Cystéine

produite par certaines souches entérotoxinogènes d'Escherichia coli. En fonction de l'origine des souches, humaine ou animale, elle possède de dix-huit à vingt acides aminés comprenant un motif très conservé de treize acides aminés (dont six résidus cystéine impliqués dans trois ponts disulfure). Un récepteur de la ST a été mis en évidence au pôle apical des cellules épithéliales intestinales. Ce récepteur est une protéine transmembranaire qui possède une activité guanylate cyclase, c'est-à-dire qu'il

d’un site actif de géométrie particulière pour les enzymes, repliement autour d’un cation Fe2+ pour l’hémoglobine, etc. Cette structure tridimensionnelle est assurée de trois façons. H D’une part, il y a formation de ponts disulfure S-S entre deux cystéines de la protéine. Il s’agit alors d’un N repliement par formation d’une liaison covalente. H H O H O H CH N SH C N HS C N O H C N O H C N S S C N O H C N O H O H certains droits réservés ne peut pas être vendu O C H N Cette liaison est relativement

la fonction acide base peut être ou non chargée : - fonction acide-base anionique (-COO -): acide aspartique et acide glutamique ; - fonction acide-base cationique (-NH3+ ou =NH2+) : lysine et arginine ; - fonction acide-base neutre à pH 7 : cystéine, tyrosine et histidine. Soit l'équation de dissociation du proton : AH A + H+ La constante de dissociation Ka = (A) (H+) (AH) = (produits) (réactifs) log Ka = log + log (H+) (A) (AH) (A) (AH) - log (H+) = - log Ka + log pH = pKa + log

la lysine disponible dans un système modèle caséine-lactose. ASHOOR et ZENT (1984) ont étudié la réaction de MAILLARD en fonction des acides aminés communs. Les plus réactifs sont la lysine, la glycine et la méthionine, les moins réactifs étant la cystéine, l’acide glutamique et l’asparagine. Il convient de rappeler que les principales sources aminées de la réaction de MAILLARD sont des protéines, leurs fonctions amines en α formant des liaisons peptidiques. Les seuls substrats sont alors les acides

éloigné dans la structure primaire mais proche dans l’espace. Les chaines latérales des AA du site actif sont appelées « groupes catalytiques » Acides aminés polaires (-OH -N -S) : Sérine, ac glutamique, ac aspartique, lysine, arginine, histidine, cystéine, tyrosine La cinétique enzymatique k1 : constante de vitesse d’association de ES k-1 constante de vitesse de dissociation de ES k2 constante de vitesse de transformation de S en P aussi appelée kcat(catalytique) k-2 constante de vitesse de P

constituants du riz. Par exemple, les aldéhydes formés peuvent produire en présence de groupement aminé un composé qui sera lui-même transformé lors de la réaction de Maillard. L’interaction entre le 2,4-décadiènal (produit de l’oxydation des lipides) et la cystéine (produit de la réaction de Maillard) donne de l’heptan-2-one, de l’hexanal et du benzaldéhyde (Zhang et Ho, 1989). De multiples facteurs biochimiques peuvent être à l’origine des arômes du riz. Les réactions entre les différents constituants du riz

l’équivalent d’environ 600 jours d’apports alimentaires. A dose élevée, une toxicité rénale est fortement évoquée. Figure 4. Formule chimique du Glucuronolactone 2.1.3. Taurine La Taurine est un acide aminé souffré issu de la Méthionine et de la Cystéine, dont les apports alimentaires naturels sont de l’ordre de 120mg/jour, sans dépasser 180mg/jour. Figure 5. Formule chimique de la Taurine Il est impliqué dans l’assimilation des lipides, et possède des propriétés antioxydantes. Il serait impliqué

CicatrisantHydratant par effet barrière éponge | - élastine | D’origine marine ou végétale en cosmétiqueMolécule trop grosse pour pénétrer la peau | Hydratant par effet occlusif ( barrière ) | - kératine | Protéine insoluble contenant 2 acides aminés : cystéine et cystineEn cosmétique, issue des fibres pilaires animales (angora, mouton) | Hydratant dans les crèmes, Epaissit les cils dans les mascaras Produits pour ongles et cheveux | - ADN | Extrait de cellules animales (laitance de poisson) ou végétales

99 5.6 Code genetique 100 5.7 Code degenere 101 5.8 Ribosome eucaryote 102 5.9 Polyribosome 103 5.10 RNA de transfert (trefle) 104 5.11 RNA de transfert (ruban) 105 5.12 Activation d�fun acide amine 106 5.13 Serine tRNA synthetase 107 5.14 Cysteine tRNA synthetase 108 5.15 Initiation de la traduction 109 5.16 Cadre de lecture 110 5.17 Elongation de la traduction 111 5.18 Incorporation d�fun acide amine 112 5.19 Transfert du peptide 113 5.20 Translocation des codons 114 5.21 Liaisons

cellules prolifératives qui formeront le cortex du poil et détermineront sa couleur. Fig. 3 : coupe transversale d’un cheveu La kératine est une protéine constituée essentiellement de glycine et de leucine ainsi que d’un acide aminé soufré : la cystéine. La chaîne polypeptidique forme une hélice droite appelée hélice α dont la forme est maintenue par des ponts hydrogène (structure secondaire de la protéine). Plusieurs de ces hélices sont liées entre elles par d’autres ponts hydrogène et par des