylé, avec les autres acides aminés aromatiques (Phe, Trp), est responsable de l’absorption en UV et de la fluorescence des protéines. La cystéine a un groupe thiol libre, ce qui permet souvent de former un pont disulfure avec un autre résidu cystéine après oxydation de leurs groupes thiols Formation d’un pont disulfure entre deux cystéines après oxydation de leurs groupes thiols c. Les chaînes latérales polaires chargées (5) Les acides aminés basiques sont chargé positivement à pH

Méthionine : Met, M Cystéine : Cys, C  L’iminoacide : Proline : Pro, P Quelques acides aminés particuliers : Histamine Dopamine Ornithine Citrulline La stéréochimie : Chaque acide aminé possède au moins un carbone asymétrique (sauf la thréonine et l’isoleucine qui en ont deux et la glycine qui n’en possède pas). Chaque acide aminé est classé dans le système R/S : tous les acides aminés sont de la série S, sauf la cystéine qui est de la série R

impliqué dans la fixation du substrat. H2N + NH2 H2N + NH2 N -OOC C N -OOC C H O C CH2 H2 CH3 H2 C 2 créatine époxycréatine 23 24 25 26 Étude des sites actifs 1er Exercice: On se propose d’étudier le rôle des 3 cystéines, en position 13, 63 et 133, d’une enzyme monomérique E de 155 acides aminés, appartenant à E. coli. Cette enzyme, qui ne possède pas de ponts disulfure, est inactivée en présence d’un agent alkylant des thiols, le NEM (N-éthyl maléimide). Cependant

individus. 6. Le lait contient un facteur, la parathyroïde related peptide activant les ostéoclastes (cellules destructrices du tissu osseux). 7. Plus on utilise de lait-fromage-yaourts, plus dans le sang augmente l’homo-cystéine plasmatique. Or, l’homo-cystéine plasmatique entraine la précipitation du cholestérol sur l’intima artériel. Cette action n’est pas due aux lipides du lait (beurre) mais aux protéines du lait. 8. Le lactose du lait n’est pas toujours dégradé par la lactase

du fait que c’est une protéine, dont la cystéine. Etudions plus précisément ce qu’est la cystéine. c) La cystéine La cystéine est un acide aminé, donc constitué d’un groupement carboxyle, d’un groupement amine et d’un radical. Son radical est un atome de soufre, ce qui permet la formation de ponts disulfures avec des acides aminés ayant le même radical. Ce radical est important car il permet de lié les kératines entre elles. De plus, la cystéine possède des propriétés anti oxydantes et

les cellules, il est indispensable à l'activation de nombreuses enzymes. Il est nécessaire à la transmission de l'influx nerveux et à la contraction musculaire. *Souffre S Il entre dans la composition d'acides aminés comme la méthionine, la cystéine ou la taurine, participe à la respiration cellulaire. *Sodium Na C'est un composant important du liquide extracellulaire, il régule les mouvements de l'eau, il est indispensable à la conduction de l'influx nerveux et à la contraction musculaire

P R E M IE R E B A S E A Z O T E E U UUU UUC UUA UUG phénylalanine phénylalanine leucine leucine UCU UCC UCA UCG sérine sérine sérine sérine UAU UAC UAA UAG tyrosine tyrosine stop stop UGU UGC UGA UGG cystéine cystéine stop tryptophane U C A G T R O IS IE M E B A S E A Z O T E E C CUU CUC CUA CUG leucine leucine leucine leucine CCU CCC CCA CCG proline proline proline proline CAU CAC CAA CAG histidine histidine glutamine

contiennent que des grains mélaniques de faibles dimensions ce qui semble un arrêt de mélanogénèse. La cause de ce phéomène pourrait résider dans le ralentissement de l'activité de l'enzyme tyrosinase et dans la présence en excès de substances comme la cystéine ou le gluthation C'est pourquoi ils ont une apparence grise voire blanche.(achromotrichie : dépigmentation du cheveu) Il faut plusieurs enzymes pour produire de la mélanine. Lorsque l'une de ces enzymes n'est pas fonctionnelle, les pigments ne